Автореферат и диссертация по медицине (14.00.39) на тему:Клинико-диагностичское значение исследования активности 5'-нуклеотидазы, ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных системной склеродермией
- Ученая степень
- кандидата медицинских наук
- ВАК РФ
- 14.00.39
Оглавление диссертации Карпова, Оксана Викторовна :: 0 ::
ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ
ВВЕДЕНИЕ.
Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.
Глава 1. ME ДЖО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНО-ВОГО МЕТАБОЛИЗМА И ОТДЕЛЬНЫХ ЕГО ФЕРМЕНТОВ
Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.
Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.
Глава 3 МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ
3.1. Выделение лимфоцитов, эритроцитов, их подсчет и приготовление лизатов клеток.
3.2. Определение активности ксантиноксидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
3.3. Определение активности ксантиндегидрогены в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
3.4. Определение. активности 5'-нуклеотидазы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме.
Глава 4. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ЭНЗИМОВ В КРОВИ
ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ.
Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ У БОЛЬНЫХ
СИСТЕМНОЙ СКЛЕРОДЕРМИЕЙ.
5.1. Энзимные исследования у больных ССД с I степенью активности патологического процесса.
5.2. Энзимые исследования у больных ССД с II степенью активности патологического процесса.
5.3. Энзимные исследования у больных ССД с III степенью активности патологического процесса.
ОБСУЖДЕНИЕ.
ВЫВОДЫ
Введение диссертации по теме "Ревматология", Карпова, Оксана Викторовна, автореферат
Актуальность, проблемы:. Несмотря- на то, что системная склеродермия (ССД) является относительно редким.заболеванием (первичная заболеваемость колеблется от 3,7 до 19,0 на 1 млн. населения в год), она характеризуется! тяжелым- инвалидизирующим и прогрессирующим течением. Поражает преимущественно женщин ■ (в 3-4 раза чаще, чем мужчин) в наиболее трудоспособном; продуктивном; возрасте (30-45 лет), значительно сокращающает продолжительность жизни, требует высоких материальных затрат на лечение. Поэтому борьба с этим заболеванием является довольно значимой актуальной', медико-социальной проблемой. Сложность борьбы усугубляется отсутствием данных об- этиологии заболевания; неясностью многих патогенетических звеньев ССД, многообразием терапевтических подходов и их недостаточной эффективностью, отсутствием методов профилактики по понятным причинам. Вследствие клинического*^ полиморфизма дебюта заболевания; под маской многих заболеваний!, особенно^ кожных, больные часто наблюдаются! врачами; различных специальностей: Чаще всего-под наблюдение врача-ревматолога: попадают в том пег риоде, когда болезнь-уже проявилась висцеритами. и добиться регрессии: последствий,эволюции, болезни; .практически, не возможно, и основной задачей врача становитсяюстановка. прогрессирования патологического • процесса или его замедление; Но это тоже является: непростой задачей, так как^ течение GCД1 чаще всего хроническое, с трудно определяемыми клиниче-скими= ремиссиями, а в арсенале врача-ревматолога, довольно мало диагностических средств и методов, позволяющих с надежностью определять период клинической ремиссии и минимальные: субклинические проявления активности патологического-процесса. Поэтому поиск новых клинических и параклинических методов,, способных своевременно* распознать начало активации процесса даже у больных с заведомо известным- диагнозом
ССД, является достаточно актуальной задачей, так как. своевременно назначенная адекватная терапия является гарантом быстрого купирования патологического процесса и достижения клинической ремиссии.
Учитывая^ что ССД сопровождается выраженными метаболическими и иммунологическими расстройствами (7, 13, 31, 45, 46, 53, 57, 59), перспективным направлением в решении диагностических и патогенетических проблем, как нам представляется, является изучение пуринового метаболизма (ПМ) при ССД с помощью определения активности энзимов, катализирующих реакции метаболизма пуринов.
Пуриновые метаболиты принимают участие в синтезе белка, нуклеиновых кислот, участвуют в созревании, пролиферации и дифференциации иммунокомпетентных клеток, регуляции тонуса кровеносных сосудов,' а также во многих жизненно важных функциях организма ( 18, 19; 75, 101, 121, 137); а энзимы, регулирующие обменные реакции, пуринов, являются весьма чувствительными индикаторами изменений метаболизма и; иммунного статуса в организме.
Имеется уже достаточно много данных о нарушениях ПМ и выраженных изменениях активности энзимов этого цикла при таких ревматических заболеваниях как остеоартроз (OA), ревматоидный артрит (РА), системная красная волчанка (СКВ), в сыворотке крови.
Учитывая это, нами были проведены исследования активности некоторых энзимов ПМ: ксантиноксидазы (КО) • ксантиндегидрогеназы (КДГ) и 5'-нуклеотидазы (5'-НТ) в эритроцитах, лимфоцитах и плазме крови больных ССД.
Цель исследования. Повышение качества; диагностики активности патологического процесса при системной склеродермии, объективизации контроля эффективности проводимой терапии, с использованием показателей активности энзимов ПМ: КО, КДГ и 5-НТ.
Задачи исследования.
1. Отработать методы выделения лимфоцитов и эритроцитов.извенозной крови и методы определения активности КО, КДГ, 5 '-НТ в плазме крови, лизатах лимфоцитов и эритроцитов здоровых людей, установить референтные величины (условную норму) активности этих энзимов и изучить зависимость энзимныхпоказателейшт пола и возраста.
2. Изучить активность КО, КДГ и 5 '-ИТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД в процессе стационарного лечения в зависимости от степени активности патологического процесса; характера течения заболевания и стадии болезни.
3. Выявить энзимологические особенности крови, способствующие дифференциации различных вариантов течения и стадии болезни.
4. Определить наиболее оптимальный набор энзимных показателей; способствующий выявлению минимальной; активности патологического процесса при ССД.
5. Изучить корреляционные: связи между активностями КО, КДГ и 5'-НТ в плазме, эритроцитах и лимфоцитах у здоровых и больных ССД. в. Оценить возможность использования изученных; энзимных: показателей; в качестве: дополнительных объективных критериев эффективности проводимой терапии больных* ССД;
Научная новизна работы.
Впервые, у больных ССД ; в- лизатах лимфоцитов; эритроцитов; и плазме крови было проведено комплексное исследование активности трех энзимов ИМ: ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы и 5'-нуклеотидазы в процессе стационарного лечения и показано; что изученные энзимные: показатели в комплексе с клиническими данными способствуют в.уточнении степени активности- патологического процесса, характера течения1, заболевания, стадии болезни, и объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных ССД. Показано, что изменения активности ферментов обусловлены клиническими особенностями заболевания и его тяжестью.
Выявлены существенные нарушения ПМ в клетках крови и плазме, способные оказать негативное влияние на иммунокомпетентные клетки и регуляцию иммунных процессов при ССД:.
Практическая значимость.
Исследования активности КО, КДГ и 5'-НТ в комплексе с клиническими данными могут быть использованы в клинической практике для выявления и уточнения степени активности патологического процесса при ССД,, характера- течения; стадии болезни; что способствует индивидуализированной, адекватной терапии. В процессе лечения контроль динамики энзимных: показателей способствует объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных ССД^ прогнозированию ее длительности.
Основные положения, выносимые на защиту.
Показатели активности КО; КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД могут быть успешно использованы в качестве: дополнительных параклинических данных для ранней диагностики активности патологического процесса, уточнения степени активности, характера- течения, стадии болезни и объективизации оценки эффективностишроводимой терапии.
Внедрение в практику.
Методы определения активности КО, КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови для выявления и уточнения степени активности патологического процесса при ССД внедрены в практику работы муниципального учреждения здравоохранения «Городская клиническая больница № 25» г. Волгограда.
С результатами? энзимных исследований, возможностями энзимной диагностики ССД, их перспективой и значимостью: систематически знакомятся студенты; Волгоградского' государственного медицинского университета, аспиранты, клинические ординаторы и практические врачи на научно-практических и клинических1 конференциях.
Публикации и апробация работы.
Основные положения диссертации опубликованы в 10 печатных работах. Материалы диссертации ежегодно докладывались на научно-практических конференциях; Волгоградского, государственного медицинского университета (2004-2006 гг.); г
Объем и структура диссертации.
Диссертация изложена на 157 страницах компьютерного текста и состоит из введения, части I— обзора литературы; представленного одной главой, содержащей основные сведения о медико-биологической роли пу- 1 ринового метаболизма, некоторых физико-химических свойствах изучаемых ферментов-и их использовании в клинической практике; части II — собственных исследований, состоящей из 4 глав, включающих клиническую характеристику больных, методы исследований, результаты исследований, обсуждение полученных результатов, выводы и практические рекомендации.
Заключение диссертационного исследования на тему "Клинико-диагностичское значение исследования активности 5'-нуклеотидазы, ксантиноксидазы, ксантиндегидрогеназы в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных системной склеродермией"
выводы
1. У больных ССД (всей группы) при поступлении на лечение выявлено в плазме крови повышение активности КО, КДГ, 5 '-НТ, в лимфоцитах снижение активности КО, КДГ, 5'-НТ, в эритроцитах повышение активности КО, 5'-НТ и снижение активности КДГ. Чем выше активность патологического процесса, тем в лимфоцитах и эритроцитах ниже активность всех энзимов, а в плазме выше активность КО, КДГ и 5'-НТ, но при III степени активность плазменной 5'-НТ опускалась ниже уровня здоровых.
2. У больных ССД с I степенью активности процесса, по сравнению со здоровыми, в плазме выше активность 5'-НТ, КДГ, в эритроцитах выше активность КО, 5'-НТ и ниже активность КДГ, в лимфоцитах ниже активность всех изученных энзимов. У больных с II степенью в плазме выше активность всех энзимов, в лимфоцитах ниже активность всех энзимов, в эритроцитах выше активность КО, 5'-НТ и ниже активность КДГ. У больных с III степенью в плазме выше активность КО, КДГ, в эритроцитах ниже активность КО, КДГ, в лимфоцитах, ниже активность всех энзимов.
3. Выявлены существенные энзимные различия между всеми степенями активности процесса. У больных ССД с I степенью, по сравнению с II, в плазме и лимфоцитах ниже, а в эритроцитах выше активность всех изученных энзимов, по сравнению с III степенью, в плазме ниже активность КО, КДГ и выше активность 5'-НТ, в эритроцитах и лимфоцитах выше активность всех энзимов. У больных ССД с II степенью, по сравнению с III, ниже активность КО и выше 5'-НТ, в эритроцитах и лимфоцитах выше активность всех энзимов.
4. Показатели активности КО, КДГ и 5'-НТ являются более информативными в отражении минимальной активности процесса при ССД, I I чем общепринятые клинико-иммуно-биохимические показатели: если в эритроцитах активность КО в 100% случаев; была выше, а КДГ в 100% ниже уровня; здоровых, в лимфоцитах активность КДГ и 5 '-НТ также в 100% случаев -ниже, чем у здоровых, то общепринятые показатели превышали верхние границы нормы: иммуноглобулины G — в 47,4% случаев,, гамма-глобулины и иммуноглобулины М - в 42,1%, АНФ- в 31,6%, СОЭ, фибриноген и ЦИК- в 26,3%, антитела к н-ДНК - в 21,1% случаев.
У больных ССД с хроническим течением заболевания; по сравнению со здоровыми, в плазме крови выше активность КДГ и 5'-НТ, в эритроцитах выше активность КО, 5'-НТ и' ниже КДГ, в лимфоцитах ниже активность всех энзимов. У больных с подострым течением в плазме выше,, а, в лимфоцитах ниже активность всех энзимов, в эритроцитах выше активность КО, 5'-НТ и ниже КДГ. У больных с острым течением в- плазме выше, а; в эритроцитах: ниже активность, КО и КДГ,. в: лимфоцитах ниже активность всех энзимов.
Между всеми» вариантами течения выявлены существенныеэнзимные различия: у больных с.хроническим течением; по сравнению с подострым, в лимфоцитах и эритроцитах выше,, а в плазме ниже активность всех энзимов; по сравнению с острым течением, в лимфоцитах и эритроцитах выше: активность всех энзимов, в плазме ниже активность КО, КДГ и выше 5'-НТ. У больных с подострым, по сравнению с острым течением, в лимфоцитах и эритроцитах, выше: активность; всех энзимов; а в плазме ниже активность КДГ и выше 5'-НТ. У больных ССД с I стадией болезни, по сравнению с больными, с II стадией, в плазме ниже активность КО, в лимфоцитах выше активность КО и 5'-НТ, в эритроцитах выше активность всех энзимов.
8. Наибольшее влияние на активность КО, КДГ и 5-НТ во всех трех средах исследований оказывает активность патологического процесса, меньшее - стадия болезни и характер течения заболевания:
9. Анализ; корреляционных связей между активностью энзимов; при I степени активности процесса выявил в плазме крови малозначащие связи между всеми энзимами, в лимфоцитах прямые средней силы связи между всеми энзимами, в эритроцитах прямые умеренные связи между КО и 5 '-НТ и обратные сильные связи между КО и КДГ, КДГ и 5 '-НТ; при II степени - в плазме наличие прямых умеренных и сильных связей между всеми энзимами, в эритроцитах - обратные умерен. ные и сильные связи между всеми энзимами, в лимфоцитах — прямые умеренные и сильные связи между всеми энзимами.
10; В процессе лечения больных ССД активность всех энзимов менялась уже в первые 10-12 дней;в соответствии с . меняющимся клиническим состоянием больных, а период; наступающей клинической ремиссии чаще всего сопровождался нормализацией активности всех энзимов в плазме, 5 '-НТ в эритроцитах на: фоне остающейся сниженной активности всех энзимов в лимфоцитах.
11. Исследования активности КО, КДГ и 5'-НТ в лизатах лимфоцитов, эритроцитов и плазме крови больных ССД в комплексе с клиническими данными способствуют улучшению диагностики степени активности патологического процесса при ССД, характера течения, стадии заболевания, уточнению роли энзимов пуринового метаболизма в патогенезе ССД и объективизации оценки эффективности проводимой терапии больных ССД.
ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ
1. При определении границ условной нормы (референтных пределов) активности энзимов в крови здоровых людей использовалась формула: М±2ст, исходя из которой 95% возможных результатов не должны выходить за эти границы. Исходя из этого; референтные величины активности энзимов в плазме крови (нмоль/мл/мин) здоровых людей составили щля КО - 2,26-4,61, КДГ - 3,8-6,6, 5'-НТ - 6,7-10,8; в лизатах эритроцитов (нмоль/мл/мин - 109 эритроцитов) для КО - 18,5-26,1, КДГ - 42,4-55,2, 5'-ИТ - 28,7-51,5; в лизатах лимфоцитов (нмоль/мл/мин - 107 лимф.) для КО - 12,1-27,7, КДГ - 27,6-38,0, 5 '-НТ -29,0-48,8.
2. Для выявления минимальной активности патологического процесса при ССД и ее.разграничения с периодом клинической ремиссии рекомендуется, определять в эритроцитах активность КО и КДГ, которые в 8 случае активации процесса в 100% случаев выходят за границы нормы (КО - выше, а КДГ - ниже), а также активности КДГ и 5 '-НТ, которые в 100% случаев ниже, чем у здоровых.
3. Для контроля эффективности проводимой терапии в первые 10 дней лечения целесообразно ориентироваться: на динамику активности энзимов КО, КДГ, 5 '-НТ в лимфоцитах, активность которых в случаях улучшения клинического состояния больных повышается, а период наступающей клинической ремиссии чаще всего сопровождается нормализацией активности КО, 5'-НТ в плазме крови.
Список использованной литературы по медицине, диссертация 0 года, Карпова, Оксана Викторовна
1. Адамов А.К., Павлова Ю.П. Антимикробное действие системы; ксан-тиноксидаза-ксантин на возбудитель холеры // Журн. микробиол: эпи-демиол. иммунобиол. — 1990. — № 8. — С. 3-5.
2. Бахтияров З.А. Изменение активности ксантиноксидазы у больных с недостаточностью кровообращения // Тер. архив. — 1989: — № 5. — С. 68-69.
3. Бедина G.A., Левкина М;В. Мартемьянов В;Ф. и др. Диагностическое; значение определения ферментов пуринового; метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999.— С. 14.
4. Бобоходжаев М.Х., Шукурова С.М., Шифрина М.М. Поражение печени при подагре // Тер. архив. — 1991. — № 2. — С. 64-68.
5. Большая медицинская энциклопедия. Под ред. Б.В. Петровского. -Изд. 3, том 21. 1983. -С. 407.
6. Борзенко Б.Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. — 1990.11—С. 66-69:
7. Борзенко Б.Г., Горбачев А.А., Думанский Ю.В; и др.Активность ферментов метаболизма ДНК в сыворотке крови больных раком молочной железы // Вопр. онкологии. — 1990: — № 1. — G. 17-23.
8. Тригоревский В.П., Короткина Р.Н., Карелина А.А. Роль ксантинок-сидазы в генезе острого панкреатита//Патол. физиол. и экспер. тер.1989. — № 2. — С. 60-63.
9. Гусева Н.Г. Системная склеродермия. — М., 1975. — 272 с.
10. Денисова С.Г. Активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы у больных ишемической болезнью сердца: Тр. Саратов, мед. ин-та. — Саратов, 1974. —Т. 88, Вып. 105. —С. 119-123.
11. Диксон М., Уэбб Э: Ферменты: Пер. с англ. — М;: Мир, 1982. — Т. 3.1118 с.
12. Дмитриенко Н.П. Ферменты превращения: внеклеточных адениннук-леотидов //Укр. биохимический журн.— 1981. — № 1. — С. 114-123.
13. Дорофеев Г.И., Кожемякин Л.А., Ивашкин В.Т. Циклические нуклео-тиды и адаптация организма. — Л., 1978. — 182 с.
14. Елисеев В.В. Роль аденозина в регуляции сердечно-сосудистой системы (обзор) // Химико-фармацевтический журн. — 1987."—№ 8.— С. 910-919.
15. Елисеев В.В;, Крылова И;Б., Евдокимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны невосстановления кровотока // Кардиология;— 1988.---Т. 12. — О. 98г99.
16. Елисеев В.В;, Крылова И.Б., Овчинникова А.Г. и др^ Гемодинамиче-ские и метаболические эффекты аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. — 1988; — № 11. — С. 103-106.
17. Елисеев В.В., Марихина Б.Л. Сравнительная оценка противогипокси-ческих свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим.-фарм. журн. — 1986. — С. 271-277.
18. Елисеев В.В., Овчинникова Л.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология: — 1987. — Т. 27, № 7. — С. 101-103.
19. Елисеев В.В., Слободская В.В, Ильин Г.И., Костин Э.Д. Влияние рибоксина, уридина, уридин-5-монофосфата и гуанозина, на дистрофию миокарда // Хим.-фарм. журн.— 1985.— № 6. — С. 694-696.
20. Заяц T.J1., Андреев В.И., Карелин А.А Изменения: активности 5'-нуклеотидазы и аденилатциклазы печени крыс при термических ожогах//Вопр. мед. химии. — 1983. — № 5. — С. 73-75.
21. Зборовская И.А Клинико-патогенетическое значение антиоксидант-ной системы крови при воспалительных ревматическиз заболеваниях: дис. .докт. мед. наук.—Волгоград, 1995. — 349 с.
22. Земсков В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и;их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефициты // Иммунология. — 1990. — № 3. — С. 4-8.
23. Кагава Я. Биомембраны : Пер. с японского. — М.: Высш. Школа; 1985. — 303 с.
24. Казаченко А.И., Наглер П.Г., Лепепдина OJI. Реакция флуоресцеин-бимеркуриацетата с молибденовым центром ксантиноксидазы из молока // Биохимия. — 1987. — № 12. — С. 1948-1957.
25. Ковальский В.В., Воротницкая И.Е. Роль меди и молибдена в регулировании свойств ксантиноксидазы и уратоксидазы // Докл. АН СССР. — 1969. —№ 6: — С. 1422-1424:
26. Кожемякин JI.A., Бондаренко И.Г. Нестабильность генома и СПИД // Биохимия. — 1992. — № 9. — С. 1417-1426.
27. Кожемякин Л;А., Шелепина Е.Щ Антонов В.Г. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при лимфоцитолитическом действии гипоксантина // Воир. мед. химии, — 1990. — № 1— С. 87-90.
28. Кожемякин JI:A., Шелепина Е.П., Антонов В.Г., Краевой С.А. Ксантиноксидазная активность тимоцитов при действии рентгеновского облучения // Радиобиология. ■— 1989. — № 6. — С. 749-753.
29. Коркач В.И., Французова С.Б., Быченко И.Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология: — 1979. — № 5. — С. 504-506.
30. Кузнецов В.И. Распределение: 5г-нуклеотидазной и тромбопластиче-ской активности в тканях человека // Казан, мед. журн. — 1983. — №1— С. 32-35.
31. Кульберг А.Я. Регуляция иммунного ответа. — Мл Мир, 1986. —- 224 е.,
32. Лебедев? Д.А. Обмен соединительной ткани при системной склеродермии и ревматоидном артрите // Ревматология. 1988. — № 2. -С. 72-78.
33. Логинов А.С., Исакова З.С., Скобелева Т.В., Карташова Н.А. Активность 5'-нуклеотидазы крови при заболеваниях печени и желчевыво-дящих путей // Сов: мед. — 1989. — № 1. — С. 10-12.
34. Лызлова С.Н. Фосфагенкиназы. — Л., 1974. — 168 с.
35. Марри Р., Гриннер Д., Мейес II., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. — Т. 2. — М.: Мир, 1993. — 245 с.
36. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник ВМА.— Волгоград, 2000; —56, вып. 6.- С. 104-107.
37. Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Зборовская; А.Б. Энзимная диагностика подагры // Тез. докл. юбилейной конф:, посвященной 70-летию ассоциации ревматологов России и 40-летию института ревматологии РАМН: Москва, 1998:— № 142. — С. 32.
38. Матулис А.А., Стайкайтене Д: Иммунные нарушения и иммунорегу-лирующая терапия при ревматических болезнях. — Вильнюс: Мюкс-лас, 1982.—152 с.
39. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом аде-ниннуклеотидов // Клинич. медицина. — 1982. — Т. 60, № 3. — G. 3944.
40. Микунис Р.И., Богач Н.Г. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология.— 1981. — №6.- С. 93-97.
41. Насонова В.А.Основные итоги и перспективы развития ревматологии // Тер. архив. — 1986. — № 6. — С.", 11-15;
42. Николенко Ю.И., Синяченко О.В., Дядык А.И. и др. Циклические нуклеотиды при подагре7/ Врачебн. дело.— 1988. — № 6.—1G. 40-42.
43. Нуруззаман М. Клинико-патогенетическое значение некоторых звеньев креатинкиназной; и аденилаткиназной систем энергообеспечения при диффузных болезнях соединительной ткани: дис. .канд: мед. наук.— Волгоград, 1989. — 272 с.
44. Пересыпкин В.В. Клинико-патогенетическое значение элементов про-и антиоксидантной систем крови у больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника и их изменения в процессе комплексной терапии:: Дис.—канд: мед. наук. — Волгоград, 2001. — 216 с.
45. Подзорова Т.А. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма у больных системной красной волчанкой и системной склеродермией : Дисс. канд. мед. наук. — Волгоград, 2000. — 232 с.
46. Подзорова Т.А., Мартемьянов В.Ф.,СтажаровМ.Ю:,ЗборовскаяИ.А. Пуриновый метаболизм и системная склеродермия // Человек- и. лекарство: Мат. VII Российского национального конгресса: — Москва, 2000. — С. 248. <
47. Рачинский Л.Ф. Сравнительная? оценка эффективности антигипокси-ческих препаратов; в экспериментальной терапии острой кровопотери: Автореф. дис. . канд. мед; наук. Ленинград, 1974. - 27 с.
48. Романенко А.В. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция// Нейрохимия. — 1985. — Т. 4, №3: — С. 327-336:
49. Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и, антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным^ артритом, остеоартрозом и подагрой: Дисканд. мед. наук. — Волгоград, 1998. — 220 с.
50. Стажаров М;Ю., Бедина С.А., Зборовская И.А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом// Актуальные проблемы современной ревматологии : Сб-к науч. работ. — Волгоград; 2001. — С. 147-148. ^
51. Стажаров М.Ю., Левкина М.В., Бедина С.А. и соавт. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре //Актуальные проблемы.совр. Ревматологии : Тез.,докл. науч. конф.-— Волгоград, 1999. С. 93,
52. Уманский В.Ю., Ходуев С.Х., Залеток С.П. и др. Антиметастатический эффект L-лизин-оксидазы // Бюл. эксперим. биол. и медицины. — 1990. — № 5. — С. 458-459.
53. Федоров НА. Биологическое и- клиническое значение циклических нуклеотидов. — М;: Медицина, 1979: — 184 с.
54. Филановская JI.TL, Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед.,химии.—1986. — Т. 32, №.6. —С. 10-16.
55. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того А.В. Влияние пуриновых нук-леозидов на лейкоциты в норме и при лейкозах // Эксперимтальная онкология. — 1987. — Т. 9, № 3. — С. 39-43.
56. Халфен Э:Ш, Денисова C.F. Активность ферментов, ответственных, за метаболизм аденозина,- у больных ишемической болезнью сердца // Кардиология. — 1977.— № 6. —G. 106-111.
57. Шелепина Е.П., Антонов В.Г., Кожемякина JI.A. Молекулярный механизм трансформации активности ксантиноксидазы под действием субстрата // Биохимия. — 1990. — № 9. — С. 1707-1712.
58. Affonso О. The chemistry of the inhibition of blood xanthine oxidase by SH reagents // An. Acad. Brasil. Cienc. — 1976.— Vol. 48. — № 3. — P. 591-595.
59. Aitken R.J., Buckingham D., Harkiss D. Use of a xanthine oxidase free radical generating system to investigate the cytotoxic effects of reactive oxygen species on human spermatozoa // J. Reprod. Fertil. — 1993. — Vol. 97. — № 2. — P. 441-450.
60. Aleo M.F., Casella A., Distefano A. Nicotinic acid and liver xanthine oxidase // Acta Vitaminol. et enzymol. — 1981. — Vol. 3. — № 4. — P. 219-223.
61. Amouzadeh H.R., Quails C.W.Jr., Wyckoff J. H. et al. Biochemical and morphological alterations in xylazine—induced pulmonary edema // Toxicol. Pathol. — 1993. — Vol. 21. — № 6. — P. 562-571.
62. Anderson B.O., Moore E.E., Moore F.A. et al. Hypovolemic shock promotes neutrophil sequestration in lungs by a xanthine oxidase—related mechanism. // J. Appl. Physiol. — 1991. Vol. 71. № 5. — P. 1862-1865.
63. Andrew P.W., Lowrie D.B., Peters T.J. Properties and localisation of rabbit alveolar macrophage 5'-Nucleotidase // Enzyme. — 1990. — Vol. 25. — №3.—P. 188-195.
64. Appelboom Т., Mandelbaum J., Vertongen-F. Purine enzyme levels in rheumatoid arthritis // J. Rheumatol. — 1985. — Vol. 12. — № 6. — P. 1075-1078.
65. Bailyes E.M., Nevvby A.G., Siddle K., Luzio J.P. Solubilization and purification of rat liver 5'-Nucleotidase by use of a zwitterionis detergent; and a monocloclonal—antibody immunoadsorbent // Biochem. J. — 19821 — Vol.203.—№1. —P. 245-251.
66. Bailyes E.M., Soos M., Jackson P. et al. The existence and properties of two dimers of rat liver ecto-5'-Nucleotidase // Biochem. J. — 1984: — Vol. 221 . — № 2. — P. 369-377.
67. Baiocchi C., Pesi R., Camici M. et al. Mechanism of the reaction catalysed: by cytosolic 5'-Nucleotidase phosphotransferase: formation of a phosphory-lated intermediate//Biochem. J: — 1996. — Vol: 317. — № 4 —Pt 3. — P. 797-801.
68. Вак МЛ., Ingwall J.S. Acidosis during ischemia promotes adenosine triphosphate resynthesis in postischemic rat heart. In vivo regulation of 5-Nucleotidase // J. Clin. Invrst.1994. — Vol; 93. — M l. — P. 40-49.
69. Barbosa R.M.v01iveira E.A., Melo E.H. et al. Action of immobilized xanthine oxidase on purines // Braz. J. Med. Biol. Res. — 1995. — Vol. 28.— №•3. -P. 291-295. .
70. Batelli M.G., Lorenzoni E., Stirpe E. Milk xanthine oxidase type D (dehydrogenase) and type О (oxidase) // Biochem. J; — 1973. — Vol. 131.— № 2. — P. 191-198.
71. Belfield A., Ellis G., Goldberg DM. A specific , colorimetric 5'-Nucleotidase assay utilizing the Berthelot reaction // Clin. Chem. — 1970. —Vol. 16. —№ 5. p. 396-401.
72. Benoit J.N., Grisham М.В., Mesh C.L. et al. Hepatic oxidant and antioxidant systems in portacaval-—shunted rats // J. Hepatol. -— 1992. — Vol. 14. — № 2—3. — P: 253-258.
73. Bergamini C., Grazi E. Human platelets 5'-Nucleotidase a cell membrane ectoenzyme with a possible regulatory role in the aggregation reaction // Ital. J. Biochem. —1980. — Vol. 29. — № 4. P. 273-288.
74. Berger R., Mezey E., Clancy K.P. Analysis of aldehyde oxidase and xanthine dehydrogenase/oxidase as possible candidate genes for autosomal recessive familial amyotrophic lateral sclerosis // Somat. Cell. Mol. Genet. — 1995. —Vol.21. —№2. —P. 121-131.
75. Berman R.S., Martin W. Arterial endothelial barrier dysfunction: actions of homocysteine and the hypoxanthine—xanthine oxidase free radical generating system // Br. J. Pharmacol. — 1993. — Vol. 108. — № 4. — P. 920-926.
76. Betz A.L., Randall J., Martz D. Xanthine oxidase is not a major source of free radicals in focal cerebral ischemia // Am. J. Physiol. — 1991. — Vol. 260. — № 2.— Pt 2. — P. H563-H568.
77. Bhide S.V., Shah S., Desai M.P. Arginase and xanthine oxidase activity in liver tissue in pathological conditions // Biochem. Med. — 1974. — Vol. 9.4. —P. 386-389.
78. Bodansky O., Schwartz M.K. 5'-Nucleotidase // Adv. Glin. Ghem. — 1968.1. Vol. 11. —P. 277-328.
79. Bondaryenko J.G., Kozhemyakin L.A., Symonyenkova V.A. The pathogenetic significance of xanthine oxidase activity in acute viral hepatitis is humans // Histochem. J. — 1990. — Vol. 22. — № 3. — P. 174.
80. Boyum A. Isolation of mononuclear cells and granulocytes from human blood // Scand.I. Clin. Lab. Invest. — 1968. — Vol. 21. — Suppl. 97 (Paper IV) — P. 77-89.
81. Boyum A. Separation of white blood cells // Nature. — 1964. — Vol. 204.1. P. 793-794.
82. Brass C.A., Narciso J., Gollan J.L. Enhanced activity of the free radical producing enzyme xanthine oxidase in hypoxic rat liver. Regulation and pathophysiologic significance // J. Clin. Invrst. — 1991. — Vol. 87. —№ 2,—P. 424-431.
83. Broad D.G., Smith J. T. Escherichia coli 5-Nucleotidase: purification, properties and its release by osmotic shock // J. Gen. Microbiol. — 1981.
84. Vol. 123. — № 2. — P. 241-247.
85. Brown A.M., Benboubetra M., Ellison M. et al. Molecular activation-deactivation of xanthine oxidase in human milk // Biochim. Biophys. Acta.1995. —Vol. 1245. —№2. —P. 248-254.
86. Cabrc F., Camela E.I. Purification, properties and functional groups of bovine liver xanthine oxidase // Biochem. Soc. Trans. — 1987. — Vol. 15. —3. — P. 511-512.
87. Chalmers A.H., Hare C., Woolley G., Frazer LH. Lymphocyte ectoenzyme activity compared in healthy persons and patients seropositive to or at high risk of HIV infection // Immunol. Cell. Biol. — 1990.—Vol. 68 — № 2. P. 81-85.
88. Chang W.S., Chang Y.H., Lu F.J., Chiang H.C Inhibitory effects of pheno-lics on xanthine oxidase // Anticancer:.Res.—1994: — Vol. 14. — № 2A.-P. 501-506.
89. Chang W.S., Lee Y.J., Lu F.J., Chiang H.C. Inhibitory effects of flavonoids on xanthine oxidase // Anticancer.,Res. — 1993. — Vol. 13.— № 6А. — P. 2165-2170.
90. Chang W.S., Wen P.C., Chiang H.C. Structure, activity relationship of caf-feic acid analogues on xanthine oxidase inhibition//Anticancer. Res.— 1995. — Vol; 15.—№ 3: — P: 703-707:
91. Chatham W.W., Baggott J.E., Loose L.D., Blackburn W.D. Jr. Effects of tenidap.on superoxide.—generating enzymes.-Noncompetitive inhibition of xanthine oxidase // Biochem. Pharmacol: — 1995. — Vol: 50: — № 6. — P. 811-814.
92. Chow C.W., Clark M.P. , Rinaldo I.E., Chalkley R. Multiple initiators and; C/EBP binding sites are involved in transcription from the TATA-less rat
93. XDH/XO basal promoter I I Nucleic. Acids. Res. — 1995. — Vol. 23. — № 16. —P. 3132-3140.
94. Christensen L.D., Andersen V. Natural killer cells lack ecto-5'-Nucleotidase // Nat. Immun. — 1992. — Vol. 11. — № 1. — P. 1-6.
95. Christensen L.D., Andersen V., Nygaard P., Bendtzen K. Effects of immu-nomodulators on ecto—5'—Nucleotidase activity on blood mononuclear cells in vitro // Scand. J. Immunol. — 1992. — Vol. 35. — №4. — P. 407-413.
96. Chuang Nin-Nin, Newby A.C. Characterization of molecular forms of 5'-NT in normal serum and in serum from cholestatic patients and bile-duct-ligated rats // Biochem. J. — 1984. — Vol. 224. — № 3. — P. 689695.
97. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. — 1998. — Vol. 25. — № 1. — P. 93-98.
98. Cighetti G., Del Puppo M., Paroni R., Galli K.M. Lack of conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase during warm renal ischemia // FEBS Lett. — 1990. — Vol. 274. — № 1-2. — P. 82-84.
99. Clapperton M., McMurray J., Fisher A.C., Dargie H.J. Does luminol chemiluminescence detect free radical scavengers? // Br. J; Clin. Pharmacol. — 1995. — Vol. 39. — № 6. — P. 688-691.
100. Coetzee I.H., Lochner A. Free radical effects on myocardial membrane mi-croviscosity // Cardioscience. — 1993. — Vol. 4. — № 4. — P. 205-215.
101. Coudray C., Rachidi S., Favier A. Effect of zinc on superoxide-dependent hydroxyl radical production in vitro // Biol. Trace. Elem. Res. — 1993. — Vol. 38 — № 3. — P. 273-287.
102. Dawson T.P. , Gandhi R., Le Hir M., Kaissling B. Ecto-5-Nucleotidase: localization in rat kidney by light microscopic histochemical and immunohistochemical methods.//J. Histochem. Gytochem. — 1989. — Vol. 37.— №1. —P. 39-47.
103. Devenui Z.J., Orchard J^L., Powers R.E. Xanthine oxydase activity in mause pancrease: effect of caerulein-induced acute pancreatitis // Biochem. and Biophys. Res. Commun. —1987. — Vol. 149. — № 3. — P. 841-843;
104. Dianzani U., Massaia M., Pileri Л. et al. Differential expression of ecto-5'-i Nucleotidase activity by functionally and phenotypically distinct subpopulations of human Leu-2+/T8+ lymphocytes // J. Immunol. — 1986. —- Vol. Г 137. — № 2. — P.484-489.
105. Dinda P. K., Kossev P. , Beck I.T., Buell M.G. Role of xanthine oxidase-derived oxidants and leukocytes in ethanol-induccd jejunal mucosal injury
106. Dig. Dis. Sci. — 1996. — Vol. 41.—№ 12. —P. 2461-2470.
107. Dixon T.F., Purdom M. Scrum 5'-nucleotidsae II J. Clin. Pathol. — 1954. ;7. —P. 341-343.
108. Dreher D., Jomot L., Junod A.F. Effects of hypoxanthine/xanthine oxidase on Ca stores and protein synthesis in human endothelia! cells// Girc. Res.1995; —Vol. 76. —№ 3; —P. 388-395.
109. Dwenger A., Funck M., Lueken B. et al. Effect of ascorbic acid on neutrophil functions and hypoxanthine/ xanthine oxidase-generated, oxygen-derived radicals // Eur. J. Clin: Chem. Clin. Biochem.—1992. — Vol. 30.4. —P. 187-191.
110. Dykens J:A., Shick J:M: Relevance of purine catabolism to hypoxia and recovery in euryoxic and stenoxic marine invertebrates, particularly bivalve molluscs // ComP. Biochem: and Physiol. — 1988. Vol. 91. — № 1. — P. 35-41.
111. Edwards NX., Mitchell B:S. Plasma membrane 5-Nucleotidase and other purine enzymes in murine lymphocytes // Purine Metabol. Man 4: Proc. 4th Int. SymP. , Maastrich, 13-18 June, 1982: Pt B. New-York, London, 1984.-P. 129-132.
112. Emmerson B.T., Thompson L. The spectrum of hupoxanthine-guanine-phosphoribosyltransferase deficiency // Quart. J. Med. 1973. - Vol. 42. -P. 423-440.
113. Ericson A., Niklasson F., Verdier C. Metabolism of guanosine in human erytrocytes // Vox sang. — 1985. — Vol. 48. — № 2. — P. 72-83.
114. Fabiani R., Ronquist G. Association of some hydrolytic enzymes with the prostasome membrane and their differential responses to detergent and PIPLC treatment//Prostate. — 1995. —Vol. 27. —№2. — P. 95-101.
115. Farr M., Garvey K., Bold A.M. etal; Significance of the hydrogen ion concentration in synovial fluid in rheumatoid arthritis // Glin. Exp. Rheumatol. — 1985. —Vol. 3. — № 2. — P. 99-104.
116. Farr M., Wainwright A., Salmon M. et al. Platelets in the synovial fluid of patients with rheumatoid5 arthritis // Rheumatol. Int. — 1984. — Vol! 4. — № 1. —P. 13-17.
117. Flocke K. Isolation and characterization of 5-Nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. et Biophys. Acta. Protein Struct, and Mol. Enzymol. — 1991. — Vol. 1076. — № 2. — P. 273-281.
118. Fox I.H., Marchant P. J; Purine catabolism in man: characterization of placental microsomal 5-Nucleotidase // Can. J. Biochem. —1976. — Vol. 54. — № 5. — P. 462-469.
119. Fox N.E., Van Kuijk FJ. Immunohistochemical localization of xanthine oxidase in human retina // Free Radic. Biol. Med: — 1998. — Vol. 24 — № 6.-P: 900-905.
120. Frederiks W.M:, Bosch K.S., Kooij. A. Quantitative in situ analysis of xanthine oxidoreductase activity in rat liver // J. Histochem. Gytochem. — 1995. — Vol: 43. — № 7, — P. 723-726.
121. Frederiks W.M., Marx F., Bosch K.S. et al. Duirnal variation in 5'-NT activity in rat liver. A quantitative histochemical study // Histochemistry. —;-1987. — Vol. 87. — № 5. -—P. 439-443.
122. Fujiwara Т., Kato S., Itonaga I. et al. Fine structure and: distribution of lymphatics in the synovial membrane of monkey and human knee joints. Astudy using an enzyme-histochemical method // Int. OrthoP. 1995; — Vol. 19. — № 6. — P 396-402.
123. Fukano M., Amano S., Hazama F., Hosoda S. 5-Nucleotidase activities in sera and liver tissues of viral hepatitis patients // Gastroenterol: Jpn. — 1990. — Vol. 25. — № 2. — P. 199-205.
124. Fukushima Т., Adachi Т., Hirano K. The heparin-binding site of human xanthine oxidase // Biol. Pharm. Bull; — 1995. — Vol. 18: ■ № 1. — P. 156-158.
125. Fukuzawa K., Soumi K., Iemura M. et al. Dynamics of xanthine oxidase and Fe(3+)-ADP-dependent lipid peroxidation in negatively charged phospholipid vesicles // Arch. Biochem. Biophys. — 1995. — Vol; 316. — № 1. — P. 83-91.
126. Galley H.F., Davies M.J., Webster NR. Xanthine oxidase activity*and free radical generation in patients with sepsis syndrome // Grit. Care. Med. — 1996.—Vol. 24. — № 10. — P. 1649-1653.
127. Gatruli E., Aten R.F., Behrman H.R. Inhibition of gonadotropin action and progesterone synthesis by xanthine oxidase in rat luteal" cells // Endocrinology—1991. — Vol. 128.— № 5 — P. 2252-2258.
128. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. — 1986. — Vol. 208. — № 2. — P. 431-434.
129. Goldberg D.M., Belfield A. Reciprocal relationship of alkaline phosphatase and 5-Nucleotidase in human bone // Nature. — 1974. — Vol., 247. — № 5439. — P. 286-288.
130. Goranov К. 5-nucleotidase activity in the organs of cattle, sheep and5 swine //Vet. Med; Nauki. —1984.— Vol: 21.— №10: —P. 37-41.
131. Grober A.K., Agrawal D.K., Ahmad S. et al. Size of 5-Nucleotidase in smooth muscle // J. Biochem. — 1985. — Vol: 98: — № 2 — P. 573-575.
132. Guerciolini R., Szumlanski C., Weinshilboum R.M. Human liver xanthine oxidase nature and extent of individual variation // Glim Pharmacol: Ther. — 1991, — Vol. 50. — № 6. — P. 663-672.
133. Guerri C., Esquifino A., Sanchis R., Grisolia S. Growth, enzymes and hormonal changes in offspring of alcohol-fed rats // Giba. Found, symp.— 1984. —Vol. 105.—P. 85-102.
134. Gutensohn W., Thiel E. Prognostic implication of ecto-5-Nucleotidase activity in acute lymphoblastic leukemia // Gancer. — 1990: — Vol. 66. — №8. —P. 1755-1758.
135. Gutteridge S., Malthouse J.P. G., Lamy M.T., Bray R.G. The molibdenum centre of xanthine oxidase and other molibdenum — containing enzymes // Biochem. Soc. Trans. — 1981. — Vol. 9. № 2 — P. 324:
136. Hanczycowa H., Lubczynska-Kjwalska W., Sekowska E. Aktywnosc 5--nukleotydazy w surowicy krwi w przewlewfum zapaleniu trzustki // Pol. Tyd. Lek. — 1982. —Vol: 37, —№13. —P. 375-377.
137. Hardonk M.J., Kordstaal J: 5-Nucleotidase. ТУ. Localization of 5-Nucleotidase and alkaline phosphatase isoenymes in the kidney of young and adult mice // Histochemie. — 1968.;—Vol. 15: —№ 4: — P. 290-299.
138. Hassoun P.M., Yu F.S., Zulueta J.J. et al. Effect of nitric oxide and cell redox status on the regulation of endothelial cell xanthine dehydrogenase // Am. J. Physiol: — 1995. —Vol. 268. — № 5. — P. L809-L817.
139. Hawes E.M., Watts J.A. Xanthine oxidase/dehydrogenase release following ischemia in isolated rat hearts // Am. J. Cardiovasc. Pathol. — 1993. — Vol: 4. — № 4. — P. 326-335:
140. Heilbronn A., Maienschein V., Carstensen K. et al Crucial role of ecto-5'-nucleotidase in differentiation and survival of developing neural cells // Neuroreport. — 1995. — Vol. 7. — № 1. — P. 257-261.
141. Heinz F., Pilz R., Reckel S. et al. A new spectrophotometry method for the determination of 5'-Nucleotidase // J. Clin. Chem. and Clin. Biochem. — 1980.—Vol. 18.—№ 11.—P. 781-788.
142. Hille R., Nishino T. Flavoprotein structure and mechanism. 4. Xanthine oxidase and xanthine dehydrogenase // FASEB. J. — 1995. — Vol. 9. — №11. —P. 995-1003.
143. Hir M. Le, Dubach U.C. Characterizatin of a soluble 5'-Nucleotidase of rat kidney // Mol. Nephrol.: Biochem. Aspects Kidney Funct. Proc. 8th Int. SimP. Dubrovnic, Okt. 5-8. 1986. — Berlin, New-York, 1987. — P. 305310.
144. Hir Michel Le, Dubach Ulrich C. An ATP-inhibited soluble 5'-Nucleotidase of rat kidney // Amer. J. Physiol. — 1988. — Vol. 254.— № 2. — P. F191-F195.
145. Hopson S.B., Lust R.M., Su Y.S. et al. Allopurinol improves myocardial reperfusion injury in a xanthine oxidase-free model // J. Natl. Med. Assoc. — 1995. — Vol. 87. № 7. — P. 480-484.
146. Horton J.W., White D.J. Role of xanthine oxidase and leukocytes in post-burn cardiac dysfunction // J. Am. Coll. Surg. — 1995. —Vol. 181. — № 2. —P. 129-137.
147. Hossain M.A., Hamamoto I., Todo S. et al. Comparison of warm and cold ischemia of the canine small intestine // Eur. Surg. Res. — 1995. — Vol. 27. — № 4. — P. 234-240.
148. Howes В.D., Bray R.C., Richards R.b. et al; Evidence favoring molybdenum-carbon bond formation in xanthine oxidase action: 17Q. and 13 C-ENDOR and kinetic studies // Biochemistry. — 1996. — Vol: 35. — № 5.1. P. 1432-1443.
149. Ibrahim В., Stoward P.J. The histochemical localization of xanthine oxidase // Histochem. J. — 1978. — Vol. 10. — № 5: — P. 615-617.
150. Ichida K., Amaya Y., Noda K. et al. Cloning of the cDNA encoding human xanthine dehydrogenase (oxidase): structural analysis of the protein and chromosomal location of the gene // Gene. — 1993.—Vol. 133. — № 2.1. P. 279-284.
151. Ikeda K., Sunose H., Takasaka T. Effects of free radicals on the intracellular calcium concentration in the isolated outer hair cell of the guinea pig cochlea // Acta. Otolaryngol. Stockh. — 1993. — Vol. 113: — № 2. — P: 137-141.
152. Itoh R. Regulation of cytosol 5'-nucleotidase by adenylate energy-charge // Biochim. et biophys. acta. — 1981. — Vol: 659.— № 1. — P. 31-37.
153. Itoh R., Oka I. Regulation of rat heart cytosol 5'-nucleotidase by adenylate energy charge // Biochem. J. — 1986. —Vol. 235. — № 3. —P. 847-851.
154. Jamal L., Afkham-Ebranimi A., Saggerson E.D. A novel assay for 5'-Nucleotidase using 1. N6-etheno-AMP as substrate, and: comments on the properties of the reaction product,. ethenoadenosine // Biochem J. — 1988; — Vol. 250. — № 2. — P. 369-373.
155. Jankela J., Baranovska M;, Antalikova J. Forms of xanthine oxidoreductase in the tissues of Japanese quail // Vet. Med. Praha. — 1993. — Vol. 38. — №5.—P. 297-304:
156. Janssen M., Van der Meer P., de Jong J.W. Antioxidant defences in rat, pig, guinea pig, and human hearts. — comparison with xanthine oxidoreductase activity // Cardiovasc. Res. — 1993. — Vol. 27. № 11. — P. 2052-2057.
157. Jarasch E.D. Significance of xanthine oxidase in capillary endotelian cells: // Acta Physiol. Scand. — 1986. — Vol. 126. — Suppl. № 548. — P. 3946.
158. Kalckar H.M. Differential spectrophotometry of purine compounds by means of specific enzymes. I. Determination of hydroxypurine compounds //J. Biol. Chem. — 1947. — Vol. 167. — № 2. — P. 429-443:
159. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol.1990:—Vol.65. —№3. —P. 131-137.
160. Kato S;, Yasunaga A., Uchida U. Enzyme-histochemical method for identification ofiymphatic capillaries // Lymphology. —1991. — Vol. 24. — №3. —P. 125-129.
161. Kefford R.F., Fox R.M. Purine nucleoside toxicity in nondividing human lymphoid cells // Cancer Res. — 1982. — Vol. 42. — № 1. — P. 324-330.
162. Kela U., Vijayvargiya R., Trivedi C.P. Inhibitory effects of methylxanthine oxidase // Eife Sci. — 1980. —Vol. 27. — № 22. —P: 2109-2119.
163. Kitakaze M., Hori M., Morioka T. et al; Alpha 1 -adrenoceptor activation increases ecto-5-Nucleotidase activity and adenosine release in rat cardiol ■ ' myocytes by activating protein kinase С//Circulation.— 1995. — Vol.91. —№8.-P. 2226-2234.
164. Kitakaze M.,. Node K., MinaminoT. et all Rote of: activation of protein kinase G in the infarct size—limiting effect of ischemic preconditioning through activation of ecto-5-Nucleotidase // Circulation. — 1996; — Vol. 93. — № 4. — P. 781 -791:
165. Kiviluoma K.T., Hiltunen J.K., Hassinen I.E., Peuhkurinen K.J. Subcellular distribution of myocardial 5 '-Nucleotidase // J. Mol. and Cell. Cardiol; — 1990. — Vol. 22. — № 7. P. 827-835.
166. Kizaki H., Matsuo I., Sakurada T. Xanthine oxidase and guanase activities in normal'and=psoriatic epidermis//Clin. Chim. Acta. — 1977. — Vol; 75.1. -P. 1-4.
167. Kizaki H., Saharada T. Simple micro-assay methods for enzymes of purine metabolism // J; Eab. and Clin. Med. —1977. — Vol; 89. —№ 5.— P. 1135-1144.
168. Kjaeve J., Ingebrigtsen Т., Naess L. et al. Methylprednisolone attenuates airway and vascular, responses induced by reactive oxygen species in isolated, plasma—perfused rat lungs // Free Radic. Res.—1996. — Vol; 25.5.- P. 407-414.
169. Klip A., Ramlal Т., Douen A.G. et al; Insulin-induced decrease in 5'-Nucleotidase activity in skeletal muscle membranes // FEBS Lett. — 1988. — Vol. 238. — № 2. — P. 419-423.
170. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating-rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. 1995. —Vol. 103. — № 6. — p. 715-719.
171. Kojima S., Icho Т., Kajiwara Y., Kubota.K. Neopterin as an endogenous antioxidant // FEBS. Lett. — 1992. — Vol. 304. — № 2-3. — P. 163-166.
172. Konval P.J., Lin K.Y. Glycosuria and tubular glycogen deposition // Nephron.,— 1974. — Vol. 13. — № 6. — P. 464-471.
173. Kooij A., Schiller H;J., Schijns M. et al. Conversion of xanthine dehydrogenase into xanthine oxidase in rat liver and plasma at-the onset of reperfu-sion after ischemia // Hepatology. — 1994. — Vol. 19. — № 6. — P. 14881495.
174. Kuwano K., Ikeda 11., Oda T. et al. Xanthine oxidase mediates cyclic flow variations in a canine model of coronary arterial thrombosis // Am. J. Physiol. — 1996. — Vol. 270. — № 6. — Pt. 2. — P. HI993-1И999.
175. Latorraca S., Piersanti P., Tesco G. et al. Effect of phosphatidylserine on free radical susceNibility in human diploid fibroblasts, // J. Neural; Transm. Park. Dis. Dement. Sect. — 1993. —Vol. 6. — № 1. — P. 73-77.
176. Laubach M.G., Woodward D.J. 5-Nucleotidase in the rodent ventral striatum: relation to the distribution of leu-enkephalin, cell' clusters, and infra-limbic cortical innervation// J; ComP. Neurol. — 1995. — Vol. 360; — № 1. —P. 49-58.
177. Laycock S.K., McMurray J., Kane K.A., Parratt J:R. Effects of the xanthine oxidase, system on cardiac function in anaesthetised'rats //Free. Radic. Biol. Med.—1993. —Vol. 15. —№3. —P. 249-255.
178. Lee U.S., Allan G. Bovine thyroidal xanthine oxidase // Int. J: Biochem.— 1978. — Vol. 9; —№ 8, —P: 559-566.
179. Litsky M.L., Hohl C.M. Luccas J.I I., Jurkowitz M:S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mous during hypoxia //Biol. Chem. — 1987.- Vol. 21.-№ 2. — P. 134-136.
180. Litsky M.L., Holh C.M., Lucas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal,and^ glial cell viability in mouse spinal cord:cultures during chemical hypoxia // Brain. Res. — 1999. — Vol. 821. — № 2. — P. 426-432.
181. Madrid-Marina V., Fox J. H. Human placental cytoplasmic 5'-Nucleotidase: kinetic properties and inhibition // J. Biol. Chem. — 1986.1. Vol. 26 — P. 444-452.
182. Malthouse J.P. G., Gutteridge S., Bray R.C. Rapid type 2 molybdenum (У) electron-paramagnetic resonance signals from xanthine oxidase and the structure of the active centre of the enzyme // Biochem. J. — 1980. — Vol. 185.— №3. — P. 767-770.
183. Mao Y., Zang L., Shi X. Singlet oxygen generation in the superoxide reaction // Biochem. Mol. Biol. Int. — 1995. — Vol. 36. — № 1. P. 227-232.
184. Massaia M., Ma D.D., Boccadoro M. et al. Decreased ecto-5'-Nucleotidase activity of peripheral blood lymphocytes in human monoclonal gammo-pathies: correlation with tumor cell kinetics // Blood. — 1985. — Vol. 65.3.— P. 530-534.
185. Matsubara Т., Musat-Marcu S., Misra HP. , Dhalla N.S. Protective effect of vanadate on oxyradical-induced changes in isolated perfused heart // Mol. Cell. Biochem. —1995. — Vol. 153. — № 1—2. — P. 79-85.
186. Mekhfi HI, Veksler V., Mateo P. et al. Creatine kinase is the main target of reactive oxygem species in> cardiac myofibrils // Circ. Res. — 1996. — Vol: 78.— №6,-P. 1016-1027.
187. Menon I.A.;Nature of the species generated-by xanthine oxidase involved in secretory hystamine release from mast cells // Biochem. and;Cell: Biol.1989. — Vol. 67. — № 8 — P. 397-403.
188. Miyamoto Y., Akaike Т., Yoshida M. et al. Potentiation of nitric oxide-mediated vasorelaxation by xanthine oxidase inhibitors // Proc. Soc. Exp. Biol. Med. — 1996. - Vol. 211. — № 4. - - P. 366-373.
189. Mondal M.S., Mitra S. The inhibition of bovine xanthine oxidase activity by Hg2+ and other metal ions // J. Inorg. Biochem. — 1996. —Vol. 62.— № 4. —P; 271-279.
190. Moriwaki Y.,.Yamamoto Т., Suda M. et al. Purification and immunohisto-chemical tissue localization of human xanthine oxidase // Biochim. Bio-phys. Acta. — 1993. — Vol. 1164. — № 3. — P. 327-330.
191. Moriwaki Y., Yamamoto Т., Yamaguchi K. et al. Immunohistochemical localization of aldehyde and xanthine oxidase in rat tissues using polyclonal antibodies // Histochem. Cell. Biol. — 1996. — Vol. 105. — № 1. —P. 71-79.
192. Mousson В., Desjacques P., Baltassat P. Measurement of xanthine oxidase activity in some, human tissues. An optimized method // Enzyme. — 1983.1. Vol.29. —№ 1. —P. 32-43.
193. Muindi J.F., Stevens Y.W., Warrell R.P.Jr., Young G.W. In vitro differential' metabolism of merbarone, by xanthine oxidase and microsomal fla-voenzymes. The role of reactive oxygen species // Drug. Metab. Dispos.— 1993. — Vol. 21. — № 3. — P. 410-414.
194. Naito Y., Lowenstein I.M. 5'-nucleotidase from rat heart membranes. Inhibition by adenine nucleotides and related; compaunds // Biochem I. -— 1985. — Vol. 226. — № 3. — P. 645-651.
195. Nalini S., Mathan M.M., Balasubramanian K.A. Oxygen free radical induced damage during intestinal ischemia/reperfusion in normal and xanthine: oxidase deficient rats // Mol. Cell. Biochem. — 1993. — Vol. 124. —№1. —P. 59-66.
196. Nielsen V.G., McCammon A.T., Tan S. et al: Xanthine oxidase inactivation attenuates postocclusion shock after descending: thoracic aorta occlusion and reperfusion in rabbits // J. Thorac. Gardiovasc. Surg. — 1995. — Vol. 110. —№3. —P. 715-722.
197. Nielsen V.G., Tan S., Baird M.S. et al. Gastric intramucosal pH and multiple organ injury: impact of ischemia-reperfusion and xanthine oxidase // Crit. Care. Med. —1996. — Vol; 24; — № 8:.— P. 1339-1344.
198. Nishikimi N., Rao N.A., Iagi K. The occurence of superoxide anion in the reaction of reduced phenazine methosulfate and zine molecular oxygen // Biochem. and Biophys. Res: Communs. — 1972. — Vol. 46. — № 2. — P. 849-854.
199. Nishimura M;, Yamaoka K., Yasui H. et al. Effect of temperature in perfusate on local? hepatic disposition of BOF-4272. a new xanthine oxidase inhibitor // Bioll Pharm. Bull. — 1995. — Vol. 18. — № 7. — P. 980-983.
200. Nishio H., Takeshita К. Effect of concanavalin A on 5'-NucIeotidase activity of rabbit blood platelets // JaP. J. Pharmacol. — 1987. — Vol. 43. — №2. —P. 230-233.
201. Novak L., Stipek S., Zima Т., Trojan S. Plasma xanthine oxidase and resistance to hypoxia: effect of purines and alcohol administration // Drug. Me-tabol. Drug. Interact. — 1991. — Vol. 9. — № 3—4. — P. 311-320.
202. Novo F.J., Louro M.O., Tutor J.C. A de-sialylated isoform of serum 5'-Nucleotidase: clinical and biological significance in hepatobiliary disease//Br. J. Biomed. Sci. — 1994.—Vol. 51.—№2. —P. 119-123.
203. Oka H. Xanthine oxidoreductase activity in rat brain tissue: the changes after decapitation // No. To. Shinkei. — 1989. — Vol. 41. — № 6. — P. 575—81.
204. Okajima S. Mechanisms of reperfiision injury of rat kidney // Hokkaido. Igaku. Zasshi. — 1990. — Vol. 65. — № 3. — P. 277-284.
205. Orford M., Mazurkiewicz D., Saggerson D. Soluble 5-Nucleotidase activities in rat brain // J. Neurochem. — 1991. — Vol. 56. — № 1. — P. 141-146.
206. Parks D.A., Granger D. Xanthine oxidase: biochemistry, distribution and physiology // Acta physiol. Scand. — 1986. — Vol. 126. — № 548. — P. 87-89.
207. Pehlke D.M., McDonald J.A., Holmes E.W., Kelly W.N. Inosinic acid dehydrogenase activity in the Lesch—Nyhan syndrome // J. Clin. Invrst. — 1972. — Vol. 51. — P. 1398-1404.
208. Phillis J.W., Perkins L.M., Smith-Barbour M., O'Regan M.H. Oxypurinol-enhanced postischemic recovery of the rat brain involves preservation of adenine nucleotides // J. Neurochem. — 1995. — Vol. 64. — № 5. — P. 2177-2184.
209. Phillis J.W., Sen S., Cao X. Amflutizole, a xanthine oxidase inhibitor, inhibits free radical generation in the ischemic/reperfused rat cerebral cortex //Neurosci. Lett. —1994. —Vol. 169,— № 1-2. —P. 188-190.
210. Picard-Ami L.A Jr., MacKay A., Kerrigan C.L. Pathophysiology of ischemic skin flaps: differences in xanthine oxidase levels among rats, pigs, and humans // Plast. Reconstr. Surg. — 1991. — Vol. 87. — № 4. — P. 750-755.
211. Porras A.G., Palmer G.J. The room temperature potentiometry of xanthine oxidase. PH-dependent redox behavior of the flavin, molybdenum, and iron-sulfur centers // J. Biol. Chem. — 1982. — Vol. 257. — № 19. — P. 11617-11626.
212. Prasad K., Kalra J., Bharadwaj L. Cardiac depressant effects of oxygen free radicals // Angiology. — 1993. — Vol. 44. — № 4. — P. 257-270.
213. Prebis J.W., Gruskin A.B., Polinsky M.S., Baluarte H.J. Uric acid in childhood essential hypertension // J. Pediat. —1981. — Vol. 98. — № 5. — P. 702-707.
214. Price C.P., Hill P.G., Sammons H.G. A comparison of two colorimetric procedures for the assay of 5-Nucleotidase // Clin. Chim. Acta. — 1971. — Vol.33. — № 1. —p.260-263.
215. Prichard M., Ducharme N.G., Wilkins P. A. et al. Xanthine oxidase formation during experimental ischemia of the equine small intestine // Can. J. Vet. Res. — 1991. — Vol. 55. — №4. — P. 310-314.
216. Punch J., Rees R., Cashmer B. et al. Xanthine oxidase: its role in the no-reflow phenomenon // Surgery. — 1992. — Vol. 111. ~№2. — P. 169176.
217. Roesel R.A., Bowyer F., Blankenship P.P., Hommes F.A. Combined xanthine and sulphite oxidase defect due to a deficiency of molybdenum cofac-tor // J. Inherit. Metab. Disease. — 1986. — Vol. 9. — № 4. — P. 343-347.
218. Romo C.A., Lorente T.F., Salazar V.V. Primary immunodeficiencies and purine metabolesm // Rev. Clin. Esp. — 1985. — Vol. 177. — № 6. — P. 247-253.
219. Rootwelt Т., Almaas R., Oyasaeter S. et al. Release of xanthine oxidase to the systemic circulation during resuscitation from severe hypoxemia in newborn pigs // Acta. Paediatr. — 1995. — Volt 84. — № 5. — P. 507511.
220. Ross W.B., Huecksteadt T.P:, Panus P.C. et al. Regulation of xanthine dehydrogenase and xanthine oxidase activity by hypoxia // Am . J. Physiol. — 1996. — Vol. 270. — № 6. — Pt. 1. — P. L941-L946.
221. Rowland R.T., Meng.X., Ao L. et al. Mechanisms of immature.myocardial tolerance to ischemia: phenotypic differences in antioxidants, stress proteins, and oxidases // Surgeiy. — 1995. — Vol. 118. — № 2. — P. 446452.
222. Sadasivudu В., Rao T.I. Studies on AMP-deaminase and 5-Nucleotidase in rat brain under different experimental conditions // J. Neurosci. Res. —■ 1980. — Vol. 5. — № 4. — P. 281-289.
223. Sah N.K., Kumar S., Subramanian M., Devasagayam T.P. Variation in the modulation of superoxide-induced single-strand breaks in plasmid pBR322 DNA by biological antioxidants // Biochem. Moh Biol. Int. — 1995. — Vol. 35. — № 2. — P. 291-296.
224. Sakai M., Yamagami K., Kitazawa Y. et al. Xanthine oxidase mediates paraquat—induced toxicity on cultured endothelial cell // Pharmacol. Toxicol: — 1995. — Vol. 77. — № 1. — P. 36-40.
225. Samra Z.Q., Oguro Т., Gontaine R., Ashraf IVL Immunocytochemical localization of xanthine oxidase in rat miocardium // J. Submicrosc. Cytol. and Pathol. — 1991. — Vol. 23. — № 3. — P. 379-390.
226. Sanderud J., Saugstad O.D. Oxygen radicals induce pulmonary vasoconstriction in: pigs without; acivating plasma proteolytic cassade systems // Eur. Surg. Res. — 1993. — Vol: 25.—№3. —P. 137-145.
227. Sasaoka Т., Kaneda N., Norio Т. Highly sensitive assay for xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatografy with fluorescence detection // J. Chromatogr. Biomed. Appel. — 1988. — Vol. 424. —№ 2. — P. 392-397.
228. Saugstad O.D. Role of xanthine oxidase and its; inhibitor in hypoxia: re-oxygenation injury // Pediatrics: —1996. — Vol. 98. — № 1. — P.". 103107.
229. Schmid T.C., Loffing J., Le Hir M., Kaissling B. Distribution of ecto-S'-Nucleotidase in the rat liver: effect of anaemia // Histochemistry. — 1994. — Vol. 101. -№ 6.—P: 439-447.
230. Schneider I;, Elstner E.F. Antioxidative, properties, of phenazone derivatives: differentiation between phenylbutazon and mofebutazon // Z. Natur-forsch. C. — 1993. — Vol. 48. — № 7-8. — P. 542-544.
231. Seguira M., Kato K., Adachi T. et al. A new method for the assay of xanthine oxidase activity // Chem. and Pharm. Bull. — 1981. — Vol. 29.— № 2. P. 430-432.
232. Serretti R., Core P., Muti S., Salaffi F. Influence of dichloromethylene di-phosphonate on reactive oxygen species production by human neutrophils //Rheumatol. Int.—^1993. — Vol. 13. —№4. —P. 135-138.
233. Shafi A.S., Devi A. Distribution of^'-Nucleotidase in,vertebrate tissues // Broteria Gienc. Natur. — 1972. — Vol. 41. — № 3—4. — P. 113-117.
234. Shao Q., Matsubara Т., Bhatt S.K., Dhalla N.S. Inhibition of cardiac sar-colemma Na(+)-K+ ATPase by oxyradical^generating systems // Mol. Cell. Biochem. — 1995.—Vol. 147.—№ 1-2. —P. 139-144.
235. Shi X., Dalai; N.S; Vanadate-mediated hydroxy! radical generation from superoxide radical in the presence of NADH: Haber-Weiss vs Fenton mechanism // Arch. Biochem. Biophys. — 1993. — Vol. 307. — № 2. — P. 336-341.
236. Shirley P.S., Wang P., Lawrence R., Waite M. Absence of the membrane marker enzyme 5'-Nucleotidase in human polimorphonuclear leukocytes // Biochem. Med: — 1976. — Vol. 15. —№3. — P. 289-295.
237. Singh. A.R. Properties of 5!-Nucleotidase: from nodules of pigeonpea (Ga-janus cajan) // Phytochemistry. — 1986. — Vol. 25. — № 10. — P. 2267-2270.
238. Singh N., Aggarwal S. The effect of active oxygen generated by xanthine/xanthine oxidase on genes and signal transduction in mouse epidermal JB6 cells // Int. J. Cancer. — 1995. — Vol. 62. — № 1. — P. 107-114.
239. Skibo E.B; Noncompetitive and irreversible inhibition of xanthine oxidase by benzimidazole analogues acting at the functional flavin: adenine dinu-cleotide> cofactor // Biochemistry. — 1986. — Vol; 25; — № 15. —■ P. 4189-4194.
240. Smith J.K., Carden D.L., Korthuis R.J. Activated neutrophils increase microvascular permeability in skeletal muscle: role of xanthine oxidase // J; Appl. Physiol. — 1991. — Vol; 70; — № 5.— P. 2003-2009.
241. Spaapen L.J.M., Rijkers G.T., Staal G.E.Ji et al. The effect of de-oxyadenosine in human lymphocyte function // J. Immunol. —1984.— Vol. 132 — № 5. — P. 2311-2317.
242. Stipek S., Novak L. Plasma xanthine oxidase activity correlated with the resistance to severe hypoxia in different species // Physiol: Bohemosl; — 1988. —Vol.37.—№2.— P. 107-113.
243. Sunderman F.W.Jr. The clinical biochemistry of; 5'-Nucleotidase // Ann. Clin. Lab. Sci. — 1990. —Vol. 20: —№ 2.— P. 123-139;
244. Swain J., Gutteridge J. M. Prooxidant iron and copper, with ferroxidase and xanthine oxidase activities in human atherosclerotic material // FEBS. Lett:1995. — Vol. 368. — № 3. — P. 513-515.
245. Tabatabaie Т., Potts J. D., Floyd R.A. Reactive oxygen species-mediated inactivation of pyruvate dehydrogenase // Arch. Biochem. Biophys. — 1996. —Vol. 336.—№ 2. —P. 290-296.
246. Takeyama N , Shoji Y., Ohashi K., Tanaka.T. Role of reactive oxygen intermediates in lipopolysaccharide-mediated hepatic injury in the rat // J. Surg. Res. — 1996. — Vol. 60. — № 1. — P. 258-262.
247. Tan S., Gelman S., Wheat J.K., Parks D.A. Circulating xanthine oxidase in human ischemia reperfusion // South. Med: J; — 1995. — Vol. 88.—№ 4.1. P. 479-482.
248. Tan S., Yokoyama Y., Dickens E. et al. Xanthine oxidase activity; in the circulation of rats following hemorrhagic shock // Free. Radic. Biol; Med.1993. —Vol. 15. —№4.—P.407-414.
249. Tanaka H., Okada Т., Konishi H., Tsuji T. The effect of reactive oxygen species on the biosynthesis of collagen and glycosaminoglycans in cultured human dermal fibroblasts // Arch. Dermatol. Res. —1993.—Vol. 285.— №6. —P. 352-355.
250. Tanaka J., Yiida Y. Lipid peroxidation in-gastric mucosal lesions induced by indomethacin in rat // Biol. Phann. Bull. — 1996. — Vol: 19. — № 5.1. P. 716-720.
251. Terada L.S., Arnold P.D. Xanthine oxidase does not mediate: the antiprolif- • erative effects of interferon—gamma in human umbilical vein endothelial cells // J. Interferon Res. — 1993. — Vol. 13. — № 6. — P. 419-422.
252. Thorn S.R. Functional inhibition of leukocyte B2 integrins by hyperbaric oxygen» in carbon monoxide—mediated1 brain injury in rats // Toxicol: Appl: Pharmacol. — 1993• — Vol: 123. —№ 2'. —P. 248-256:
253. Thompson-Gorman S.L., Zweier J. L. Evaluation of the role of xanthine oxidase in myocardial reperfusion injuri // J. Biol: Chem. — 1990; — Vol. 265:—№ 12. —P. 6656-6663.
254. Turner N. A., Doyle W.A., Ventom A.M., Bray R.C. Properties of rabbit liver aldehyde oxidase and the relationship of the enzyme to xanthine oxidase and dehydrogenase //Eur. J: Biochem.— 1995: -—Vol. 232. — № 2. — P. 646-657.
255. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside phosphorylase // J. Biol. Chem. — 1984. — Vol. 259. — № 7. — P. 4065-4069.
256. Van den Berghe. G., Bontemps F., Vincent M.F; Cytosolic purine 5-Nucleotidases :of rat liver and human red blood cells: regulatory properties and role in AMP dephosphorylation // Adv. Enzyme. Regul. — 1988. — Vol.27. —P: 297-311.
257. Vaziri-N.D;, Freel R.W., Hatch M. Effect of chronic experimental renal insufficiency on urate metabolism // J. Am. Soc. Nephrol. — 1995. — Vol. 6. —№ 4. —P. 1313-1317.
258. Verhoef V.L., Fridland A. Differential sensitivity of human T- and B-lymphoblasts to cytotoxic nucleoside analogs // J. Cell. Biochem. — 1982. —№ 1079. —P. 381.
259. Villa P., Ghezzi P. Effect of N-acetyl-E-cysteine on sepsis in mice // Eur. J. Pharmacol. — 1995. — Vol. 292. — № 3-4. — P. 341-344.
260. Weinbroum A., Nielsen V.G., Tan S. et al. Liver ischemia/reperfusion increases pulmonary permeability in rat: role of circulating xanthine oxidase // Am. J. Physiol. — 1995. — Vol. 268. — № 6 — Pt 1. — P. G988-G996.
261. Wesson D.E., Elliott S.J. The H202-generating enzyme, xanthine oxidase, decreases luminal Ca content of the IP3-sensitive Ca2+ store in vascular endothelial cells // Microcirculation — 1995. — Vol. 2. — № 2. — P. 195203.
262. Whetton A.D., Houslay M.D. 5'-Nucleotidase is activated upon cholesterol-depletion of liver plasma membranes // FEBS Lett. — 1983. — Vol. 157. — № 1. — P. 70-74.
263. White C.R., Darley-Usmar V., Berrington W.R., McAdams M. Circulating plasma xanthine oxidase contributes to vascular dysfunction in hypercho-lesterolemic rabbits // Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. — 1996. — Vol. 93. — № 16. —P. 8745-8749.
264. Wink D.A., Cook J.A., Pacelli R. et al. Nitric oxide (NO) protects against cellular damage by reactive oxygen species7/ Toxicol. Lett. — 1995. — Vol. 82—83. —P. 221-226.
265. Wolko R., Krawozynski J. Valeur diagnostique de la determination de l'activite de la xanthine oxidase dans 1'hepatite virale // Mater. Med. Pol. -1974. — Vol. 6. — № 2. — P. 95-98.
266. Wood R.J., Williams D.G. Colorimetric determination of serum 5'-Nucleotidase without deproteinization // Clin. Chem. — 1981. — Vol. 27. — № 3. — P. 464-465.
267. Woolfolk C.A., Downard J.S. Bacterial xanthine oxidase from Arthrobacter S-2 // J. Bacteriol. — 1978. — Vol. 135. — № 2. — P. 422-428.
268. Wortmann R.L., Veum J.A., Rachow J. W. Synovial fluid 5'-Nucleotidase activity // Arthritis and Rheumatism. — 1991. — Vol. 34. — № 8. — P. 1014-1020.
269. Xia Y., Zweier J. L. Substrate control of free radical generation from xanthine oxidase in the postischemic heart // J. Biol.Chem. — 1995. — Vol. 270. — № 32. — P. 18797-18803.
270. Yamamoto Т., Moriwaki Y., Takahashi S. et al. Determination of human plasma xanthine oxidase activity by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Appl. — 1996. — Vol. 681. — № 2. — P. 395-400.
271. Yoshikawa Т., Kokura S., Tainaka K. et al. A novel cancer therapy based on oxygen radicals // Cancer. Res. —1 1995. — Vol. 55. — № 8. — P. 1617-1620.
272. Zachowski A., Evans W.H., Paraf A. Immunological evidence that plasma-membrane 5'-Nucleotidase is a transmembrane protein // Biochem. et Bio-phys. Acta. —1981. —Vol. 644. —№ 1. —P. 121-126.
273. Zager R.A., Gmur D.J. Effects of xanthine oxidase inhibition on ischemic acute renal failure in the rat // Am. J. Physiol. — 1989. — Vol. 257. — № 6. — Pt. 2. — P. F953-F958.
274. Zakrzewska В., Kaminski Z.W. Involvement of histidine residues in catalytic activity of xanthine dehydrogenase from hen liver // Int. J. Biochem. — 1992. — Vol. 24. — № 3. — P. 487-491.