Автореферат и диссертация по медицине (14.00.39) на тему:Клинико-патогенетическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, пуриннуклеозидфосфорилазы и 5'-нуклеотидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ре
- Ученая степень
- кандидата медицинских наук
- ВАК РФ
- 14.00.39
Оглавление диссертации Агафонова, Наталья Львовна :: 2006 :: Волгоград
ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.
ВВЕДЕНИЕ.
Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
Глава 1. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНО-ВОГО МЕТАБОЛИЗМА И ОТДЕЛЬНЫХ ЕГО ФЕРМЕНТОВ
Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.
Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.
Глава 3 МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ.
3.1. Выделение клеток крови и приготовление их лиза
3.2. Определение активности ксантиноксидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
3.3. Определение активности ксантиндегидрогеназы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
3.4. Определение активности пуриннуклеозидфосфори лазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме
3.5. Определение активности 5'-нуклеотидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
Глава 4. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ
ЛЮДЕЙ.
Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ИССЕДОВАНИЯ У БОЛЬНЫХ РЕВМАТОИДНЫМ АРТРИТОМ.
5.1. Активность энзимов у больных РА (всей группы)
5.2. Энзимные показатели крови больных РА в зависимости от клинических особенностей болезни.
5.2.1. Плазма крови.
5.2.2. Лимфоциты крови.
5.2.3. Эритроциты крови.
Глава 6. АКТИВНОСТЬ ЭНЗИМОВ В КРОВИ БОЛЬНЫХ
РЕВМАТОИДНЫМ АРТРИТОМ В ЗАВИСИМОСТИ
ОТ АКТИВНОСТИ ПРОЦЕССА И ДРУГИХ КЛИНИЧЕСКИХ ОСОБЕННОСТЕЙ.
6.1. Больные РА с I степенью активности процесса.
6.1.1. Плазма крови.
6.1.2. Лимфоциты крови.
6.1.3. Эритроциты крови.
6.2. Больные РА с II степенью активности процесса
6.2.1. Плазма крови.
6.2.2. Лимфоциты крови.
6.2.3. Эритроциты крови.
6.3. Больные РА с III степенью активности процесса
6.3.1. Плазма крови.
6.3.2. Лимфоциты крови.
6.3.3. Эритроциты крови.
ОБСУЖДЕНИЕ.
ВЫВОДЫ
Введение диссертации по теме "Ревматология", Агафонова, Наталья Львовна, автореферат
Актуальность проблемы. Болезни костно-мышечной системы, к которым относится и ревматоидный артрит (РА), составляют 14-15% всех хронических заболеваний, регистрируемых в Российской Федерации (73, 109). Особенно большое социальное и медицинское значение имеет РА, распространенность которого составляет до 2% численности населения. Причем, болеют РА люди преимущественно трудоспособного возраста, и около 50% больных теряют трудоспособность в течение первых пяти лет болезни. Продолжительность жизни больных РА сокращается на 8-10 лет, а экономические потери, связанные с затратами на лечение, приближаются к таковым при ишемической болезни сердца (10, 74).
Борьба с РА значительно осложняется неясностью многих ее аспектов. Весьма сложна первичная диагностика РА, так как дебют болезни нередко напоминает другие менее грозные заболевания суставов. И даже при правильной и своевременной диагностике возникают сложности в распознавании активного ревматоидного процесса, часто приобретающего хроническое субклиническое течение с нормальными параклиническими показателями, что приводит к неадекватной терапии. В то же время известно, что примерно у 10% больных РА возникают стойкие спонтанные ремиссии (48). Неизвестны этиология РА и методы профилактики. Много неясностей и в патогенезе РА, в связи с чем эффективность лечения больных РА относительно низкая и излечение больных считается весьма проблематичным. Патогенез РА представляется весьма сложным, включающим в себя разнообразные звенья: воспалительные, дистрофические, аллергические, генетические, возможно, инфекционные, иммунологические, из которых наиболее изучены последние, и на их нормализацию направлено основное лечение больных.
Участие иммунных механизмов в патогенезе РА несомненно, но в то же время используемые в лечении больных различные иммунномодули-рующие средства не достигают желаемого эффекта. Вероятно, это может быть связано с тем, что иммунологические нарушения являются не единственным патогенетическим механизмом, или иммунные нарушения являются не первопричиной, а следствием каких-то других процессов, инициирующих иммунную дисрегуляцию. Вследствие этого и иммуномодуляторы оказываются малоэффективными, так как действие их направлено не на первопричину, а на следствие. В основе нарушений координации иммунологических процессов лежат функциональные расстройства иммунокомпе-тентных клеток — лимфоцитов, метаболизм которых при РА изучен недостаточно. В то же время известно, что пуриновые метаболиты (гуанозин, инозин, аденозин и др.) принимают непосредственное участие в метаболизме лимфоцитов, их созревании, пролиферации и дифференциации и, следовательно, имеют прямое отношение к иммунорегуляторным процессам (25, 26, 47, 82, 101,206).
Концентрации пуриновых метаболитов в лимфоцитах регулируются соответствующими ферментами пуринового цикла и по их активности представляется возможность суждения о содержании тех или иных пуриновых метаболитов в клетках крови. Поэтому изучение активности энзимов, участвующих в метаболизме пуриновых соединений и влияющих на функции лимфоцитов, их созревание, пролиферацию и дифференциацию, нам представляется довольно актуальным и перспективным направлением, способствующим выяснению еще непознанных звеньев патогенеза РА с иммунно-биохимических позиций. Исходя из этого, нами в работе были изучены у больных РА активности четырех энзимов пуринового метаболизма (ПМ): пуриннуклеозидфосфорилазы (ПНФ), 5'-нуклеотидазы (5'-НТ), ксантиноксидазы (КО) и ксантиндегидрогеназы (КДГ) в трех средах: лимфоцитах, эритроцитах и плазме крови. Выбор этих ферментов был обусловлен их важной ролью в метаболизме пуринов.
Цель исследования.
Повышение качества диагностики активности патологического процесса, выявление особенностей ПМ в плазме, лимфоцитах и эритроцитах больных РА и объективизации оценки эффективности лечения больных РА с использованием показателей активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ.
Задачи исследования.
1. Изучить активность КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови практически здоровых людей в зависимости от пола и возраста.
2. Изучить активность КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в плазме, лимфоцитах и эритроцитах больных РА при поступлении на стационарное лечение, через 10-12 дней лечения и по окончании курса лечения.
3. Изучить активность КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в плазме, лимфоцитах и эритроцитах у больных РА в зависимости от степени активности ревматоидного процесса, клинико-анатомических форм, характера течения, стадии поражения суставов и степени функциональной недостаточности суставов (ФНС).
4. Оценить возможность использования энзимных показателей в диагностике минимальной активности ревматоидного процесса в сравнении с общепринятыми острофазовыми лабораторными показателями (СОЭ, СРБ, сиаловые кислоты, альфа-2-глобулины, гамма-глобулины) и иммунологическими (иммуноглобулины, ЦИК, РФ).
5. Изучить возможность использования энзимных показателей в объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных РА.
6. Изучить корреляционные связи между активностями энзимов в плазме, лимфоцитах и эритроцитах у здоровых и больных РА.
Новизна научных исследований.
Впервые у больных РА в трех средах: плазме, лизатах лимфоцитов и эритроцитов были проведены исследования активности комплекса ферментов ПМ: КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ и проведен анализ зависимости активности энзимов от степени активности ревматоидного процесса, характера течения заболевания, клинико-анатомических форм, стадии поражения суставов и степени ФНС. Доказано, что наибольшее влияние на энзимные показатели, особенно в лимфоцитах, оказывает выраженность активного ревматоидного процесса и, в меньшей степени — другие клинические особенности болезни. Показана более высокая информативность энзимных показателей в отражении минимальной активности ревматоидного процесса, по сравнению с общепринятыми острофазовыми лабораторными показателями (СОЭ, СРБ, сиаловые кислоты и др.).
Выявлены особенности энзимного профиля крови больных РА в зависимости от клинических особенностей заболевания. Показано, что энзимные показатели крови в комплексе с клиническими данными способствуют объективизации контроля эффективности проводимой терапии.
Практическая ценность.
Исследования активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в плазме, лизатах лимфоцитов и эритроцитов в комплексе с клиническими данными способствуют уточнению степени активности патологического процесса и назначению адекватной терапии. В процессе лечения энзимные показатели способствуют объективизации оценки эффективности проводимой терапии и прогнозированию ее длительности.
Внедрение в практику.
Методы определения активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в плазме, лимфоцитах и эритроцитах с целью уточнения степени активности патологического процесса у больных РА внедрены в практику работы муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница № 25» г. Волгограда и государственного учреждения здравоохранения «Волгоградский областной клинический госпиталь ветеранов войн». С результатами энзимных исследований, возможностями энзимной диагностики в ревматологии, их перспективой систематически знакомятся студенты Волгоградского государственного медицинского университета, практические врачи на семинарах, научно-практических и клинических конференциях.
Основные положения, выносимые на защиту.
Показатели активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в лимфоцитах, эритроцитах и плазме крови у больных РА в комплексе с клиническими данными способствуют уточнению степени активности патологического процесса, характера течения заболевания, объективизации контроля эффективности проводимой терапии, выявлению минимальной активности ревматоидного процесса.
Публикации и апробация работы.
Основные положения диссертации опубликованы в 4 печатных работах. Материалы диссертации докладывались в 2004-2005 гг. на научно-практических конференциях Волгоградского государственного медицинского университета и юбилейной научной конференции ГУ НИИ КиЭР РАМН в 2005 г.
Объем и структура диссертации.
Диссертация изложена на 242 страницах компьютерного текста и состоит из введения, части I — обзора литературы, представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологическом значении ПМ и отдельных его ферментов, части II — собственных исследований, состоящей из 5 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследований, обсуждение полученных результатов, выводы и практические рекомендации. Имеется приложение на 8 страницах. Диссертация иллюстрирована 44 таблицами, 22 рисунками, 3 выписками из историй болезни. Библиографический указатель содержит 461 источник, из которых 122 отечественных и 339 зарубежных.
Заключение диссертационного исследования на тему "Клинико-патогенетическое значение исследования активности ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы, пуриннуклеозидфосфорилазы и 5'-нуклеотидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ре"
ВЫВОДЫ
1. У больных РА в фазе клинического обострения в плазме крови, лиза-тах лимфоцитов и эритроцитов выявлены существенные изменения активности энзимов ПМ: КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ, зависящие от клинических особенностей заболевания.
2. У больных РА с I степенью активности патологического процесса при поступлении на лечение выявлено повышение активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в плазме, ПНФ и 5'-НТ в эритроцитах, ПНФ в лимфоцитах и снижение активности КО, КДГ и 5'-НТ в лимфоцитах. Чем выше была степень активности процесса, тем ниже активность всех изученных ферментов в лимфоцитах и выше активность КО, ПНФ, 5'-НТ в плазме и эритроцитах. Между всеми степенями активности ревматоидного процесса выявлены существенные энзимные различия, способствующие их дифференциации.
3. Наиболее информативными в отражении минимальной активности ревматоидного процесса оказались энзимные показатели в лимфоцитах, где активности КДГ в 86,7%, КО — в 60% были ниже, а ПНФ — в 73,3% случаев выше уровня здоровых. У этих же больных за границы нормы показатели СОЭ и альфа-2-глобулинов выходили в 40% случаев, ЦИК, гамма-глобулины и иммуноглобулины в — в 26,7%, СРБ и сиаловые кислоты — в 33,3% случаев.
4. Выявлены существенные энзимные различия в плазме, лимфоцитах и эритроцитах между формой РА с системными поражениями и суставной формой, быстро- и медленно прогрессирующими вариантами течения, некоторыми стадиями поражения суставов, но влияние этих факторов на энзимные показатели было менее выраженным, чем степени активности ревматоидного процесса. При системных поражениях и быстропрогрессирующем течении РА активность всех энзимов в лимфоцитах была ниже, а КО, ПНФ и 5'-НТ в плазме и эритроцитах выше, чем при суставной форме и медленно прогрессирующем течении.
5. В процессе лечения больных РА с I степенью в ранние сроки наиболее чувствительными к изменениям клинического состояния больных были показатели активности КДГ в лимфоцитах, а при IT-III степени через 10 дней лечения наблюдалась положительная (в случае клинического улучшения) динамика всех энзимных показателей. По окончании курса стационарного лечения отмечалась положительная динамика всех энзимных показателей. При I степени нормализация в эритроцитах наблюдалась для всех энзимов, в плазме — для КДГ и ПНФ, в лимфоцитах — для КО и КДГ; при II степени нормализовалась только активность КДГ в плазме; при III — активность 5'-НТ в лимфоцитах. Индекс DAS28 также оказался информативным в контроле эффективности терапии.
6. У больных РА с I степенью в плазме выявлены прямые корреляционные связи между всеми энзимами; в лимфоцитах — прямые для КО/КДГ, обратные для КДГ/ПНФ; в эритроцитах — прямые для КДГ/5'-НТ, ПНФ/5'-НТ, обратные для КДГ/ПНФ.
При II степени в плазме — прямые для КО/ПНФ, КО/5'-НТ, ПНФ/5'-НТ; в лимфоцитах — прямые между всеми энзимами; в эритроцитах — прямые для КО/ПНФ, КО/5'-НТ, ПНФ/5'-НТ и обратные для КДГ/ПНФ и КДГ/5'-НТ.
При III степени — в плазме прямые для КО/ПНФ, КО/5'-НТ, ПНФ/5'-НТ, обратные для КО/КДГ, КДГ/ПНФ, КДГ/5'-НТ; в лимфоцитах — прямые между всеми энзимами; в эритроцитах — прямые для КО/ПНФ, КО/5'-НТ, ПНФ/5'-НТ и обратные для КДГ/5'-НТ, КДГ/ПНФ, КО/КДГ.
7. Результаты корреляционного анализа между активностью ПНФ в лимфоцитах и содержанием иммуноглобулинов А, М, G и ЦИК свидетельствуют о наличии между ними высокопрочных обратных связей: чем ниже активность ПНФ, тем выше содержание иммуноглобулинов и ЦИК, а также о возможности участия данного энзима в генезе иммунологических нарушений при РА.
8. Исследования активности КО, КДГ, ПНФ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных РА в комплексе с клиническими данными способствуют выявлению и уточнению степени активности патологического процесса, фазы клинической ремиссии, формы, характера течения заболевания, объективизации оценки эффективности лечения, что ориентирует врача на выбор своевременной и адекватной терапии.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
1. Следует ориентироваться на следующие границы нормы (М±2сг) активности энзимов:
- в плазме крови (нмоль/мл/мин): КО — 2,60-3,96; КДГ — 4,49-5,93; ПНФ — 0,42-1,02; 5'-НТ — 3,36-5,80;
- в лизатах лимфоцитов (нмоль/мл/мин: 1х 107 кл): КО 14.2 27.8: КДГ — 22,5-40,7; ПНФ — 22,8-42,8; 5'-НТ —
29.0-43,2;
- в лизатах эритроцитов (нмоль/мл/мин: 1х 109 кл): КО —
19.1-27,3; КДГ — 43,8-54,6; ПНФ — 118,5-248,9; 5'-НТ — 24,7-54,7.
2. Для выявления минимальной активности ревматоидного процесса наиболее целесообразно определять в лизатах лимфоцитов активность КО и КДГ, которые при I степени активности процесса ниже, чем у здоровых в 60% и 86,7% случаев, соответственно, а также активность ПНФ, которая в 73,3% выше уровня здоровых. Несколько менее информативно определение активности КО и ПНФ в плазме крови, уровень активности которых выше, чем у здоровых в 53,3% случаев. Определенное значение имеет и определение активности КО и 5'-НТ в лизатах эритроцитов: при I степени активность этих энзимов не выходит за границы нормы, а если имеется превышение верхних границ нормы, то это уже характерно для II-III степени активности процесса.
3. Для разграничения I и II степени активности процесса целесообразно ориентироваться на показатели активности ПНФ в лимфоцитах, которая при I степени повышена в 73,3% случаев, а при II, практически, не выходит за границы нормы или ниже ее. Если активность 5'-НТ в лимфоцитах и КО в эритроцитах при I степени всегда в пределах нормы, то при II степени активность КО в 81,6% случаев выше нормы, а 5'-НТ в 50% — ниже, чем у здоровых.
4. III степень активности процесса при РА характеризуется 100% превышением верхней границы нормы для активности КО и ПНФ в плазме, ПНФ и 5'-НТ в эритроцитах и 100% снижением активности всех энзимов в лимфоцитах и КО, КДГ в эритроцитах.
5. Для контроля эффективности терапии в ранние сроки у больных РА с I степенью активности целесообразно ориентироваться на динамику активности КДГ в лимфоцитах, а при II-III степенях все энзимные показатели во всех трех средах достаточно адекватно отражают меняющееся клиническое состояние больных.
Список использованной литературы по медицине, диссертация 2006 года, Агафонова, Наталья Львовна
1. Ананьев А.В., Безирджян Х.О., Акопян Ж.И. Очистка пуриннуклео-зидфосфорилазы почек кролика // Биол. журн. Армении. — 1986. — Т. 39, № 9. — С.768-772.
2. Бахтияров З.А. Изменение активности ксантиноксидазы у больных с недостаточностью кровообращения // Тер. архив. — 1989. — № 5. — С. 68-69.
3. Бедина С.А., Левкина М.В. Мартемьянов В.Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999.— С. 14
4. Бедина С.А., Мартемьянов В.Ф., Черных Т.П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. —С. 15.
5. Безирджян Х.О., Акопян Ж.И. Сравнительное изучение пуриннуклео-зидфосфорилазы из почек, селезенки, печении эмбрионов кролика // Биохимия. — 1987. — Т. 52, № 12. — С. 2022-2028.
6. Безирджян Х.О., Кочерян Ш.М., Акопян Ж.И. Выделение гексамерной формы пуриннуклеозидфосфорилазы E.coli. Сравнительное исследование тримерной и гексамерной форм фермента // Биохимия. ■— 1986.1. Т. 51, №7.-С. 1085-1092.
7. Беневоленская Л.И., Мякоткин В.А., Ондрашик М., Геллер Е. Клини-ко-генетические аспекты ревматических болезней. — М.: Медицина, 1989. —224 с.
8. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: 2-е изд., перераб. и доп. — М.: Медицина, 1990. — 528 с.
9. Бобоходжаев М.Х., Шукурова С.М., Шифрина М.М. Поражение печени при подагре // Тер. архив. — 1991. — № 2. — С. 64-68.
10. Большая медицинская энциклопедия. Под ред. Б.В. Петровского. -Изд. 3, том 21. 1983. -С. 407.
11. Борзенко Б.Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. — 1990.п. — С. 66-69.
12. Борзенко Б.Г., Горбачев A.A., Думанский Ю.В. и др. Активность ферментов метаболизма ДНК в сыворотке крови больных раком молочной железы // Вопр. онкологии. —-1990. — № 1. — С. 17-23.
13. Головацкий И.Д., Цегельский A.A. Торможение фосфатом превращения рибозо-1-фосфата продукта пуриннуклеозидфосфорилазного расщепления в фосфорибомутазной реакции // Укр. биохимический журн. — 1987. — Т. 59, № 5. — С. 45-49.
14. Григоревский В.П., БСороткина Р.Н., Карелина A.A. Роль ксантинок-сидазы в генезе острого панкреатита // Патол. физиол. и экспер. тер. — 1989. — № 2. — С. 60-63.
15. Денисова С.Г. Активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы у больных ишемической болезнью сердца: Тр. Саратов, мед. ин-та. — Саратов, 1974. —Т. 88, Вып. 105. — С. 119-123.
16. Диксон М., Уэбб Э. Ферменты: Пер. с англ. — М.: Мир, 1982. — Т. 3. — 1118с.
17. Дмитриенко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохимический журн. — 1990. — № 2. — С. 313.
18. Дмитриенко Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннук-леотидов // Укр. биохимический журн. — 1981. — № 1. — С. 114-123.
19. Дорофеев Г.И., Кожемякин Л.А., Ивашкин В.Т. Циклические нуклео-тиды и адаптация организма. — Л., 1978. —■ 182 с.
20. Дячина Е.Г. Активность КО в сыворотке крови у больных с хирургическими заболеваниями печени, желчевыводящих путей и другими заболеваниями // Лаб. дело. — 1973. — № 11. — С. 647-649.
21. Егуткин Г.Г., Якубовский С.М., Гатцко Г.Г. Кинетические свойства 5'-нуклеотидазы в жировой ткани, печени и крови крыс разного возраста // Укр. биохим. журнал. — 1990. — № 3. — С. 95-98.
22. Елисеев В.В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. — 1987. — № 8. — С. 910-919.
23. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Евдокимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны невосстановления кровотока // Кардиология. — 1988. — Т. 12. — С. 9899.
24. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др. Гемодинамиче-ские и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. — 1988. — № 11. — С. 103-106.
25. Елисеев В.В., Марихина Б.Л. Сравнительная оценка противогипокси-ческих свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим.-фарм. журн. — 1986. — С. 271-277.
26. Елисеев В.В., Овчинникова А.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. — 1987. — Т. 27, № 7. — С. 101-103.
27. Елисеев В.В., Слободская В.В, Ильин Г.И., Костин Э.Д. Влияние рибоксина, уридина, уридин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим.-фарм. журн. — 1985. — № 6. — С. 694-696.
28. Заяц Т.Д., Андреев В.И., Карелин A.A. Изменения активности 5'-нуклеотидазы и аденилатциклазы печени крыс при термических ожогах // Вопр. мед. химии. — 1983. — № 5. — С. 73-75.
29. Зборовская И.А. Клинико-патогенетическое значение антиоксидант-ной системы крови при воспалительных ревматических заболеваниях: Дис. . докт. мед. наук. —Волгоград, 1995. —349 с.
30. Земсков В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефицита // Иммунология. — 1990. — № 3. — С. 4-8.
31. Кагава Я. Биомембраны : Пер. с японского. — М.: Высш. Школа, 1985. —303 с.
32. Казаченко А.И., Наглер П.Г., Лепепдина O.JT. Реакция флуоресцеин-бимеркуриацетата с молибденовым центром ксантиноксидазы из молока //Биохимия. — 1987. — № 12, —С. 1948-1957.w*
33. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Иегера JI: В 3-х томах. Пер. с нем. — Т. 1. — М.: Медицина, 1990. — 526 с.
34. Клинические рекомендации. Ревматология / под ред. E.JI. Насонова.
35. М.: ГЭОТАР Медиа, 2005. — С. 25-71.
36. Ковальский В.В., Воротницкая И.Е. Роль меди и молибдена в регулировании свойств ксантиноксидазы и уратоксидазы // Докл. АН СССР.1969.— №6, — С. 1422-1424.
37. Кожемякин Л.А., Бондаренко И.Г. Нестабильность генома и СПИД // Биохимия, — 1992. —№9. —С. 1417-1426.
38. Кожемякин Л.А., Шелепина Е.П., Антонов В.Г. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при лимфоцитолитическом действии гипоксан-тина // Вопр. мед. химии. — 1990. — № 1 — С. 87-90.
39. Кожемякин Л.А., Шелепина Е.П., Антонов В.Г., Краевой С.А. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при действии рентгеновского облучения // Радиобиология. — 1989. — № 6. — С. 749-753.
40. Коркач В.И., Французова С.Б., Быченко И.Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. — 1979. — № 5. — С. 504-506.
41. Кузнецов В.И. Распределение 5'-нуклеотидазной и тромбопластиче-ской активности в тканях человека // Казан, мед. ж. — 1983. — № 1 — С. 32-35.
42. Лемперт Б.А. Параметры определения ЦИК и специфичны ПЭГ-теста с использованием в качестве модели аггрегированного Jg G // Лаб. дело. — 1988. — № 1. — С. 28-29.
43. Логинов A.C., Исакова З.С., Скобелева Т.В., Карташова H.A. Активность 5'-нуклеотидазы крови при заболеваниях печени и желчевыво-дящих путей // Сов. мед. — 1989. — № 1. — С. 10-12.
44. Луцевич А.Н., Бендер К.И., Решетько О.В. Изучение связи между кинетикой антипирина, содержанием серомукоида и активностью ксан-тиноксидазы в плазме крыс с острым и хроническим воспалением // Эксперим. и клинич. фармакология. — 1995. — № 4. — С. 51-55.
45. Лызлова С.Н. Фосфагенкиназы. — Л., 1974. — 168 с.
46. Маркушева Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. — 1997. — № 6. — С. 37.
47. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.
48. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник ВМА. — Волгоград, 2000. — Т. 56, вып. 6. —С. 104-107.
49. Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Зборовская А.Б. Энзимная диагностика подагры // Тез. докл. юбилейной конф., посвященной 70-летию ассоциации ревматологов России и 40-летию института ревматологии РАМН. — Москва, 1998.— № 142. — С. 32.
50. Медицинские лабораторные технологии. Справочник / Под ред. проф. А. И. Карпищенко. — СПб.: Интермедика, 2002. — 600 с.
51. Мецлер Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. — Т. 3. — М.: Мир, 1980. —487 с.
52. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом аде-ниннуклеотидов // Клинич. медицина. — 1982. — Т. 60, № 3. — С. 3944.
53. Микунис Р.И., Богач Н.Г. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. — 1981.— № 6. — С. 93-97.
54. Насонова В.А. Заболевания, связанные с нарушениями системы иммунитета. Этиология, патогенез, диагностика, лечение, прогноз // Больница. — 1998. — № 3. — С. 4-5.
55. Насонова В.А., Фоломеева О.М., Амирджанова В.Н. Ревматические заболевания как общенациональная медико-экономическая проблема России // Клинич. ревматология. — 1993. — № 1. — С. 4-6.
56. Николенко Ю.И., Синяченко О.В., Дядык А.И. и др. Циклические нуклеотиды при подагре // Врачебн. дело. — 1988. — № 6. — С. 40-42.
57. Пересыпкин В.В. Клинико-патогенетическое значение элементов про-и антиоксидантной систем крови у больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника и их изменения в процессе комплексной терапии : Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 2001. — 216 с.
58. Подзорова Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : Дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2000. — 232 с.
59. Подзорова Т.А., Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Зборовская И.А. Пуриновый метаболизм и системная склеродермия // Человек и лекарство: Мат. VII Российского национального конгресса. — Москва, 2000. — С. 248.
60. Подосинников И.С., Чухловина M.JI. Метаболизм и функция лимфоцитов при первичных иммунодефицитных состояниях // Иммунология. — 1986. — № 3. — С. 30-34.
61. Рачинский Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипокси-ческих препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери: Автореф. дис. . канд. мед. наук. Ленинград, 1974. - 27 с.
62. Ревматические болезни: Руководство для врачей / Под ред. Насоновой В.А., Бунчука H.B. — М.: Медицина, 1997. — 520 с.
63. Романенко A.B. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция // Нейрохимия. — 1985. — Т. 4, № 3. — С. 327-336.
64. Сакс В.А. Розенштраух Л.В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. архив. — 1977. — № 1. — С. 120-132.
65. Сергеев Н.С., Ананиади Л.И., Львов Н.П. Связь нитратредуктазной активности ксантиноксидазы с оксидазной и дегидрогеназной формами фермента // Докл. АН СССР. — 1983. — № 4. — С. 984-986.
66. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Аденозиндезами-наза и пуриннуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вестн. АМН СССР. — 1984. — № 8. — С. 75-80.
67. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Пуриннуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных заболеваниях крови // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 2. — С. 76-79.
68. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезамина-за тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. — С. 26-30.
69. Сперанский А.И. Комплекс иммунологических исследований больных ревматическими заболеваниями : Методические рекомендации. — М., 1975. — 17 с.
70. Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . канд. мед. наук. — Волгоград, 1998. — 220 с.
71. Стажаров М.Ю., Бедина С.А., Зборовская И.А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Актуальные проблемы современной ревматологии : Сб-к науч. работ. — Волгоград, 2001. —С. 147-148.
72. Стажаров М.Ю., Левкина М.В., Бедина С.А. и соавт. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Актуальные проблемы совр. Ревматологии : Тез. докл. науч. конф.— Волгоград, 1999. — С. 93.
73. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ — анализ пури-новых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Кли-нич. лаб. диагностика. — 1997. — № 6. — С. 47.
74. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. Метаболизм пуриновых соединений при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. — 1988. — № 3. — С. 3-6.
75. Тогузов Р.Т., Тихонов Ю.В., Талицкий В.В. и др. Регуляция метаболизма пуриновых и пиримидиновых производных — основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. — 1986. — № 8. — С. 40-52.
76. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект Ь-лизин-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. — 1990. — № 5. — С. 458-459.
77. Федоров H.A. Биологическое и клиническое значение циклических нуклеотидов. — М.: Медицина, 1979. — 184 с.
78. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. — 1986. — Т. 32, №6. —С. 10-16.
79. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того A.B. Влияние пуриновых нук-леозидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Эксперимтальная онкология. — 1987. — Т. 9, № 3. — С. 39-43.
80. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того A.B. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. — 1988. — Т. 34, вып. 6. — С. 71-76.
81. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того A.B. и др. Ферменты катабо-лических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лимфолейкозе // Вопр. мед. химии. — 1985. — Т. 31, № 3. — С. 48-52.
82. Фоломеева О.М., Амирджанова В.Н. Являются ли ревматические болезни проблемой для современной России? // Русский мед. журн. — 1997.—№7. —С. 415-417.
83. Фримель Г. Иммунологические методы. — М. : Наука, 1987. — 472 с.
84. Халфен Э.Ш, Денисова С.Г. Активность ферментов, ответственных за метаболизм аденозина, у больных ишемической болезнью сердца // Кардиология. — 1977. — № 6. — С. 106-111.
85. Харченко М.Ф., Рыбакова Л.П., Филановская Л.И. и др. Некоторые биохимические особенности лейкоцитов при бластном кризе хронического миелолейкоза // Вопр. мед. химии. — 1998. — Т. 44, вып. 3. — С. 274-280.
86. Чазов Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. — 1975. — № 10. —С. 12-17.
87. Черных Т.П., Бедина С.А., Мозговая Е.Э. и др. Активность ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Тез. III Всерос. съезда ревматологов. — Рязань, 22-25 мая 2001г. — Научно-практическая ревматология — 2001. — № 3. — С. 130.
88. Черных Т.П., Бедина С.А., Стажаров М.Ю. и др. Активность сывороточной гуаниндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. — Волгоград, 2000. —С. 117.
89. Черных Т.П., Мартемьянов В.Ф., Мякишев М.В. и др. Ревматоидный артрит и подагрический артрит: различия пуринового метаболизма // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 110.
90. Черных Т.П., Мякишев М.В., Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового обмена при остео-артрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.
91. Шелепина Е.П., Антонов В.Г., Кожемякина JLA. Молекулярный механизм трансформации активности ксантиноксидазы под действием субстрата // Биохимия. — 1990. — № 9. — С. 1707-1712.
92. Adam Т., Sevcik J., Fairbanks L.D., Bartak P. Determination of purine nucleoside phosphorylase activity in human erythrocytes by capillary electrophoresis // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. — 1997. — Vol. 698. — №1-2.—P. 308-311.
93. Affonso O. The chemistry of the inhibition of blood xanthine oxidase by SH reagents // An. Acad. Brasil. Cienc. — 1976.— Vol. 48. — № 3. — P. 591-595.
94. Agarwal K.C., Agarwal R.P., Stoeckler J.D, Parks R.E. Purine nucleoside phosphorylase. Microheterogeneity and comparison of kinetic behavior of the enzyme from several tissues and species // Biochemistry. — 1975. — Vol. 14.—№ 1.—P. 79-84.
95. Aitken R.J., Buckingham D., Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa // J. Reprod. Fertil. — 1993. — Vol. 97. — № 2. — P. 441-450.
96. Aleo M.F., Casella A., Distefano A. Nicotinic acid and liver xanthine oxidase I I Acta Vitaminol. et enzymol. — 1981. — Vol. 3. — № 4. — P. 219-223.
97. Alfazema L.N., Hows M.E., Howells S., Perrett D. Optimised micellar electrokinetic capillary chromatography of UV-absorbing compounds in urine // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol. 431. — P. 171 -176.
98. Amouzadeh H.R., Quails C.W.Jr., Wyckoff J. H. et al. Biochemical and morphological alterations in xylazine—induced pulmonary edema // Toxicol. Pathol. — 1993. — Vol. 21. — № 6. — P. 562-571.
99. Anderson B.O., Moore E.E., Moore F.A. et al. Hypovolemic shock promotes neutrophil sequestration in lungs by a xanthine oxidase—related mechanism. // J. Appl. Physiol. — 1991. Vol. 71. № 5. — P. 1862-1865.
100. Andrew P.W., Lowrie D.B., Peters T.J. Properties and localisation of rabbit alveolar macrophage 5'-Nucleotidase // Enzyme. — 1990. — Vol. 25. — №3. —P. 188-195.
101. Appelboom T., Mandelbaum J., Vertongen F. Purine enzyme levels in rheumatoid arthritis // J. Rheumatol. — 1985. — Vol. 12. — № 6. — P. 1075-1078.
102. Arkesteijn C.L.M. A kinetic method for serum 5'-Nucleotidase using stabilized glutamate degydrogenase // Z. Klin. Chem. und Klin. Biochem.1976.— Bd. 14, —№3. —S. 155-158.
103. Arnrett F.C., Edworth S.M., Bloch D.A. et al. The American Rheumatism Association 1987 revised criteria for the classification of rheumatoid arthritis // Arthritis Rheum. — 1988. — Vol. 31. — P. 315-324.
104. Ashraf M., Samra Z.Q. Subcellular distribution of xanthine oxidase during cardiac ischemia and reperfusion: an immunocytochemical study // J. Submicrosc. Cytol. Pathol. — 1993. — Vol. 25. — № 2. — P. 193-201.
105. Bailly Y., Schoen S.W., Delhaye—Bouchaud N. et al. 5'-Nucleotidase activity as a synaptic marker of parasagittal compartmentation in the mouse cerebellum // J. Neurocytol. — 1995. — Vol. 24. — № 11. — P. 879-890.
106. Bailyes E.M., Newby A.C., Siddle K., Luzio J.P. Solubilization and purification of rat liver 5'-Nucleotidase by use of a zwitterionis detergent and a monocloclonal—antibody immunoadsorbent // Biochem. J. — 1982.
107. Vol. 203.—№ 1. —P. 245-251.
108. Bailyes E.M., Soos M., Jackson P. et al. The existence and properties of two dimers of rat liver ecto-5'-Nucleotidase // Biochem. J. — 1984. — Vol. 221. —№2,—P. 369-377.
109. Baiocchi C., Pesi R., Camici M. et al. Mechanism of the reaction catalysed by cytosolic 5'-Nucleotidase phosphotransferase: formation of a phosphorylated intermediate // Biochem. J. — 1996. — Vol. 317. — № 41. Pt 3. — P. 797-801.
110. Bäk M.I., Ingwall J.S. Acidosis during ischemia promotes adenosine triphosphate resynthesis in postischemic rat heart. In vivo regulation of 5'-Nucleotidase // J. Clin. Invrst. — 1994. — Vol. 93. — № 1. — P. 40-49.
111. Barbosa R.M., Oliveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines // Braz. J. Med. Biol. Res. — 1995. — Vol. 28.3.—P. 291-295.
112. Batelli M.G., Lorenzoni E., Stirpe F. Milk xanthine oxidase type D (dehydrogenase) and type O (oxidase) // Biochem. J. — 1973. — Vol. 131.2. — P. 191-198.
113. Belfield A., Ellis G., Goldberg D.M. A specific colorimetric 5'-Nucleotidase assay utilizing the Berthelot reaction // Clin. Chem. — 1970. —Vol. 16. —№5. —P. 396-401.
114. Benoit J.N., Grisham M.B., Mesh C.L. et al. Hepatic oxidant and antioxidant systems in portacaval—shunted rats // J. Hepatol. — 1992. — Vol. 14.—№2—3. —P. 253-258.
115. Bergamini C., Grazi E. Human platelets 5'-Nucleotidase a cell membrane ectoenzyme with a possible regulatory role in the aggregation reaction // Ital. J. Biochem. —1980. — Vol. 29. — № 4. — P. 273-288.
116. Berger R., Mezey E., Clancy K.P. Analysis of aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase/oxidase as possible candidate genes for autosomal recessive familial amyotrophic lateral sclerosis // Somat. Cell. Mol. Genet.1995. —Vol.21. —№2. —P. 121-131.
117. Berman R.S., Martin W. Arterial endothelial barrier dysfunction: actions of homocysteine and the hypoxanthine—xanthine oxidase free radical generating system // Br. J. Pharmacol. — 1993. — Vol. 108. — № 4. — P. 920-926.
118. Betz A.L., Randall J., Martz D. Xanthine oxidase is not a major source of free radicals in focal cerebral ischemia // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. — № 2.— Pt 2. — P. H563-H568.
119. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. — 1974. — Vol. 9.4.—P. 386-389.
120. Bodansky O., Schwartz M.K. 5'-Nucleotidase // Adv. Clin. Chem. — 1968.1. Vol. 11. —P. 277-328.
121. Bondaryenko J.G., Kozhemyakin L.A., Symonyenkova V.A. The pathogenetic significance of xanthine oxidase activity in acute viral hepatitis is humans // Histochem. J. — 1990. — Vol. 22. — № 3. — P. 174.
122. Bowen T.L., Lin W.C., Whitman W.B. Characterization of guanine and hypoxanthine phosphoribosyltransferases in Methanococcus voltae // J. Bacterid. — 1996. — Vol. 178. — № 9. — P. 2521-2526.
123. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) —P. 77-89.
124. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204.1. P. 793-794.
125. Broad D.G., Smith J. T. Escherichia coli 5-Nucleotidase: purification, properties and its release by osmotic shock // J. Gen. Microbiol. — 1981.
126. Vol. 123. — № 2. — P. 241-247.
127. Broome C.B., Graham M.L., Saulabury F.T., Hershfield M.S., Buckley R.H. Correction of purine nucleoside phosphorylase deficiency by transplantation of allogeneic bone marrow from a sibling // J. Pediatr. — 1996.
128. Vol. 128. —№3.—P. 373-376.
129. Brown A.M., Benboubetra M., Ellison M. et al. Molecular activation-deactivation of xanthine oxidase in human milk // Biochim. Biophys. Acta.1995. — Vol. 1245. — № 2. — P. 248-254.
130. Burgess F.W., el-—Kouni M.H., Parks R.E. Jr. 5'—Nucleotidase activities of human peripheral lymphocytes // Biochem. Pharmacol. — 1985. — Vol. 34. —№ 17. —P. 3061-3070.
131. Cabre F., Camela E.I. Purification, properties and functional groups of bovine liver xanthine oxidase // Biochem. Soc. Trans. — 1987. — Vol. 15.3. —P. 511-512.
132. Camici M., Tozzi M.G., Allegrini S. et al. Purine savage enzyme activities in normal and neoplastic human tissues // Cancer Biochem. Biophys. -1990. —Vol. 11— №3. — P. 201-209.
133. Carcassi A., Marcolongo R. Jr., Marinello E. et al. Liver xanthine oxidase in gouty patients // Arthritis and Rheumat. — 1969. — Vol. 12. — № 1. — P. 17-20.
134. Carrera A., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zicovudine // Rev. Clin. Esp. — 1995. — Vol. 195. —№2. —P. 74-77.
135. Carson J.D., Fischer A.G. Characterization of the active site of homo-geneus thyroid purine nucleoside phosphorylase // Biochem. Biophis. Acta. — 1979. —Vol. 571. —№ 1. —P. 21-34.
136. Castelli P., Condemi A.M., Brambillasca C. et al. Improvement of cardiac function by allopurinol in patients undergoing cardiac surgery // J. Cardiovasc. Pharmacol. — 1995. — Vol. 25 — № 1. — P. 119-125.
137. Chang W.S., Chang Y.H., Lu F.J., Chiang H.C Inhibitory effects of phenolics on xanthine oxidase // Anticancer. Res. — 1994. — Vol. 14. — № 2A. — P. 501-506.
138. Chang W.S., Lee Y.J., Lu F.J., Chiang H.C. Inhibitory effects of flavonoids on xanthine oxidase // Anticancer. Res. — 1993. — Vol. 13. — № 6A. — P. 2165-2170.
139. Chang W.S., Wen P.C., Chiang H.C. Structure, activity relationship of caffeic acid analogues on xanthine oxidase inhibition // Anticancer. Res. — 1995. — Vol. 15. — № 3. p. 703-707.
140. Chantin C., Bonin B., Boulien R., Bory C. Liquid-chromatography study of purine metabolism abnormalities in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Chem. — 1996. — Vol. 42. № 2. — P. 326-328.
141. Chatham W.W., Baggott J.E., Loose L.D., Blackburn W.D. Jr. Effects of tenidap on superoxide—generating enzymes. Noncompetitive inhibition of xanthine oxidase // Biochem. Pharmacol. — 1995. — Vol. 50. — № 6. — P. 811-814.
142. Choi H.S. Purification and partial characterization of purine nucleoside phosphorylase from Serrtia marcescens // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1998. — Vol. 62. — № 4. — P. 667-671.
143. Chow C.W., Clark M.P. , Rinaldo J.E., Chalkley R. Multiple initiators and C/EBP binding sites are involved in transcription from the TATA-less rat XDH/XO basal promoter // Nucleic. Acids. Res. — 1995. — Vol. 23. — № 16,—P. 3132-3140.
144. Christensen L.D., Andersen V. Natural killer cells lack ecto-5'-Nucleotidase // Nat. Immun. — 1992. — Vol. 11. — № 1. — P. 1-6.
145. Christensen L.D., Andersen V., Nygaard P., Bendtzen K. Effects of immunomodulators on ecto—5'—Nucleotidase activity on blood mononuclear cells in vitro // Scand. J. Immunol. — 1992. — Vol. 35. — №4. —P. 407-413.
146. Chuang Nin-Nin, Newby A.C. Characterization of molecular forms of 5'-NT in normal serum and in serum from cholestatic patients and bile-duct-ligated rats // Biochem. J. — 1984. — Vol. 224. — № 3. — P. 689695.
147. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. — 1998. — Vol. 25. — № 1. — P. 93-98.
148. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. — 1990. — Vol. 274. — № 1-2. — P. 82-84.
149. Clapperton M., McMurray J., Fisher A.C., Dargie H.J. Does luminol chemiluminescence detect free radical scavengers? // Br. J. Clin. Pharmacol. — 1995. — Vol. 39. — № 6. — P. 688-691.
150. Coetzee I.H., Lochner A. Free radical effects on myocardial membrane microviscosity // Cardioscience. — 1993. — Vol. 4. —-№4. — P. 205215.
151. Coudray C., Rachidi S., Favier A. Effect of zinc on superoxide-dependent hydroxyl radical production in vitro // Biol. Trace. Elem. Res. — 1993. —-Vol. 38 — № 3. — P. 273-287.
152. Dawson T.P. , Gandhi R., Le Hir M., Kaissling B. Ecto-5'-Nucleotidase: localization in rat kidney by light microscopic histochemical and immunohistochemical methods. // J. Histochem. Cytochem. — 1989. — Vol. 37. —№ 1. —P. 39-47.
153. Devenui Z.J., Orchard J.L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pancrease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Biophys. Res. Commun. — 1987. — Vol. 149. — № 3. — P. 841-843.
154. Dinda P. K., Kossev P. , Beck I.T., Buell M.G. Role of xanthine oxidase-derived oxidants and leukocytes in ethanol-induced jejunal mucosal injury // Dig. Dis. Sei. — 1996. — Vol. 41. — № 12. — P. 2461-2470.
155. Dixon T.F., Purdom M. Serum 5'-nucleotidsae // J. Clin. Pathol. — 1954. — №7. —P. 341-343.
156. Dreher D., Jornot L., Junod A.F. Effects of hypoxanthine/ xanthine oxidase on Ca stores and protein synthesis in human endothelial cells // Circ. Res.1995. — Vol. 76. — № 3. — P. 388-395.
157. Dwenger A., Funck M., Lueken B. et al. Effect of ascorbic acid on neutrophil functions and hypoxanthine/ xanthine oxidase-generated, oxygen-derived radicals // Eur. J. Clin. Chem. Clin. Biochem. — 1992. — Vol. 30. —№4.— P. 187-191.
158. Dykens J.A., Shick J.M. Relevance of purine catabolism to hypoxia and recovery in euryoxic and stenoxic marine invertebrates, particularly bivalve molluscs // ComP. Biochem. and Physiol. — 1988. — Vol. 91. — № 1. — P. 35-41.
159. Edwards N.L., Mitchell B.S. Plasma membrane 5-Nucleotidase and other purine enzymes in murine lymphocytes // Purine Metabol. Man 4: Proc. 4th Int. SymP., Maastrich, 13-18 June, 1982. Pt B. New-York, London, 1984.1. P. 129-132.
160. Emmerson B.T., Thompson L. The spectrum of hupoxanthine-guanine-phosphoribosyltransferase deficiency // Quart. J. Med. 1973. — Vol. 42. -P. 423-440.
161. Ericson A., Niklasson F., Verdier C. Metabolism of guanosine in human erytrocytes // Vox sang. — 1985. — Vol. 48. — № 2. — P. 72-83.
162. Evans G.B., Furneaux R.H., Lewandowicz A. et al. Exploring structure activity relationships of transition state analogues of human purine nucleoside phophorylase // J. Med. Chem. — 2003. — Vol. 46. — № 15. — P. 34123423.
163. Fabiani R., Ronquist G. Association of some hydrolytic enzymes with the prostasome membrane and their differential responses to detergent and PIPLC treatment // Prostate. — 1995. — Vol. 27. — № 2. — P. 95-101.
164. Farr M., Garvey K., Bold A.M. et al. Significance of the hydrogen ion concentration in synovial fluid in rheumatoid arthritis // Clin. Exp. Rheumatol. — 1985. —Vol. 3. — № 2. — P. 99-104.
165. Farr M., Wainwright A., Salmon M. et al. Platelets in the synovial fluid of patients with rheumatoid arthritis // Rheumatol. Int. — 1984. — Vol. 4. — № 1. —P. 13-17.
166. Fijafka-Rumar M., Radominska I., Gdula-Malec R. Wartosci haptoglobin i 5'-nukleotidazy w surowicy krwi chorych na ostre wirusowe zapalenie watroby, przebiegajacze z niskim i wysokim poziomem bilirubiny // Wiad. Lek.—1982. —Vol. 35. —№ 13. —P. 765-769.
167. Filgueiro-de-Azevedo W.J., Canduri F., Marangonidos-Santos D. et al. Crystal structure of human purine nucleoside phosphorylase at 2.3 A resolution // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 2003. — Vol. 308. — № 3.1. P. 545-552.
168. Filgueiro-de-Azevedo W.J., Canduri F., Marangonidos-Santos D. et al. Structural basis for inhibition of human PNP by immucillin-H // Biochem. Biophys. Res. Commun. — 2003. — Vol. 309. — № 4. — P. 917-922.
169. Fisher L.R., Woodward W.D., Lee P.C., Wu J. Regulation of xanthine dehydrogenase and purine nucleoside phosphoiylase levels in chick liver // Purine Metabol. Man. Enzyme and Metabol. Pathways. — New York-London. 1974. —P. 65-74.
170. Fleischman A., Hershfield M.S., Toutain S. et al. Adenosine deaminase deficiency and purine nucleoside phosphorylase deficiency in common variable immunodeficiency // Clin. Diagn. Lab. Immunol. — 1998. — Vol. 5.3.—P. 399-400.
171. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. — 1991. —Vol. 1076. — №2. — P. 273-281.
172. Fouw N.J., Ma D.D., Michalevicz R. et al. Differential cytotoxicity of de-oxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. — Vol. 2.—№2. —P. 189-197.
173. Fowa N.I., Ma D.D., Michalevicz R. et al.Differential cytotoxicity of de-oxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. — 1984. — Vol. 22. —P. 189-197.
174. Fox I.H., Marchant P. J. Purine catabolism in man: characterization of placental microsomal 5-Nucleotidase // Can. J. Biochem. —1976. — Vol. 54. — № 5. — P. 462-469.
175. Fox N.E., Van Kuijk F.J. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human retina // Free Radic. Biol. Med. — 1998. — Vol. 24 — №6.-P. 900-905.
176. Frederiks W.M., Bosch K.S. The proportion of xanthine oxidase activity of total xanthine oxidoreductase activity in situ remains constant in rat liver under various (Patho) physiological conditions // Hepatology. — 1996. — Vol. 24. —№5. —P. 1179-1184.
177. Frederiks W.M., Bosch K.S., Kooij A. Quantitative in situ analysis of xanthine oxidoreductase activity in rat liver // J. Histochem. Cytochem. — 1995. — Vol. 43. — № 7. — P. 723-726.
178. Frederiks W.M., Marx F., Bosch K.S. et al. Duirnal variation in 5'-NT activity in rat liver. A quantitative histochemical study // Histochemistry.1987. — Vol. 87. — № 5. — P. 439-443.
179. Frederiks W.M., Marx F., Kooij A. The effect of ischaemia on xanthine oxidase activity in rat intestine and liver // Int. J. ExP. Pathol. — 1993. — Vol. 74.—№ 1. —P. 21-26.
180. Fredholm B.B. Analisis of purines // Life Sci. — 1987. — Vol. 41. — № 17, —P. 837-840.
181. Fredholm B.B., Lindgren E. Inhibition of soluble 5'-Nucleotidase from rat brain by different xanthine derivatives // Biochem. Pharmacol. — 1983. — Vol. 32. — № 18. — P. 2832-2834.
182. Fujiwara T., Kato S., Itonaga I. et al. Fine structure and distribution of lymphatics in the synovial membrane of monkey and human knee joints. A study using an enzyme-histochemical method // Int. OrthoP. — 1995. — Vol. 19. — № 6. — P. 396-402.
183. Fukano M., Amano S., Hazama F., Hosoda S. 5'-Nucleotidase activities in sera and liver tissues of viral hepatitis patients // Gastroenterol. Jpn. — 1990, —Vol. 25. —№2. —P. 199-205.
184. Fukushima T., Adachi T., Hirano K. The heparin-binding site of human xanthine oxidase // Biol. Pharm. Bull. — 1995. — Vol. 18. — № I. — P. 156-158.
185. Fukuzawa K., Soumi K., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe(3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol. 316. — № 1. — P. 83-91.
186. Galley H.F., Davies M.J., Webster N.R. Xanthine oxidase activity and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Crit. Care. Med. — 1996. — Vol. 24. — № 10. — P. 1649-1653.
187. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal cells // Endocrinologi. — 1991. — Vol. 128.— №5 — P. 2252-2258.
188. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. — 1986. — Vol. 208. — № 2. — P. 431-434.
189. Gilbertsen R.B., Scott M.E., Dong M.K. et al. Preliminary report on 8-amino-9-(2-thienylmethyl)guanine, a novel and potent purine nucleoside phosphorylase inhibitor // Agents and Actions. — 1987. — Vol. 21. — №3-4. —P. 272-274.
190. Gildbertsen R.B., Posmatur R., Nath R., Wang K.K. Apoptotic death induced in MOLT-4 T-lymphoblasts by purine nucleoside phosphorylase inhibition // Inflam. Res. — 1997. —Vol. 46. —№2. —P. 151-152.
191. Goldberg D.M., Belfield A. Reciprocal relationship of alkaline phosphatase and 5-Nucleotidase in human bone // Nature. — 1974. — Vol. 247. — №5439. —P. 286-288.
192. Grober A.K., Agrawal D.K., Ahmad S. et al. Size of 5-Nucleotidase in smooth muscle // J. Biochem. — 1985. — Vol. 98. — № 2 — P. 573-575.
193. Guerciolini R., Szumlanski C., Weinshilboum R.M. Human liver xanthine oxidase nature and extent of individual variation // Clin. Pharmacol. Ther. — 1991, —Vol. 50. —№6. —P. 663-672.
194. Guerri C., Esquifino A., Sanchis R., Grisolia S. Growth, enzymes and hormonal changes in offspring of alcohol-fed rats // Ciba. Found, symp. — 1984. —Vol. 105.—P. 85-102.
195. Gutensohn W., Thiel E. Prognostic implication of ecto-5-Nucleotidase activity in acute lymphoblastic leukemia // Cancer. — 1990. — Vol. 66. — №8. —P. 1755-1758.
196. Gutteridge S., Malthouse J.P. G., Lamy M.T., Bray R.C. The molibdenum centre of xanthine oxidase and other molibdenum — containing enzymes // Biochem. Soc. Trans. — 1981. — Vol. 9. № 2 — P. 324.
197. Hanczycowa H., Lubczynska-Kjwalska W., Sekowska E. Aktywnosc 5'-nukleotydazy w surowicy krwi w przewlewfum zapaleniu trzustki // Pol. Tyd. Lek. — 1982. —Vol. 37. — № 13. — P. 375-377.
198. Hansen S.U., Bols M. 1-Azaribofuranoside analogues as designed inhibitors of purine nucleoside phosphorylase. Synthesis and biological evaluation//Acta Chem. Scand. — 1998. —Vol. 53. —№ 10. —P. 1214-1222.
199. Hardonk M.J., Kordstaal J. 5-Nucleotidase. IY. Localization of 5-Nucleotidase and alkaline phosphatase isoenymes in the kidney of young and adult mice // Histochemie. — 1968. — Vol. 15. — № 4. — P. 290-299.
200. Hassoun P.M., Yu F.S., Zulueta J.J. et al. Effect of nitric oxide and cell redox status on the regulation of endothelial cell xanthine dehydrogenase // Am. J. Physiol. — 1995. — Vol. 268. — № 5. — P. L809-L817.
201. Hawes E.M., Watts J.A. Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts // Am. J. Cardiovasc. Pathol. — 1993. — Vol. 4. №4. —P. 326-335.
202. Hayashi J., Zaitsu K., Ohkura Y. Assay of purine nucleoside phosphorylase in erythrocytes by fliw-injection analisis with fluorescence detection // Chem. and Pharm. Bull. — 1987. — Vol. 35. — № 11. — P. 4574-4578.
203. Heinz F., Pilz R., Reckel S. et al. A new spectrophotometric method for the determination of 5'-Nucleotidase // J. Clin. Chem. and Clin. Biochem. — 1980. —Vol. 18. —№ 11. —P. 781-788.
204. Hi lie R., Nishino T. Flavoprotein structure and mechanism. 4. Xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase // FASEB. J. — 1995. — Vol. 9. — № 11. —P. 995-1003.
205. Hir M. Le, Dubach U.C. Characterizatin of a soluble 5'-Nucleotidase of rat kidney // Mol. Nephrol.: Biochem. Aspects Kidney Funct. Proc. 8th Int. SimP. Dubrovnic, Okt. 5-8. 1986. — Berlin, New-York, 1987. — P. 305310.
206. Hir Michel Le, Dubach Ulrich C. An ATP-inhibited soluble 5'-Nucleotidase of rat kidney // Amer. J. Physiol. — 1988. — Vol. 254. — № 2. — P. F191-F195.
207. Hopson S.B., Lust R.M., Su Y.S. et al. Allopurinol improves myocardial reperfusion injury in a xanthine oxidase-free model // J. Natl. Med. Assoc.1995. — Vol. 87. № 7. — P. 480-484.
208. Horton J.W., White D.J. Role of xanthine oxidase and leukocytes in postburn cardiac dysfunction // J. Am. Coll. Surg. — 1995. — Vol. 181. — №2.—P. 129-137.
209. Hosek B., Bonacek J., Kautska J. The effect of hypoxia on the activity of purine nucleoside phosphorylase in rat // Biomed. Biochem. Acta. — 1986.
210. Vol. 45. — № 3. — P. 281-284.
211. Hossain M.A., Hamamoto I., Todo S. et al. Comparison of warm and cold ischemia of the canine small intestine // Eur. Surg. Res. — 1995. — Vol. 27. — № 4. — P. 234-240.
212. Howes B.D., Bray R.C., Richards R.L. et al. Evidence favoring molybdenum-carbon bond formation in xanthine oxidase action: 17Q. and 13C-ENDOR and kinetic studies // Biochemistry. — 1996. — Vol. 35. — № 5. —'P. 1432-1443.
213. Ibrahim B., Stoward P.J. The histochemical localization of xanthine oxidase // Histochem. J. — 1978. — Vol. 10. — № 5. — P. 615-617.
214. Ichida K., Amaya Y., Noda K. et al. Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. — 1993. — Vol. 133. — № 2. — P. 279-284.
215. Ikeda K., Sunose H., Takasaka T. Effects of free radicals on the intracellular calcium concentration in the isolated outer hair cell of the guinea pig cochlea // Acta. Otolaryngol. Stockh. —■ 1993. — Vol. 113. — №2. —P. 137-141.
216. Ito S., Syundo J., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. — 1987. — Vol. 16. — № 3. — P. 225-228.
217. Ito S., Takaoka T., Nakaya Y. et al. Clinical value of the determination of serum guanase activity. Studies on patients and experimental data from mongrel dogs and cultured rat hepatocytes // Gastroenterology. — 1982. — Vol. 83. —№5. —P. 1102-1105.
218. Iton R. Regulation of cytosol 5'-Nucleotidase by adenylat energy charge // Biochim. et Biophys.Acta. — 1981. — Vol. 659. —№ 1. —P. 31-37.
219. Iton R., Oka J. Regulation of rat heart cytosol 5'-Nucleotidase by adenylate energy charge // Biochem. J. — 1986. — Vol. 235. — № 3. — P. 847-851.
220. Jamal L., Afkham-Ebranimi A., Saggerson E.D. A novel assay for 5'-Nucleotidase using 1. N6-etheno-AMP as substrate, and comments on the properties of the reaction product, ethenoadenosine // Biochem J. — 1988. — Vol. 250. — № 2. — P. 369-373.
221. Jankela J., Baranovska M., Antalikova J. Forms of xanthine oxidoreductase in the tissues of Japanese quail // Vet. Med. Praha. — 1993. — Vol. 38. — №5. —P. 297-304.
222. Janssen M., Van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts. — comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res. — 1993. — Vol. 27. № 11. — P. 2052-2057.
223. Jarasch E.D. Significance of xanthine oxidase in capillary endotelian cells // Acta Physiol. Scand. — 1986. — Vol. 126. — Suppl. № 548. — P. 3946.
224. Jensen K.F., Nygaard P. Purine nucleoside phosphorylase Escherichia coli and Salmonella typhimurium // Eur. J. Biochem. — Vol. 51. — 1. — P. 253-265.
225. Jensen M.H., Iversen A., Hagerstrand I. The 5'-Nucleotidase activity in normal human serum. Electrophoretic patterns and substrate specificity // Clin. Chim. Acta. — 1980. — Vol. 104. — № 2. — P. 221-226.
226. Joannidis M., Gstraunthaler G., Pfaller W. Xanthine oxidase: evidence against a causative role in renal reperfusion injury // Am. J. Physiol. — 1990. — Vol. 258. — № 2 — Pt. 2. — P. F232-F236.
227. Jonson M.D., Anderson B.D. Localization of purine metabolizing enzyme in bovine brain microvessel endothelial cells: an enzymatic blood brain barrier for dideoxynucleosides? // Pharm. Res. — 1996. — Vol. 13. — № 12. —P. 1881-1886.
228. Kaiserling E., Caesar R. Elektronenmikroskopischer nachweis der 5'-Nucleotidase im keimzentrum der menschlichen tonsille // Z. Zellforch. — 1969. — Bd. 95. — № 2. — S. 202-215.
229. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of hydroxypurine compounds //J.Biol. Chem. — 1947. —Vol. 167. —№2. —P. 429-443.
230. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol.1990. —Vol. 65. —№3. —P. 131-137.
231. Kato S., Yasunaga A., Uchida U. Enzyme-histochemical method for identification of lymphatic capillaries // Lymphology. —1991. — Vol. 24.3. —P. 125-129.
232. Kavianipour M., Konquist G., Wikstrom G., Waldenstrom A. 8'-aminoguanosine inclusion results in enhanced efflux of taurine in preconditioned ischemic myocardium // J. Cardiovasc. Pharmacol. —- 2003. — Vol. 41. — № 2. — P. 240-248.
233. Kefford R.F., Fox R.M. Purine nucleoside toxicity in nondividing human lymphoid cells // Cancer Res. — 1982. — Vol. 42. — № 1. — P. 324-330.
234. Kela U., Vijayvargiya R., Trivedi C.P. Inhibitory effects of methylxanthine oxidase // Life Sci. — 1980. — Vol. 27. — № 22. — P. 2109-2119.
235. Kelley W.N. Mechanisms of purine overproduction in man // Fortshr. Urol, und Nephrol. — 1981. — Vol. 16. — P. 19-24.
236. Kitakaze M., Hori M., Morioka T. et al. Alpha 1-adrenoceptor activation increases ecto-5'-Nucleotidase activity and adenosine release in rat cardiomyocytes by activating protein kinase C // Circulation. — 1995. — Vol. 91. — № 8. P. 2226-2234.
237. Kitakaze M., Node K., Minamino T. et al. Role of activation of protein kinase C in the infarct size—limiting effect of ischemic preconditioning through activation of ecto-5'-Nucleotidase // Circulation. — 1996. —-Vol. 93. —№4. —P. 781-791.
238. Kiviluoma K.T., Hiltunen J.K., Hassinen I.E., Peuhkurinen K.J. Subcellular distribution of myocardial 5'-Nucleotidase // J. Mol. and Cell. Cardiol. — 1990. —Vol. 22. —№7.-P. 827-835.
239. Kizaki H., Matsuo I., Sakurada T. Xanthine oxidase and guanase activities in normal and psoriatic epidermis // Clin. Chim. Acta. — 1977. — Vol. 75. — № 1. —P. 1-4.
240. Kizaki H., Sakurada T. Simple micro-assay methods for enzymes of purine metabolism // J. Lab. and Clin. Med. —1977. — Vol. 89. — № 5. — P. 1135-1144.
241. Kjaeve J., Ingebrigtsen T., Naess L. et al. Methylprednisolone attenuates airway and vascular responses induced by reactive oxygen species in isolated, plasma —perfused rat lungs // Free Radic. Res. — 1996. — Vol. 25.—№5. —P. 407-414.
242. Klip A., Ramlal T., Douen A.G. et al. Insulin-induced decrease in 5'-Nucleotidase activity in skeletal muscle membranes // FEBS Lett. — 1988. — Vol. 238. — № 2. — P. 419-423.
243. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. — Vol. 103. — № 6. — P. 715-719.
244. Kojima S., Icho T., Kajiwara Y., Kubota K. Neopterin as an endogenous antioxidant//FEBS. Lett. — 1992. — Vol. 304. — № 2-3. — P. 163-166.
245. Konval P.J., Lin K.Y. Glycosuria and tubular glycogen deposition // Nephron. — 1974. — Vol. 13. — № 6. — P. 464-471.
246. Kooij A., Schiller H.J., Schijns M. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase into xanthine oxidase in rat liver and plasma at the onset ofreperfusion after ischemia // Hepatology. — 1994. — Vol. 19. — № 6. — P. 1488-1495.
247. Kuwano K., Ikeda H., Oda T. et al. Xanthine oxidase mediates cyclic flow variations in a canine model of coronary arterial thrombosis // Am. J. Physiol. — 1996. — Vol. 270. — № 6. — Pt. 2. — P. HI993-H1999.
248. Latorraca S., Piersanti P., Tesco G. et al. Effect of phosphatidylserine on free radical susceNibility in human diploid fibroblasts // J. Neural. Transm. Park. Dis. Dement. Sect. — 1993. — Vol. 6. — № 1. — P. 73-77.
249. Laubach M.G., Woodward D.J. 5'-Nucleotidase in the rodent ventral striatum: relation to the distribution of leu-enkephalin, cell clusters, and infralimbic cortical innervation // J. ComP. Neurol. — 1995. — Vol. 360. — № 1.—P. 49-58.
250. Laycock S.K., McMurray J., Kane K.A., Parratt J.R. Effects of the xanthine oxidase system on cardiac function in anaesthetised rats // Free. Radic. Biol. Med. — 1993. —Vol. 15. —№3. —P. 249-255.
251. Lee H.S., Allan G. Bovine thyroidal xanthine oxidase // Int. J. Biochem. — 1978. — Vol. 9. — № 8. — P. 559-566.
252. Lee P.C., Nickels J.S., Fisher J.P. Coordinate ragulation of purine nucleoside phosphorylase and xanthine dehydrogenase levels in chick liver // Arch. Biochem. and Biophys. — 1973. — Vol. 158. — № 2. — P. 677680.
253. Lewis A.S., Glantz M.D. Monometric purine nucleoside phosphorylase from rabbit liver. Purification and characterization // J. Biol. Chem. — 1976. — Vol. 251. — № 2. — P. 407-413.
254. Lewis A.S., Lowy B.A. Human erytrocyte purine nucleoside phosphorylase: molecular weight and physical properties. A Theorell-Chance catalytic mechanism // J. Biol. Chem. — 1979. — Vol. 254. — № 19. — P. 9927-9932.
255. Litsky M.L., Hohl C.M. Luccas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanos-ine preserve neuronal and glial cell viability in mous during hypoxia // Biol. Chem.— 1987. — Vol. 21.-№2. — P. 134-136.
256. Litsky M.L., Holh C.M., Lucas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mouse spinal cord cultures during chemical hypoxia // Brain. Res. — 1999. — Vol. 821. — № 2. — P. 426-432.
257. Mably E.R., Carter-Edwards T., Biddle F.G., Snyder F.F. Purine nucleoside phosphorylase heterogeneity and specific activity // Comp. Biochem. and Phisiol. — 1988. — Vol. B89. — № 2. — P. 427-431.
258. Maddocks J.L., Al-Safi S.A., Wilson G. Immune deficiency due to adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase deficiency: a simple diagnostic test // J.Clin. Pathol. — 1984. — Vol. 37. — № 11. — P. 13051307.
259. Madrid-Marina V., Fox J. H. Human placental cytoplasmic 5'-Nucleotidase: kinetic properties and inhibition // J. Biol. Chem. — 1986. — Vol.26 —P. 444-452.
260. Malthouse J.P. G., Gutteridge S., Bray R.C. Rapid type 2 molybdenum (Y) electron-paramagnetic resonance signals from xanthine oxidase and the structure of the active centre of the enzyme // Biochem. J. — 1980. — Vol. 185. — №3. — P. 767-770.
261. Mao C., Cook W.J., Zhou M et al. The crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside phosphorylase: a comparison with the human enzyme reveals a concerved topology // Structure. — 1997. — Vol. 5. — № 10. — P. 1373-1383.
262. Mao Y., Zang L., Shi X. Singlet oxygen generation in the superoxide reaction // Biochem. Mol. Biol. Int. — 1995. — Vol. 36. — № 1. — P. 227-232.
263. Marcert M.L., Finkel B.D., Mc Laughlin T.M. et al. Mutation in purine nucleoside phosphoiylase deficiency // Hum. Mutat. — 1997. — Vol. 9. — № 2. — P.118-121.
264. Martemyanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseases: Abstracts of XIV European League Against Rheumatism Congress. — Scotland, 1999. — P. 76
265. Massaia M., Ma D.D., Boccadoro M. et al. Decreased ecto-5'-Nucleotidase activity of peripheral blood lymphocytes in human monoclonal gammopathies: correlation with tumor cell kinetics // Blood. — 1985. — Vol. 65. — № 3. — P. 530-534.
266. Matsubara T., Musat-Marcu S., Misra H.P. , Dhalla N.S. Protective effect of vanadate on oxyradical-induced changes in isolated perfused heart // Mol. Cell. Biochem. —1995. — Vol. 153. — № 1—2. — P. 79-85.
267. McManaman J.L., Shellman V., Wright R.M., Repine J.E. Purification of rat liver xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase by affinity chromatography on benzamidine-sep-harose // Arch. Biochem. Biophys. — 1996.-Vol. 332. —№ 1, —P. 135-141.
268. Meftah S., Prasad A.S., Lee D.Y., Brewer G.J. Ecto-5'-Nucleotidase (5'NT) as a sensitive indicator of human zinc deficiency // J. Lab. Clin. Med. — 1991. —Vol. 118. —№4. —P. 309-316.
269. Mekhfi H., Veksler V., Mateo P. et al. Creatine kinase is the main target of reactive oxygen species in cardiac myofibrils // Circ. Res. — 1996. — Vol. 78.—№6. —P. 1016-1027.
270. Menon I.A. Nature of the species generated by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and Cell. Biol.1989. — Vol. 67. — № 8 — P. 397-403.
271. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correction between purine metabolism enzyme activities and membrane immunophenotype // Neoplasma. — 1995. — Vol. 42. — № 1. —P. 9-14.
272. Miles R.W., Tyler P.C., Fumeaux R.H. et al. One-third-the-sites transitionstate inhibitors for purine nucleoside phosphorylase // Biochemistry. — 1998. — Vol. 37. — № 24. — P. 8615-8621.
273. Miller D.M., Grover T.A., Nayini N., Aust S.D. Xanthine oxidase and iron dependent lipid peroxidation // Arch. Biochem. Biophys. — 1993. — Vol. 301. —№ 1. —P. 1-7.
274. Minelli A., Moroni M., Mezzasoma I. The dephosphorylation of AMP and IMP by a soluble low Km 5'-Nucleotidase from human seminal plasma: some regulatory aspects // Int. J. Biochem. Cell. Biol. — 1995. — Vol. 27.10. — P. 1079-1083.
275. Misawa M., Nakano E. Airway constriction by xanthine/ xanthine oxidase in guinea pigs in vivo // J. Toxicol. Environ. Health. — 1993. — Vol. 39.2.—P. 193-205.
276. Miyamoto Y., Akaike T., Yoshida M. et al. Potentiation of nitric oxidemediated vasorelaxation by xanthine oxidase inhibitors // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. — 1996. — Vol. 211. — № 4. — P. 366-373.
277. Mondal M.S., Mitra S. The inhibition of bovine xanthine oxidase activity by Hg2+ and other metal ions // J. Inorg. Biochem. — 1996. — Vol. 62. — №4. — P. 271-279.
278. Mora M., Bozal J. Phosphorolytic and ribosyl transfer mechanisms of purified chicken liver purine nucleoside phosphorylase // Comp. Biochem. and Physiol. — 1985. —Vol. B82. — №4. — P. 805-813.
279. Mora M., Mazanero J.C., Bozal J. Pigeon liver purine nucleoside phosphorylase characterzation kinetic behaviour and sulfhydryl groups // Comp. Biochem. and Phisiol. — 1987. — Vol. B88. — № 4. — P. 1143-1149.
280. Moriwaki Y., Yamamoto T., Higaashino K. Enzymes involved in purine metabolism a review of histochemical localization and functional implication // Histol. Histopathol. — 1999. — Vol. 14. — № 4. — P. 13211340.
281. Moriwaki Y., Yamamoto T., Suda M. et al. Purification and immunohistochemical tissue localization of human xanthine oxidase // Biochim. Biophys. Acta. — 1993. — Vol. 1164. — № 3. — P. 327-330.
282. Moriwaki Y., Yamamoto T., Yamaguchi K. et al. Immunohistochemical localization of aldehyde and xanthine oxidase in rat tissues using polyclonal antibodies // Histochem. Cell. Biol. — 1996. — Vol. 105. — № 1. —P. 71-79.
283. Mousson B., Desjacques P., Baltassat P. Measurement of xanthine oxidase activity in some human tissues. An optimized method // Enzyme. —- 1983.
284. Vol. 29. — № 1. — P. 32-43.
285. Muindi J.F., Stevens Y.W., Warrell R.P.Jr., Young C.W. In vitro differential metabolism of merbarone by xanthine oxidase and microsomal flavoenzymes. The role of reactive oxygen species // Drug. Metab. Dispos.1993. — Vol. 21. — № 3. — P. 410-414.
286. Muller G. Immune insufficiency in enzyme defects of purine metabolism // Z. Gesamte Inn. Med. — 1983. — Vol. 38.— № 3. — P. 83-89.
287. Murakami K., Mitsui A., Tsushima K. Purine nucleoside phosphorylase of chicken liver // Biochem. Biophis.Acta. — 1971. — Vol. 235. — № 1. — P. 99-105.
288. Murray J.L., Perez-Soler R., Bywaters D., Hersh E.M. Decreased adenosine deaminase (ADA) and 5'-Nucleotidase (5NT) activity in peripheral blood T cells in Hodgkin disease // Am. J. Hematol. — 1986. — Vol. 21. —№ 1. —P. 57-66.
289. Musemeche C.A., Pizzini R.P., Andrassy R.J. Intestinal ischemia in the newborn: the role of intestinal maturation // J. Surg.Res. — 1993. — Vol. 55. — № 6. — P. 595-598.
290. Naito Y., Lowenstein J.M. 5'-Nucleotidase from rat heart // Biochemistry.1981. — Vol. 20. — № 18. — P. 5188-5104.
291. Nakashima K., Kuroda N., Kawaguchi S. et al. Peroxyoxalate chemiluminescent assay for oxidase activities based on detecting enzymatically formed hydrogen peroxide // J. Biolumin. Chemilumin. — 1995. —Vol. 10. —№3. —P. 185-191.
292. Nalini S., Mathan M.M., Balasubramanian K.A. Oxygen free radical induced damage during intestinal ischemia/reperfusion in normal andxanthine oxidase deficient rats // Mol. Cell. Biochem. — 1993. — Vol. 124. — № 1. — P. 59-66.
293. Nielsen V.G., McCammon A.T., Tan S. et al. Xanthine oxidase inactivation attenuates postocclusion shock after descending thoracic aorta occlusion and reperfusion in rabbits // J. Thorac. Cardiovasc. Surg. — 1995. — Vol. 110. — № 3. — P. 715-722.
294. Nielsen V.G., Tan S., Baird M.S. et al. Gastric intramucosal pH and multiple organ injury: impact of ischemia-reperfusion and xanthine oxidase // Crit. Care. Med. — 1996. — Vol. 24. —№ 8. — P. 1339-1344.
295. Nishikimi N., Rao N.A., Iagi K. The occurence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and zine molecular oxygen // Biochem. and Biophys. Res. Communs. — 1972. — Vol. 46. — № 2. — P. 849-854.
296. Nishimura M., Yamaoka K., Yasui H. et al. Effect of temperature in perfusate on local hepatic disposition of BOF-4272. a new xanthine oxidase inhibitor//Biol. Pharm. Bull. — 1995.— Vol. 18. —№7, —P. 980-983.
297. Nishio H., Takeshita K. Effect of concanavalin A on 5'-Nucleotidase activity of rabbit blood platelets // JaP. J. Pharmacol. — 1987. — Vol. 43. — №2.—P. 230-233.
298. North M.E., Newton C.A., Webster A.D. Phosphorylation of deoxyguano-sine by B and T lymphocytes in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Exp. Immunol. — 1980. — Vol. 42. — № 3. — P. 523-529.
299. Novak L., Stipek S., Zima T., Trojan S. Plasma xanthine oxidase and resistance to hypoxia: effect of purines and alcohol administration // Drug. Metabol. Drug. Interact. — 1991. — Vol. 9. — № 3—4. — P. 311-320.
300. Novo F.J., Louro M.O., Tutor J.C. A de-sialylated isoform of serum 5'-Nucleotidase: clinical and biological significance in hepatobiliary disease // Br. J. Biomed. Sci. — 1994. — Vol. 51. — № 2. — P. 119-123.
301. Oka H. Xanthine oxidoreductase activity in rat brain tissue: the changes after decapitation // No. To. Shinkei. — 1989. — Vol. 41. — № 6. — P. 575—81.
302. Okajima S. Mechanisms of reperfusion injury of rat kidney // Hokkaido. Igaku. Zasshi. — 1990. — Vol. 65. — № 3. — P. 277-284.
303. Orford M., Mazurkiewicz D., Saggerson D. Soluble 5'-Nucleotidase activities in rat brain // J. Neurochem. — 1991. — Vol. 56. — № 1. — P. 141-146.
304. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleotidi purinici nelle leucemie, nelle immunodeficienze co-genite e alvuisite // G. Ital. Chem. — 1991. — Vol. 16. — № 4. — P. 217229.
305. Parks D.A., Granger D. Xanthine oxidase: biochemistry, distribution and physiology // Acta physiol. Scand. — 1986. — Vol. 126. — № 548. — P. 87-89.
306. Pehlke D.M., McDonald J.A., Holmes E.W., Kelly W.N. Inosinic acid dehydrogenase activity in the Lesch—Nyhan syndrome // J. Clin. Invrst. — 1972.—Vol. 51. —P. 1398-1404.
307. Phillis J.W., Perkins L.M., Smith-Barbour M., O'Regan M.H. Oxypurinol-enhanced postischemic recovery of the rat brain involves preservation of adenine nucleotides // J. Neurochem. — 1995. — Vol. 64. — № 5. — P. 2177-2184.
308. Phillis J.W., Sen S., Cao X. Amflutizole, a xanthine oxidase inhibitor, inhibits free radical generation in the ischemic/reperfused rat cerebral cortex//Neurosci. Lett. — 1994. — Vol. 169. —№ 1-2. —P. 188-190.
309. Picard-Ami L.A Jr., MacKay A., Kerrigan C.L. Pathophysiology of ischemic skin flaps: differences in xanthine oxidase levels among rats, pigs, and humans // Plast. Reconstr. Surg. — 1991. — Vol. 87. — № 4. — P. 750-755.
310. Porras A.G., Palmer G.J. The room temperature potentiometry of xanthine oxidase. PH-dependent redox behavior of the flavin, molybdenum, and iron-sulfur centers // J. Biol. Chem. — 1982. — Vol. 257. — № 19. — P. 11617-11626.
311. Posmatur R., Wang K.K,, Nath R., Gildbertsen R. B. A purine nucleoside phosphorylase inhibitor induces apoptosis via caspase-3-like protease activity in MOLT-4 T-cells // Immunopharmacology. — 1997. — Vol. 37. — №2-3. —P. 231-244.
312. Prasad K., Kalra J., Bharadwaj L. Cardiac depressant effects of oxygen free radicals // Angiology. — 1993. — Vol. 44. — № 4. — P. 257-270.
313. Prebis J.W., Gruskin A.B., Polinsky M.S., Baluarte H.J. Uric acid in childhood essential hypertension // J. Pediat. —1981. — Vol. 98. — № 5. — P. 702-707.
314. Prichard M., Ducharme N.G., Wilkins P. A. et al. Xanthine oxidase formation during experimental ischemia of the equine small intestine // Can. J. Vet. Res. — 1991. — Vol. 55. — № 4. — P. 310-314.
315. Priebe T., Platsoucas C.D., Seki H., Fox F.E., Nelson J.A. Purine nucleoside midulation of functions of human lymphocytes // Cell. Immunol. — 1990. — Vol. 129. — № 2. — P. 321-328.
316. Pruslin F.H., Reem G.H. Immunofluorescence: a sensitive and rapid method for the detection of purine nucleoside phosphorylase in single cells // J. Immunol. Meth. — 1980. — Vol. 34. — № 2. — P. 127-132.
317. Punch J., Rees R., Cashmer B. et al. Xanthine oxidase: its role in the no-reflow phenomenon // Surgery. — 1992. — Vol. 111. — № 2. — P. 169176.
318. Renauf J.A., Wood A., Fraser I.H. et al. Depressed activities of purine enzymes in lymphocytes of patients infected with human immunodeficirncy virus // Clin. Chem. — 1989. — Vol. 35. — № 7. — P. 1478-1481.
319. Robertson B.C., Hoffee P.A. Purification and properties of purine nucleoside phosphorylase from Salmonella typhimurium // J. Biol. Chem. — 1973. — Vol. 248. — № 6. — P. 2040-2043.
320. Rodbell M., Lutz B., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. — 1971.1. Vol. 246. —P. 1877-1888.
321. Roesel R.A., Bowyer F., Blankenship P.P., Hommes F.A. Combined xanthine and sulphite oxidase defect due to a deficiency of molybdenum cofactor // J. Inherit. Metab. Disease. — 1986. — Vol. 9. — № 4. — P. 343-347.
322. Romo C.A., Lorente T.F., Salazar V.V. Primary immunodeficiencies and purine metabolesm // Rev. Clin. Esp. — 1985. — Vol. 177. — № 6. — P. 247-253.
323. Rootwelt T., Almaas R., Oyasaeter S. et al. Release of xanthine oxidase to the systemic circulation during resuscitation from severe hypoxemia in newborn pigs // Acta.Paediatr. — 1995. — Vol. 84. — № 5. — P. 507-511.
324. Ross W.B., Huecksteadt T.P. , Panus P.C. et al. Regulation of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase activity by hypoxia // Am . J. Physiol.1996. — Vol. 270. — № 6. — Pt. 1. — P. L941-L946.
325. Rowland R.T., Meng X., Ao L. et al. Mechanisms of immature myocardial tolerance to ischemia: phenotypic differences in antioxidants, stressproteins, and oxidases // Surgery. — 1995. — Vol. 118. — № 2. — P. 446452.
326. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. — 1986. — Vol. 10. — №3. — P. 325-329.
327. Sadasivudu В., Rao T.I. Studies on AMP-deaminase and 5'-Nucleotidase in rat brain under different experimental conditions // J. Neurosci. Res. — 1980. — Vol. 5. — № 4. — P. 281 -289.
328. Sah N.K., Kumar S., Subramanian M., Devasagayam T.P. Variation in the modulation of superoxide-induced single-strand breaks in plasmid pBR322 DNA by biological antioxidants // Biochem. Mol. Biol. Int. — 1995. — Vol. 35. — № 2. — P. 291-296.
329. Sakai M., Yamagami K., Kitazawa Y. et al. Xanthine oxidase mediates paraquat—induced toxicity on cultured endothelial cell // Pharmacol. Toxicol. — 1995. — Vol. 11. — № 1. — P. 36-40.
330. Sakiyama T. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) // Nippon. Rinsho. — 1996.— Vol. 54. —№ 12. —P. 3220-3225.
331. Samra Z.Q., Oguro Т., Containe R., Ashraf M. Immunocytochemical localization of xanthine oxidase in rat miocardium // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. — 1991. — Vol. 23. — № 3. — P. 379-390.
332. Sanderud J., Saugstad O.D. Oxygen radicals induce pulmonary vasoconstriction in pigs without acivating plasma proteolytic cassade systems // Eur. Surg. Res. — 1993. — Vol. 25. — № 3. — P. 137-145.
333. Sanfilippo O., Camici M., Tozzi M.G. et al. Relationship between the levels of purine salvage pathway enzymes and clinical/biological aggressiveness of human colon carcinoma // Cancer Biochem. Biophys. —- 1994. — Vol. 14. —№ 1. —P. 57-66.
334. Sasaoka T., Kaneda N., Norio T. Highly sensitive assay for xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatografy with fluorescence detection // J. Chromatogr. Biomed. Appel. — 1988. -— Vol. 424. — № 2. — P. 392-397.
335. Sato T., Wakabayashi Y. PNP-deficiency // Ryoikibetsu. Shokogun. Shirizu. — 1998. — Vol. 121. — № 2. — P. 228-231.
336. Saugstad O.D. Role of xanthine oxidase and its inhibitor in hypoxia: reoxygenation injury // Pediatrics. — 1996. — Vol. 98.— № 1.— P. 103107.
337. Sauve A.A., Cahill S.M., Zech S.G. et al. Ionic states of substrates and transition state analogues at the catalytic sites of N-ribosyltransferases // Biochemistry. — 2003. — Vol. 42. — № 19. — P. 5694-5705.
338. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K. et al. New imidazolyethiocarbamides as guanine deaminase inhibitors // Pharmazie. — 1980. — Vol. 35. — № 1.1. P. 16-18.
339. Schmid T.C., Loffing J., Le Hir M., Kaissling B. Distribution of ecto-5'-Nucleotidase in the rat liver: effect of anaemia // Histochemistry. — 1994.
340. Vol. 101.—№6. —P. 439-447.
341. Schneider I., Elstner E.F. Antioxidative properties of phenazone derivatives: differentiation between phenylbutazon and mofebutazon // Z. Naturforsch. C. — 1993. — Vol. 48. — № 7-8. — P. 542-544.
342. Schramm V.L. Transition state analogues for enzymes of nucleic acid metabolism//Nucleuc. Acids. Res. Suppl. — 2003. — № 3. — P. 107-108.
343. Seguira M., Kato K., Adachi T. et al. A new method for the assay of xanthine oxidase activity // Chem. and Pharm. Bull. — 1981. — Vol. 29. — №2.-P. 430-432.
344. Serretti R., Core P., Muti S., Salaffi F. Influence of dichloromethylene diphosphonate on reactive oxygen species production by human neutrophils//Rheumatol. Int. — 1993. — Vol. 13. —№4. —P. 135-138.
345. Shafi A.S., Devi A. Distribution of 5'-Nucleotidase in vertebrate tissues // Broteria Cienc. Natur. — 1972. — Vol. 41. — № 3—4. — P. 113-117.
346. Shao Q., Matsubara T., Bhatt S.K., Dhalla N.S. Inhibition of cardiac sarcolemma Na(+)-K+ ATPase by oxyradical generating systems // Mol. Cell. Biochem. —1995. —Vol. 147.—№ 1-2. —P. 139-144.
347. Shi X., Dalai N.S. Vanadate-mediated hydroxyl radical generation from superoxide radical in the presence of NADH: Haber-Weiss vs Fentonmechanism 11 Arch. Biochem. Biophys. — 1993. — Vol. 307. — № 2. — P. 336-341.
348. Shirley P.S., Wang P., Lawrence R., Waite M. Absence of the membrane marker enzyme 5'-Nucleotidase in human polimorphonuclear leukocytes // Biochem. Med. — 1976. — Vol. 15. — № 3. — P. 289-295.
349. Silva R.G., Carvalho L.P., Oliveira J.S. et al. Cloning, overexpression and purification of functional human purine nucleoside phosphorylase // Protein. Expr. Purif. — 2003. — Vol. 27. — № 1. — P. 158-164.
350. Simmonds H.A., Goday A., Morris G.S., Brolsma M.F. Metabolism of de-oxynucleosides by Lymphocytes in long-term culture deficient in different purine enzymes // Biochem. Pharmacol. — 1984. — Vol. 33. — № 5. — P. 763-770.
351. Singh A.R. Properties of 5'-Nucleotidase from nodules of pigeonpea (Cajanus cajan) // Phytochemistry. — 1986. — Vol. 25. — № 10. — P. 2267-2270.
352. Singh N., Aggarwal S. The effect of active oxygen generated by xanthine/xanthine oxidase on genes and signal transduction in mouse epidermal JB6 cells // Int. J. Cancer. — 1995. — Vol. 62. — № 1. — P. 107-114.
353. Skibo E.B. Noncompetitive and irreversible inhibition of xanthine oxidase by benzimidazole analogues acting at the functional flavin adenine dinucleotide cofactor // Biochemistry. — 1986. — Vol. 25. — № 15. — P. 4189-4194.
354. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J. Appl. Physiol. — 1991. — Vol. 70. — № 5. — P. 2003-2009.
355. Smolen I.S., Brudvelt F.C., Schiff M.H. et al. A simplified disease activity index for rheumatoid arthritis for use in clinical practice // Rheumatology. — 2003. — Vol. 42. — P. 144-257.
356. Smolenski R.T., Yacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenosin transport and metabolism in the rat heart // Mol. Ctll. Biochem. — 1995. —Vol. 143.—№2. —P. 143-149.
357. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Point mutation at the purine nucleoside phosphorylase locus impair thymocyte differention in the mouse // Proc. Netl. Acad. Sci. USA. — 1997. — Vol. 94. — № 6. — P. 2522.
358. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Purine nucleoside phosphorylase deficient mince exhibit an age dependent attrition of thymocytes and impaired thymocyte differentiation // Adv. Exp. Med. Biol. — 1998. — Vol. 431.—P. 515-518.
359. Spaapen L.J.M., Rijkers G.T., Staal G.E.J, et al. The effect of deoxyadenosine in human lymphocyte function // J. Immunol. — 1984. — Vol. 132 — № 5.—P. 2311-2317.
360. Stein S.M., Stoeckler J.D., Li S.-Y. et al. Inhibition of human purine nucleoside phosphorylase by acyclic nucleosides and nucleotides // Biochem. Pharmacol. — 1987. — Vol. 36. — № 8. — P. 1237-1244.
361. Stipek S., Novak L. Plasma xanthine oxidase activity correlated with the resistance to severe hypoxia in different species // Physiol. Bohemosl. — 1988. —Vol.37. —№2. —P. 107-113.
362. Stipek S., Novak L., Crkovska J. et al. Xanthine oxidoreductase. Biochemical, biological and pathogenic functions // Sb. Lek. — 1994. — Vol. 95. — № 4. — P. 289-295.
363. Stoeckler J.D., Ryden J.B., Parks R.E. Inhibitors of purine nucleoside phosphorylase. Effects of 9-deazapurine ribonucleosides and synthesis of5'-deoxy-5'-iodo-9-deazainosine // Cancer Res. — 1986. — Vol. 46. — Pt. 1.—№4. —P. 1774-1778.
364. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Purine enzyme activities in recent onset rheumatoid arthritis: are there differences between patients and healthy controls? // Ann. Rheum. Dis. — 1996. — Vol. 55. — № 10.1. P. 733-738.
365. Sumi S., Wada Y. Purine nucleoside phosphorylase deficiency // Ryoi-kibetsu. Shokogun. Shirizu. — 1998. —Vol. 18. — № 1. — P. 458-459.
366. Sunderman F.W.Jr. The clinical biochemistry of 5'-Nucleotidase // Ann. Clin. Lab. Sci. — 1990. — Vol. 20. — № 2. — P. 123-139.
367. Swain J., Gutteridge J. M. Prooxidant iron and copper, with ferroxidase and xanthine oxidase activities in human atherosclerotic material // FEBS. Lett.1995. — Vol. 368. — № 3. — P. 513-515.
368. Tabatabaie T., Potts J. D., Floyd R.A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase // Arch. Biochem. Biophys. — 1996. — Vol. 336. — № 2. — P. 290-296.
369. Takehara M., Ling F., Isawa S. et al. Molecular cloning and nucleotide sequence of purine nucleoside phosphorylase and uridine phosphorylase genes from Klebsiella sp. // Biosci. Biotechnol. Biochem. — 1995. — Vol. 59. —№ 10. —P. 1987-1990.
370. Takeyama N , Shoji Y., Ohashi K., Tanaka.T. Role of reactive oxygen intermediates in lipopolysaccharide-mediated hepatic injury in the rat // J. Surg. Res. — 1996. — Vol. 60. — № 1. — P. 258-262.
371. Tan S., Gelman S., Wheat J.K., Parks D.A. Circulating xanthine oxidase in human ischemia reperfusion // South. Med. J. — 1995. — Vol. 88. — № 4.1. P. 479-482.
372. Tanaka H., Okada T., Konishi H., Tsuji T. The effect of reactive oxygen species on the biosynthesis of collagen and glycosaminoglycans in cultured human dermal fibroblasts // Arch. Dermatol. Res. — 1993. -— Vol. 285. — №6. —P. 352-355.
373. Tanaka J., Yuda Y. Lipid peroxidation in gastric mucosal lesions induced by indomethacin in rat // Biol. Pharm. Bull. — 1996. — Vol. 19. — № 5.1. P. 716-720.
374. Tavenier M., Skladanowski A.C., de Abreu R.A., de Jong J.W. Kinetics of adenilate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Bio-phis.Acta. — 1995. — Vol. 1244. — № 2-3. — P. 351-356.
375. Terada L.S., Arnold P.D. Xanthine oxidase does not mediate the antiproliferative effects of interferon—gamma in human umbilical vein endothelial cells // J. Interferon Res. — 1993. — Vol. 13. — № 6. — P. 419-422.
376. Thom S.R. Functional inhibition of leukocyte B2 integrins by hyperbaric oxygen in carbon monoxide—mediated brain injury in rats // Toxicol. Appl. Pharmacol. — 1993. — Vol. 123. — № 2. — P. 248-256.
377. Thomas G. Inside view of lymphocyte differentiation // Biochimie. — 1982. —Vol. 64.—№ 1.—P. 9-15.
378. Thompson-Gorman S.L., Zweier J. L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial reperfusion injuri // J. Biol. Chem. — 1990. — Vol. 265. — № 12. — P. 6656-6663.
379. Tomioka K., Endo K. Effect of substrate concentration on the inactivation velocity of carp muscle 5'—Nucleotidase by EDTA // Bull. JaP. Soc. Sci. Fish. — 1985. — Vol. 51. — № 4. — P. 689.
380. Trangas T., Courtis N., Gounaris A. et al. Patterns of adenosine deaminase, ecto-5'-Nucleotidase, poly (A) polymerase and surface light chain expression in chronic lymphocytic leukemias // Blut. — 1989. — Vol. 58. — №4,—P. 187-193.
381. Turner N.A., Doyle W.A., Ventom A.M., Bray R.C. Properties of rabbit liver aldehyde oxidase and the relationship of the enzyme to xanthine oxidase and dehydrogenase // Eur. J. Biochem. — 1995. — Vol. 232. — №2,—P. 646-657.
382. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259. — № 7. — P. 4065-4069.
383. Urbanova D., Prerovsky I. Enzymes in the wall of normal and varicose viens. Histochemical study // Angiologia. — 1972. — Vol. 9. — № 1. — P. 53-61.
384. Van Der W., Martin B., Bailey Z. Amicromethod for determining adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activity in cells from human peripheral blood // Clin. Chem. Acta. — 1978. — Vol. 82. — № 12. —P. 179-184.
385. Vaziri N.D., Freel R.W., Hatch M. Effect of chronic experimental renal insufficiency on urate metabolism // J. Am. Soc. Nephrol. — 1995. — Vol. 6.—№4. —P. 1313-1317.
386. Verhoef V.L., Fridland A. Differential sensitivity of human T- and B-lymphoblasts to cytotoxic nucleoside analogs // J. Cell. Biochem. — 1982. —№ 1079. —P. 381.
387. Villa P., Ghezzi P. Effect of N-acetyl-L-cysteine on sepsis in mice // Eur. J. Pharmacol. — 1995. — Vol. 292. — № 3-4. — P. 341-344.
388. Weinbroum A., Nielsen V.G., Tan S. et al. Liver ischemia/reperfusion increases pulmonary permeability in rat: role of circulating xanthine oxidase // Am. J. Physiol. — 1995. — Vol. 268. — № 6 — Pt 1. — P. G988-G996.
389. Wesson D.E., Elliott S.J. The FLCVgenerating enzyme, xanthine oxidase, decreases luminal Ca content of the IP3-sensitive Ca2+ store in vascular endothelial cells // Microcirculation — 1995. — Vol. 2. — № 2. — P. 195203.
390. White C.R., Darley-Usmar V., Berrington W.R., McAdams M. Circulating plasma xanthine oxidase contributes to vascular dysfunction in hypercholesterolemic rabbits // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. — 1996. — Vol. 93. —№ 16. —P. 8745-8749.
391. Williams S.R., Gekeler V., Mc Ivor R.S., Martin D.W. A human purine nucleoside phosphorylase deficiency caused by a single base change // J. Biol. Chem. — 1987. — Vol. 262. — № 5. — P. 2332-2338.
392. Wink D.A., Cook J.A., Pacelli R. et al. Nitric oxide (NO) protects against cellular damage by reactive oxygen species // Toxicol. Lett. — 1995. — Vol. 82—83. —P. 221-226.
393. Wolko R., Krawozynski J. Valeur diagnostique de la determination de l'activité de la xanthine oxidase dans l'hepatite virale // Mater. Med. Pol. — 1974. — Vol. 6. — № 2. — P. 95-98.
394. Wood R.J., Williams D.G. Colorimetric determination of serum 5'-Nucleotidase without deproteinization // Clin. Chem. — 1981. — Vol. 27. — № 3. — P. 464-465.
395. Woolfolk C.A., Downard J.S. Bacterial xanthine oxidase from Arthrobacter S-2 // J. Bacteriol. — 1978. — Vol. 135. — № 2. — P. 422-428.
396. Wortmann R.L., Veum J.A., Rachow J. W. Synovial fluid 5'-Nucleotidase activity // Arthritis and Rheumatism. — 1991. — Vol. 34. — № 8. — P. 1014-1020.
397. Xia Y., Zweier J. L. Substrate control of free radical generation from xanthine oxidase in the postischemic heart // J. Biol.Chem. — 1995. — Vol. 270.—№32.—P. 18797-18803.
398. Yamada M., Okahara M., Onishi M. Studies on the determination of serum nucleoside phoaphorylase activities with enzymatic method // Jap. Med. Technil. — 1989. — Vol. 38. — № 1. — P. 66-70.
399. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi C. et al. Determination of plasma purine nucleoside phosphorylase activity by high-performance liquid chromatography // Anal. Biochem. — 1995. — Vol. 227. — № 1. — P. 135-139.
400. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi S. et al. Determination of human plasma xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Appl. — 1996. — Vol. 681. — №2. —P. 395-400.
401. Yamamoto T., Takahara C., Suda M. et al. Effect of probenecid on oxypu-rines in plasma // Int. J. Clin. Pharmacol. Ther Toxicol. — 1989. — Vol. 27.—№ 10.—P. 510-514.
402. Yoshikawa T., Kokura S., Tainaka K. et al. A novel cancer therapy based on oxygen radicals // Cancer. Res. — 1995. — Vol. 55. — № 8. — P. 1617-1620.
403. Zachowski A., Evans W.H., Paraf A. Immunological evidence that plasmamembrane 5'-Nucleotidase is a transmembrane protein // Biochem. et Biophys. Acta. — 1981. —Vol. 644. —№ 1. — P. 121-126.
404. Zager R.A., Gmur D.J. Effects of xanthine oxidase inhibition on ischemic acute renal failure in the rat // Am. J. Physiol. — 1989. — Vol. 257. — № 6. — Pt. 2. — P. F953-F958.
405. Zakrzewska B., Kaminski Z.W. Involvement of histidine residues in catalytic activity of xanthine dehydrogenase from hen liver // Int. J. Biochem. — 1992. — Vol. 24. — № 3. — P. 487-491. C 573
406. Zborovsky A.B., Martemyanov V.F., Mozgovaya E.E. et al. Activity and correlation of guanosine enzymes in gout // Annals of the Rheumatic Diseases : Abstracts of Annual Europen Congress of Rheumatology. — Stochholm, Sweden, 2002. — P. 429. (AB0320).
407. Zborovsky A.B., Martemyanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Activities of purine metabolism enzymes and antioxidant system in rheumatoid arthritis patients // Annals Europen Congress of Rheumatology : Abstracts. — Prague, 2001. —P. 299.
408. Zborovsky A.B., Martemyanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3-th Central European Congress of rheumatology: Abstracts. — Bratislava, Slovakia, May 10-13, 2000. — P. 77.
409. Zborovsky A.B., Martemyanov V.F., Stazharov M.Y. et al. The differential diagnostic specificities of purine enzymes activity system in rheumatoid arthritis and gout // Annals of the Rheumatic Diseases. — 2001. — Vol. 60. — Suppl. 1. — P. 327. ABO 152.
410. Zborovsky A.B., Martemyanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3"lh Central European Congress of rheumatology: Abstract. — Bratislava, Slovakia, May 10-13, 2000. — P. 77.