Клиническое значение определения активности энзимов пуринового метаболизма в крови больных остеохондрозом позвоночника и динамики энзимных показателей в процессе комплексной терапии с включением алфлутопа

Щелкунов, Андрей Геннадьевич

Диссертации по медицине → Ревматология

Автореферат и диссертация по медицине (14.00.39) на тему:Клиническое значение определения активности энзимов пуринового метаболизма в крови больных остеохондрозом позвоночника и динамики энзимных показателей в процессе комплексной терапии с включением алфлутопа

ДИССЕРТАЦИЯ

Клиническое значение определения активности энзимов пуринового метаболизма в крови больных остеохондрозом позвоночника и динамики энзимных показателей в процессе комплексной терапии с включением алфлутопа - диссертация, тема по медицине

Щелкунов, Андрей Геннадьевич Москва 2005 г.

Ученая степень

ВАК РФ: 14.00.39

Оглавление диссертации Щелкунов, Андрей Геннадьевич :: 2005 :: Москва

ПЕРЕЧЕНЬ ИСПОЛЬЗУЕМЫХ СОКРАЩЕНИЙ.

ВВЕДЕНИЕ.

Часть I. ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ.

Глава 1. МЕДИКО-БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ПУРИНОВОГО МЕТАБОЛИЗМА И НЕКОТОРЫХ ЕГО ФЕРМЕНТОВ.

Часть II. СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ.

Глава 2. КЛИНИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА БОЛЬНЫХ.

2.1. Мышечно-тоническая форма люмбоишалгии.

2.2. Нейродистрофическая форма люмбоишалгии.

2.3. Вазоконстрикторная форма люмбоишалгии.

2.4. Вазодилататорная форма люмбоишалгии.

Глава 3 МЕТОДЫ ИССЛЕДОВАНИЙ И ЛЕЧЕНИЯ.

3.1. Определение активности гуаниндезаминазы.

3.2. Определение активности пуриннуклеозидфосфорилазы.

3.3. Определение активности аденозиндезаминазы.

3.4. Определение активности АМФ-дезаминазы.

3.5. Функциональные и инструментальные методы исследований

3.6. Методы лечения.

3.7. Оценка эффективности проводимой терапии.

Глава 4. ПОКАЗАТЕЛИ АКТИВНОСТИ ЭНЗИМОВ, СОДЕРЖАНИЕ МОЧЕВОЙ КИСЛОТЫ В КРОВИ ЗДОРОВЫХ ЛЮДЕЙ.

Глава 5. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С ВАЗО-КОНСТРИКТОРНОЙ ФОРМОЙ ЛЮМБОИШАЛГИИ В ПРОЦЕССЕ ЛЕЧЕНИЯ.

Глава 6. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С ВАЗОДИЛА

ТАТОРНОЙ ФОРМОЙ ЛЮМБОИШАЛГИИ В ПРОЦЕССЕ ЛЕЧЕНИЯ

Глава 7. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С МЫШЕЧ-НО-ТОНИЧЕСКОЙ ФОРМОЙ ЛЮМБОИШАЛГИИ В ПРОЦЕССЕ

ЛЕЧЕНИЯ.

Глава 8. ЭНЗИМНЫЕ ПОКАЗАТЕЛИ КРОВИ У БОЛЬНЫХ С НЕЙРО-ДИСТРОФИЧЕСКОЙ ФОРМОЙ ЛЮМБОИШАЛГИИ В ПРОЦЕССЕ ЛЕЧЕНИЯ.

Введение диссертации по теме "Ревматология", Щелкунов, Андрей Геннадьевич, автореферат

Актуальность проблемы

Эпидемиологические исследования показали, что от 35 до 90 % взрослого населения имели, как минимум, один эпизод болей в спине на протяжении своей жизни, а в возрасте 60 лет и старше, практически, в 100% случаев (5, 8, 83, 110, 120, 121). Из всех встречающихся в клинической практике болей в пояснице до 83-84 % случаев приходится на остеохондроз пояснично-крестцового отдела позвоночника (38, 56, 57, 169, 184, 372). Остеохондроз позвоночника (ОП) занимает одно из первых мест среди причин временной нетрудоспособности в мире (21, 124, 147, 182). Учитывая, что клинические проявления остеохондроза позвоночника наблюдаются в наиболее продуктивном возрасте (от 30 до 55 лет) и вызывают значительную и длительную потерю трудоспособности, борьба с дегенеративными заболеваниями позвоночника является актуальной медицинской и социально-экономической проблемой (228).

Если вопросы диагностики остеохондроза не так уже и сложны, вопросы его лечения и по настоящее время представляют сложную медицинскую проблему, и, несмотря на разнообразие и многочисленность методов терапии (традиционных и современных), включая и хирургические, эффективность лечения больных, и особенно профилактика рецидивов, остается недостаточной. Во многом это можно объяснить слабо-разработанными вопросами этиологии и патогенеза заболевания, малым набором четких и надежных, объективных критериев эффективности проводимой терапии, позволяющих исключить аггравацию симптомов болезни со стороны больных в процессе курса проводимой терапии.

В отличие от других ревматических заболеваний, диапазон, проведенных имму-но-биохимических исследований при остеохондрозе позвоночника существенно уже.

Имеются сведения об уменьшении в крови больных ОП уровня альбуминов (34), гистамина, серотонина, снижении активности моноаминооксидазы и диаминооксидазы (166, 179), нарушении гормонального и электролитного состава крови (1, 34, 35), повышении активности некоторых лизосомальных ферментов, нарушениях изоэнзимных спектров лактатдегидрогеназы (33, 163), нарушении экскреции гликозаминогликанов и оксипролина (32), липидного метаболизма (108). В последние годы появился ряд работ по изучению пероксидации липидов и состоянию ферментного звена антиоксидантной системы организма больных ОП (11,108, 112, 115, 116).

Сообщается и о нарушениях некоторых звеньев иммунологического статуса больных ОП: повышение уровня гамма-глобулинов, иммуноглобулина в, уровня комплемента, титра антител к ядерным антигенам клеток, коллагену и коллагеназе (23, 35, 56, 78, 79, 119).

Тем не менее, все имеющиеся данные по иммуно-биохимическому статусу крови при ОП не позволяют создать цельного представления о патогенезе остеохондроза и предложить новые патогенетические методы терапии для реабилитации больных с остеохондрозом позвоночника.

Поэтому поиски новых биохимических тестов, способствующих выяснению различных метаболических нарушений, приближающих нас к более полному пониманию патогенеза остеохондроза, представляются актуальными и перспективными. В последние годы появились работы, свидетельствующие о нарушении пуринового метаболизма при ряде ревматических заболеваниях (12,13,14,15, 16,18, 63, 64, 65, 90, 91, 92, 93,142,143,144).

В некоторых работах сообщается и об изменениях активности энзимов пуринового метаболизма при остеохондрозе позвоночника, но они содержат сведения только об одном- двух ферментах (ксантиноксидаза, ксантиндегидрогеназа), действующих на конечном этапе метаболизма пуринов (113, 114, 116). Тем не менее, и по этим единичным работам можно заключить о заинтересованности пуринового цикла при ОП, и поэтому работы по более полному выявлению нарушений пуринового обмена при остеохондрозе представились нам весьма перспективными в плане уточнения отдельных звеньев патогенеза.

Изучение пуринового метаболизма проводилось нами опосредованно путем исследования активности некоторых энзимов различных этапов этого цикла: аденозинде-заминазы (АДА), АМФ-дезаминазы (АМФДА), гуаниндезаминазы (ГДА) и пуриннук-леозидфосфорилазы (ПНФ). Выбор именно этих ферментов был обусловлен тем, что эти энзимы не только катализируют наиболее важные, ключевые звенья пуринового метаболизма, но и тем, что АДА и ПНФ участвуют в дифференциации и созревании Т-лимфоцитов и, следовательно, в регуляции иммунологических процессов в организме. Таким образом, подобное комплексное исследование энзимов будет способствовать не только пониманию возникающих нарушений пуринового метаболизма при остеохондрозе, но и представлению о состоянии регуляции иммунных процессов при этом заболевании, что приближает нас к более полному пониманию патогенеза остеохондроза позвоночника.

Кроме того, учитывая, что основные метаболические и иммунологические нарушения при ОП разворачиваются в межпозвонковых дисках, имеющих хрящевую структуру, нами в лечении больных ОП был использован хондропротектор алфлутоп, нормализующий метаболизм в хрящевой ткани, что было показано в ряде работ как при заболеваниях суставов, так и позвоночника (69, 123,129,131, 132, 134).

Цель исследования

Повышение качества диагностики, дифференциальной диагностики люмбои-шалгий остеохондротического генеза, объективизации контроля эффективности терапии с помощью определения активности энзимов пуринового метаболизма в сыворотке крови и изучение влияния алфлутопа на эффективность терапии больных с люмбои-шалгиями.

Задачи исследования

1. Отработка методов определения активности АДА, АМФДА, ПНФ и Г ДА в сыворотке крови здоровых людей, установление границ нормы и изучение зависимости активности энзимов от пола и возраста.

2. Изучить активность АДА, АМФДА, ПНФ и Г ДА в крови больных с различными клиническими формами люмбоишалгий в процессе лечения: при поступлении на лечение, через 7-8 дней и по окончании курса лечения и возможность использования энзимных показателей в качестве объективных критериев эффективности проводимой терапии.

3. На основании клинических, биохимических и инструментальных методов исследований разработать критерии эффективности проводимой терапии.

4. Выявить энзимологические особенности крови у больных с различными формами люмбоишалгий, способствующие их дифференциации.

5. Изучить показатели вертебрального синдрома и реовазографические показатели нижних конечностей у больных с люмбоишалгиями в процессе лечения.

6. Сформировать клинически сопоставимые группы с различными формами люмбоишалгий для оценки эффективности двух комплексов лечения, различающихся по наличию в одном из них алфлутопа.

Научная новизна

Впервые у больных с различными клиническими формами люмбоишалгий ос-теохондротического генеза проведено комплексное исследование активности АДА, АМФДА, ГДА, ПНФ, показателей вертебрального синдрома, рентгенографических и реовазографических показателей нижних конечностей.

Получены данные, свидетельствующие об изменении активности энзимов пури-нового метаболизма, зависящие от клинических особенностей различных форм люмбоишалгий, характера течения и тяжести заболевания. Выявлены энзимологические и реовазографические особенности люмбоишалгий, способствующие их дифференциации.

Показано, что включение хондропротектора алфлутопа в комплекс лечения больных с различными формами люмбоишалгий заметно повышает эффективность терапии, а исследования активности энзимов АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ, показателей вертебрального синдрома в процессе лечения способствуют объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Практическая ценность

Использование в клинической практике методов определения в сыворотке крови у больных с поясничным остеохондрозом активности АДА, АМФДА, ПНФ и ГДА способствуют уточнению степени тяжести, характера течения заболевания, дифференциации клинических форм люмбоишалгий, что позволяет применять индивидуализированную терапию с учетом клинических особенностей болезни.

Включение в комплекс лечения больных с различными формами люмбоишалгий хондропротектора алфлутопа существенно повышает эффективность терапии больных.

Исследования активности АДА, АМФДА, ПНФ и ГДА в сыворотке крови больных с люмбоишалгиями в процессе лечения способствуют объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

Внедрение в практику

Методы определения активности АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ в сыворотке крови больных с остеохондрозом позвоночника и использования алфлутопа в лечении больных с люмбоишалгиями внедрены в практику работы ММУ поликлиники восстановительного лечения № 1 г. Волгограда и ММУ врачебно-физкультурного диспансера Красноармейского района г. Волгограда.

Положения, выносимые на защиту

Возможность использования показателей активности АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ для оценки состояния тяжести, характера течения и дифференциации клинических форм люмбоишалгий, эффективности проводимой терапии.

Включение алфлутопа в комплекс лечения больных с различными клиническими формами люмбоишалгий повышает эффективность терапии.

Объем и структура диссертации

Диссертация изложена на 193 страницах компьютерного текста (шрифт Times New Roman Суг, размер шрифта - 12, на листе А-4, через 2 интервала) и состоит из Введения, части I - обзора литературы, в котором изложены обобщенные краткие сведения о биологической роли пуринового метаболизма, физико-химических свойствах отдельных энзимов пуринового метаболизма: АДА, АМФДА, ГДА, ПНФ и некоторых иуклеозидов и нуклеотидов, изучении активности этих энзимов при заболеваниях опорно-двигательного аппарата, существующих методах определения активности этих энзимов; части II - собственных исследований, состоящей из 8 глав, содержащих клиническую характеристику больных, методы исследований и лечения, результаты исследований, заключение, выводы, практические рекомендации и приложение.

Заключение диссертационного исследования на тему "Клиническое значение определения активности энзимов пуринового метаболизма в крови больных остеохондрозом позвоночника и динамики энзимных показателей в процессе комплексной терапии с включением алфлутопа"

ВЫВОДЫ

1. У больных остеохондрозом поясничного отдела позвоночника с люмбоишалгиями в фазе обострения в сыворотке крови выявлены разнообразные изменения активности АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ, зависящие от клинической формы люмбои-шалгии, характера течения и тяжести заболевания.

2. У больных с вазоконстрикторной формой люмбоишалгии, по сравнению со здоровыми, в сыворотке крови определялось повышение активности АДА, ГДА, ПНФ и снижение активности АМФДА, у больных с вазодилататорной формой - повышение активности АМФДА, ГДА и снижение активности АДА, у больных с нейроди-строфической формой - повышение активности ГДА, ПНФ и снижение АДА и АМФДА, у больных с мышечно-тонической формой - повышение активности АДА, АМФДА и ПНФ.

3. У больных с прогредиентным течением и выраженными клиническими проявлениями при любой форме люмбоишалгии изменения активности энзимов более существенны, чем при стабильном, регредиентном течении и менее выраженных клинических проявлениях.

4. У больных с ВК-формой ЛИ, по сравнению с ВД-формой, выше активность АДА, ГДА, ПНФ, ниже активность АМФДА, меньше РИ, (}х, РП на бедре и голени, больше альфа-1 на бедре и голени, КВС и КВБ; по сравнению с МТ-формой, выше активность АДА, ГДА, ПНФ, ниже активность АМФДА, меньше РИ на бедре, <3Х и РП на бедре и голени, КВС и больше альфа-1 на бедре; по сравнению с НД-формой, выше активность АДА, ГДА, ниже активность ПНФ и АМФДА, меньше Ох на бедре и голени, РП на бедре, больше альфа-1 на бедре и голени, КВС и КВБ.

5. У больных с ВД-формой ЛИ, по сравнению с МТ-формой, выше активность АМФДА, ГДА, ниже активность АДА, ПНФ, больше РИ, 0Х, РП на бедре и голени, меньше альфа-1 на бедре и голени, КВС и КВБ; по сравнению с НД-формой, выше активность АМФДА, ГДА, ниже активность АДА, ПНФ, больше РИ, 0Х и РП на бедре и голени.

6. У больных с МТ-формой ЛИ, по сравнению с НД-формой, выше активность АДА, АМФДА, ниже активность ПНФ, больше 0Х, РП на бедре и голени, РИ и альфа-1 на бедре, больше КВС и КВБ.

7. В процессе комплексной терапии больных с люмбоишалгиями с использованием массажа, ЛФК, рефлексотерапии, мануальной терапии, ФТЛ (магнито-, лазеротерапия) "значительное улучшение" и "улучшение" у больных с ВК-формой ЛИ было получено в 52.4% случаев, ВД-формой - в 50.0%, МТ-формой - в 57.2%, НД-формой - в 50.0% случаев. Включение в комплекс терапии алфлутопа повышает ее эффективность на 15-30% в зависимости от формы люмбоишалгий. Наилучший эффект алфлутопа выявлен при МТ- и НД-формах ЛИ.

8. Исследования активности АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ в сыворотке крови в процессе лечения больных с люмбоишалгиями в комплексе с клиническими и реова-зографическими показателями способствуют объективизации оценки эффективности проводимой терапии.

ПРАКТИЧЕСКИЕ РЕКОМЕНДАЦИИ

1. Считать за границы нормы у здоровых людей физиологические колебания активности энзимов в сыворотке крови (М±2ст): для АДА - 6.26 - 9.78 МЕ., АМФДА -0.7 - 3.26 МЕ., ГДА - 0 - 2.71 МЕ., ПНФ - 0.04 - 1.48 мкмоль/л/мин., МК у мужчин - 0.202 - 0.442 ммоль/л., МК у женщин - 0.157 - 0.357 ммоль/л.

2. Для дифференциации форм люмбоишалгий в первую очередь следует ориентироваться на клинические данные, но в затруднительных ситуациях энзимологические показатели могут оказать существенную помощь в уточнении диагноза:

- при ВД- и НД- формах ЛИ активность АДА сыворотки крови, как правило, не превышает 8.0 МЕ., а при ВК- и МТ- формах ЛИ активность АДА выше 8.0 МЕ;

- для разграничения ВД-формы от НД-формы следует определять активность АМФДА: при ВД-форме активность энзима не бывает ниже 2.4 МЕ., а при НД-форме активность АМФДА - меньше 2.4 МЕ.;

- для дифференциации ВК- и МТ-форм ЛИ следует определять активность ГДА: при ВК-форме ни у одного больного не бывает активности ГДА меньше 1.0 МЕ., а при МТ-форме активность ГДА в 33.3% случаев меньше 1.0 МЕ. Дополнительно также можно определять активность АМФДА: при ВК-форме активность энзима не превышает 2.4 МЕ., а при МТ-форме активность АМФДА не бывает ниже 1.6 МЕ. и более чем в 60.0% случаев выше 2.4 МЕ. Помощь в этой ситуации могут оказать и РВГ-показатели: при ВК-форме распространение пульсовой волны (()х) укорочено, а при МТ-форме - верхняя граница нормы.

3. Прогредиентное течение заболевания при любой форме люмбоишалгии характеризуется наиболее существенными изменениями активности всех изученных энзимов, а регредиентный тип течения в 60.0 - 70.0% случаев сопровождается нормальными показателями активности энзимов. Стабильный тип течения занимает промежуточное положение.

4. Для повышения эффективности лечения больных поясничным остеохондрозом с люмбоишалгиями целесообразно включать в комплекс терапии паравертебральное введение 1.0 мл алфлутопа ежедневно № 10. Наибольший эффект алфлутопа проявляется в лечении больных с МТ- и НД-формами люмбоишалгий.

5. Исследования активности АДА, АМФДА, ГДА и ПНФ в процессе лечения больных с люмбоишалгиями в комплексе с клиническими данными способствуют объективизации контроля за эффективностью проводимой терапии, так как уже через 7-8 дней лечения энзимные показатели изменяются в ту или другую сторону в соответствии с динамикой клинического состояния больных. Наибольшей лабильностью и информативностью обладают показатели активности АДА.

Список использованной литературы по медицине, диссертация 2005 года, Щелкунов, Андрей Геннадьевич

1. Авакян A.B. Динамика микроэлементного состава межпозвонкового диска человека при остеохондрозе // Журн. экперим. и клинич. медицины. 1972. - № 6. - С. 92 - 97.

2. Аксенфельд Р.Г. Боли в спине: психосоматические соотношения и лечение // Hay. практич. Ревматология. 2001. - № 3. - С. 4.

3. Александрова Л.А., Третьяков Г.П., Шапошников A.M. Некоторые изменения пу-ринового обмена у больных псориазом // Вестн. дерматологии и венерологии. -1981.-№3.-С. 27-30.

4. Алексеев В.В. Диагностика и лечение болеп в пояснице // Consilium Medicum. -2002. Т. 4, № 2. - С. 96-102.

5. Алмазов В.А., Гуревич B.C., Елисеев В.В. и др. Влияние аденозина на уровень простагландинов в крови и агрегацию тромбоцитов при экспериментальном инфаркте миокарда // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1991. - Т. 112, № 7. -С. 37-38.

6. Ананьев A.B., Безирджян Х.О., Акопян Ж.Н. Очистка пуриннуклеозидфосфорила-зы почек кролика // Биол. журн. Армении. 1986. - Т. 39, №. 9. - С. 768-722.

7. Антонов И.П. Классификация заболеваний периферической нервной системы и формулировка диагноза // Журн. невропатологии и психиатрии. 1985. - Т. 85, вып. 4.-С. 481 -487.

8. Антонян A.A., Марданян С.С., Шаронян С.Г. Аминокислотные остатки, участвующие в проявлении активности аденозиндезаминазы из мозга крупного рогатого скота// Нейрохимия. 1995. - Т. 12, № 4. - С. 40-46.

9. Антонян A.A., Шаронян С.Г., Марданян С.С. О роли триптофана в проявлении активности аденозиндезаминазы // Биохимия. 1996. - Т. 61, № 9. - С. 1563-1569.

10. Апакадзе Т. В. Лазерная терапия миофасциальных болевых синдромов у больных хроническими люмбоишалгиями на курорте: Дис. . канд. мед. наук. Пятигорск, 1998.-122 с.

11. Бедина С.А., Левкина М.В., Мартемьянов В.Ф. и др. Диагностическое значение определения ферментов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите // Актуальн. проблемы соврем, ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999.-С. 14.

12. Бедина С.А., Мартемьянов В.Ф., Черных Т.П. и др. Энзимная диагностика клинических форм ревматоидного артрита // Актуальные проблемы современной ревматологии: тез. докл. науч. конф. Волгоград, 1999. - С. 15.

13. Бедина С.А., Стажаров М.Ю., Черных Т.П. и др. Энзимы аденилового пула пуринового метаболизма у больных подагрой // Матер. Юбил. конф., посвященной 15-летию ПИИ клинич. и экспер. ревматологии РАМН. Волгоград, 2000. — С. 61-62.

14. Бедина С.А., Мякишев М.В., Абрамов Н.Б. и др. Энзимы пуринового метаболизма у больных подагрой // Актуальные проблемы современной ревматологии: Сб-к науч. работ / под ред. Академика А.Б. Зборовского. Волгоград, 2001. - С. 26-28.

15. Безирджян Х.О., Кочерян Ш.М., Акопян Ж.И. Выделение гексамерной формы пу-риннуклеозидфосфорилазы E.coli. Сравнительное исследование тримерной и гексамерной форм фермента // Биохимия. 1986. - Т.51, № 7. - С. 1085-1092.

16. Безирджян Х.О., Акопян Ж.И. Сравнительное изучение пуриннуклеозидфосфори-лазы из почек, селезенки, печении эмбрионов кролика // Биохимия. 1987. - Т.52, № 12.-С. 2022-2028.

17. Белоусова Т. Е. Реабилитация неврологических больных с помощью физических методов лечения // Тез. докл. 7 Всеросс. съезда неврологов. Н. Новгород, 1995. -С. 578.

18. Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Биологическая химия: 2-е изд., перераб. и доп. М.: Медицина, 1990. - 528 с.

19. Благодатский М.Д., Солодун Ю.В. Об аутоиммунном компоненте воспалительных реакций при корешковых синдромах поясничного остеохондроза // Журн. невропатол. и психиатрии им. Корсакова. 1988. - вып. 4. - С. 48-51.

20. Борзенко Б.Г., Бухтаева О.В., Главной Ш. и др. Возрастная динамика активности ферментов метаболизма аденозина у здоровых людей и онкологических больных // Лаб. дело. 1988. - № 11. - С. 53-57.

21. Борзенко Б.Г. Использование ферментативного теста при химиотерапии больных раком молочной железы // Клинич. медицина. 1990. — Т. 68, № 11. — С. 66-69.

22. Борзенко Б.Г. Активность ферментов обмена аденозина и тимидина в крови онкологических больных разного возраста // Укр. биохим. журн. 1990. — Т. 62, № 1. -С. 39-43.

23. Борзенко Б.Г. Возрастные особенности метаболизма предшественников ДНК в организме здоровых женщин, больных мастопатией и раком молочной железы // Вопр. мед. химии. 1990. - Т. 36, № 5. - С. 58-61.

24. Борзенко Б.Г. Использование динамики активности ферментов метаболизма ДНК в качестве тест-системы при лечении рака молочной железы // Сов. медицина. -1991. -№2.-С. 14-17.

25. Брискер А.Д., Григорчук В.Н. Диагностическое и прогностическое значение определения активности гуаниндезаминазы при болезни Боткина // Сов. медицина. -1972. -№ 5.-С. 53-55.

26. Бротман М.К. К клинической интерпретации и лечению проявлений позвоночного остеохондроза // Врачебное дело. 1978. - № 12. - С. 92-95.

27. Буриан А.Е., Федоров H.A. Активность гуаниндезаминазы и аденозиндезаминазы при хроническом гломерулонефрите // Клинич. медицина. 1980. - Т. 58, № 12. -С. 92-95.

28. Верес А.И., Улащик B.C., Хмара Н.Ф., Шуваев В.Е. О роли гликозаминогликанов в патогенезе остеохондроза позвоночника // Журн. невропатологии и психиатрии им. Корсакова. 1986. - Т. 86, вып. 7. - С. 1057- 1061.

29. Веселовский В.П. Формы люмбоишалгии (комплексное, электрофизиологическое обследование): Автореф. дис. . д-ра мед. наук. Москва, 1977. - 31 с.

30. Веселовский В.П., Михайлов М.К., Самитов О.Ш. Диагностика синдромов остеохондроза позвоночника. 1990. - 288 с.

31. Гарвилина Т. В., Антонов И.П., Недзьведь Г.К., Лившиц П.Б. О роли некоторых эндокринных желез в патогенезе неврологических симптомов поясничного остеохондроза // Журн. невропатологии и психиатрии им. Корсакова. 1985. - Т. 85, вып.4 - С. 492 - 496.

32. Гаврилова А.Р. Клинико-диагностическая оценка состояния перекисного окисления липидов при неврологических проявлениях поясничного остеохондроза: Ав-тореф. дис. канд. мед. наук. Москва, 1991. -16 с.

33. Галицкая А.К. Оценка эффективности лечения остеоартроза препаратом "Алфлу-топ" // Матер1али Другого Нащонального Конгресу ревматолопв Украши Киев, 1997-С. 85-86.

34. Ганженко Л.А., Жигалова Л.Н., Булыгин В.А., Башкиров В.Н. Комплексное лечение корешкового болевого синдрома при поясничном остеохондрозе // Дегенеративные заболевания суставов и позвоночника : сб-к науч. тр. Ленингр. НИИ. -Ленинград, 1984. С. 76-79.

35. Горошинская И.А. Дезаминирование аденозинмонофосфата в мозге крыс при ги-пероксии, гипоксии и холодовом стрессе // Биохимия. -1992. Т. 57, № 2. - С. 220-225.

36. Громашевская JLJL, Шкурова О.С., Магарламов А.Г. Аденозиндезаминазная и АМФ-аминогидролазная активность сьюоротки крови больных желтухами // Вра-чеб. дело. 1976. - № 5. - С. 137-143.

37. Громашевская Л.Л., Татьянко Н.В., Шкурова О.С., Макаровская А.И. Активность аденозиндезаминазы у больных с затяжным течением вирусного гепатита // Сов. медицина. 1978. - № 5. - С. 24-28.

38. Гроппа Л.Г. Сравнительная эффективность препарата "Алфлутоп" при деформирующем остеоартрозе // Матер1али Другого Нащонального Конгресу ревматолопв Украши Киев, 1997. - С. 128.

39. Гулян Э.А., Арутюнян A.B. АМФ-дезаминазная активность лейкоцитов периферической крови человека // Укр. биохим. журн. 1986. - Т. 58, № 1. - С. 25-29.

40. Давыдов О.В. Мануальная терапия при вертеброгенных заболеваниях, обусловленных остеохондрозом // Военно-медицинский журн. 1989. - № 6. - С. 30-32.

41. Денисенко Л.Н. Значение определения гептоглобина и аденозиндезаминазы для оценки активности процесса при хроническом вирусном гепатите // Тр. ЛСГМИ. -Ленинград, 1973. Т. 102. - С. 58-59.

42. Дмитренко Н.П., Комиссаренко С.В., Уманский В.Ю. Активность ферментов аде-ниннуклеотидного обмена и аденозиндезаминазы в лимфоцитах тимуса и селезенки крысы // Докл. АН СССР. 1980. - Т. 251, № 1. - С. 251-253.

43. Дмитренко Н.П. Ферменты превращения внеклеточных адениннуклеотидов // Укр. биохиим. журн. 1981. - № 1. - С. 114-123.

44. Дмитренко Н.П. Аденозин, его метаболизм и возможные механизмы участия в функции клеток иммунной системы // Успехи современной биологии. — 1984. Т. 97, №9.-С. 20-35.

45. Дмитриенко Н.П. Внеклеточный аденозинтрифосфат и его влияние на функции клеток // Укр. биохим. журн. 1990. - № 2. - С. 3-13.

46. Дорофеев Г.И., Кожемякин JI.A., Ивашкин В.Т. Циклические нуклеотиды и адаптация организма. Л., 1978. - 182 с.

47. Дривотинов Б.В., Ходосовская В.М. Роль аутоиммунных реакций в патогенезе рецидивов и ремиссий корешкового болевого синдрома при поясничном остеохондрозе // Периферическая нервная система : Сб-к науч. работ. Минск, 1978. - Вып. 1.-С. 62- 67.

48. Дривотинов Б.В., Лупьян Я.А. Прогнозирование и диагностика дискового поясничного радикулита. Минск, 1982. - 139 с.

49. Дэгли С., Никольсон Д. Метаболические пути. М, 1973. - 310 с.

50. Елисеев В.В., Слободская В.В., Ильин Г И., Костин Э.Д. Влияние рибоксина, ури-дин-5-монофосфата и гуанозина на дистрофию миокарда // Хим. фарм. журн. -1985.-№ 6.-С. 694-696.

51. Елисеев В.В., Марихина Б.Л. Сравнительная оценка противогипоксических свойств некоторых нуклеозидов и нуклеотидов // Хим. фарм. журн. 1986. - № 5. -С. 271-277.

52. Елисеев В.В., Овчинникова А.Г., Евдакимова Н.Р. Антиаритмическое действие аденозина при экспериментальном инфаркте миокарда // Кардиология. 1987. -Т. 27, №7.-С. 101-103.

53. Елисеев В.В., Крылова И.Б., Евдакимова Н.Р. Влияние аденозина на размер экспериментального инфаркта миокарда и величину зоны "невосстановления кровотока" // Кардиология. 1988. - Т. 12. - С. 98-99.

54. Земсков В.М. Иммуномоделирующие эффекты нуклеозидов и их производных. Дефекты нуклеинового метаболизма и иммунодефицита // Иммунология. 1990. - №3. - С. 4-8.

55. Знаишева Н.И., Ходырев В.Н. Изучение клинической эффективности альфлутопапри остеоартрозе // Тез. III Всерос. съезда ревматологов. Рязань, 22-25 мая 2001г. - Научно-практическая ревматология - 2001. - № 3. - С. 155.

56. Исаханян Г.Д., Горкин В.З. Частичная очистка и свойства аденилатдезаминазы из субфракции растворимых митохондриальных белков печени крыс // Вопр. мед. химии. 1981. - Т. 27, № 3. - С. 228-235.

57. Клименко A.B. Лечебно реабилитационные и профилактические мероприятия у больных с неврологическими проявлениями поясничного остеохондроза // Методические рекомендации к практическим занятиям врачей - курсантов. - Запорожье, 1990.-28 с.

58. Клиническая иммунология и аллергология. Под редакцией Йегера Л: В 3-х томах. Пер. с нем. Т. 1. - М.: Медицина, 1990. - 526 с.

59. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Об участии ферментов обмена аденозина в механизме действия кортикостероидов на головной мозг // Применение ферментов в медицине: Тез. докл. республиканской научн. конф. Симферополь, 1987.-С. 15.

60. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Субклеточное распределение некоторых ферментов системы аденозина в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Биохимия. 1990. - Т. 55, № 10. - С. 1773-1777.

61. Кононенко В.Я., Космина Н.М., Пилькевич Л.И. Влияние гидрокортизона на активность 5'-нуклеотидазы и аденозиндезаминазы в гипоталамусе и гиппокампе головного мозга крыс // Пробл. эндокринологии. 1990. - Т. 36, № 3. - С. 49-53.

62. Коркач В.И., Французова С.Б., Быченко И.Г. Влияние АТФ и инозина на энергетические процессы в сердечной и скелетной мышцах // Фармакология и токсикология. 1979. - № 5. - С. 504-506.

63. Латышева В.Я. Уровень комплемента в сыворотке крови больных вертеброген-ным пояснично-крестцовым радикулитом // Периферическая нервная система : Сб-к. науч. работ. Минск, 1978. - Вып. 1. - С. 80-85.

64. Лазаренко Л.Н., Спивак Н.Я., Уманский В.Ю. и др. Влияние а-интерферона на уровень ферментов обмена аденозина и бактерицидную активность макрофагов при стафилоккоковой инфекции // Бюл. экспер. биол. и медицины. 1992. - № 7. -С. 63-66.

65. Ленинджер А.Л. Основы биохимии: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. — М.: Мир, 1985.-731 с.

66. Литовченко И.Н., Савицкий И.В. Роль аденилаткиназы, АМР-дезаминазы и 5'-нуклеотидазы в метаболизме адениловых нуклеотидов // Биохимия. 1984. - Т. 49, №8.-С. 1248-1252.

67. Лукачер Г.Я. Неврологические проявления остеохондроза позвоночника. М., 1985.-238 с.

68. Лущак В.И., Стори К.Б. Очистка и характеристика АМФ-дезаминазы из белых мышц лосося // Биохимия. 1995. - Т. 60, № 2. - С. 270-277.

69. Лущак В.И. Функциональная роль и свойства АМФ-дезаминазы (Обзор) // Биохимия. 1996.-Т. 61, № 2.-С. 195-211.

70. Лызлова С.Н. Фосфагенкиназы. Л., 1974. - 168 с.

71. Майский В.Г. Простой метод определения аденозиндезаминазы у бактерий // Лаб. дело. 1988. - № 12. - С. 71-72.

72. Мак-Мюррей У. Обмен веществ у человека: Пер. с англ. М.: Мир, 1980. - 366 с.

73. Марданян С.С., Айралетян Р.Л., Арутюнян A.B. Модификация диэтилпирокарбо-натом гистидина в АМР-дезаминазе скелетных мышц крысы // Биохимия. 1996. -Т. 61, №10.-С. 1751-1757.

74. Маркушева Л.И. Активность пуриновых ферментов при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1997. - № 6. - С. 37.

75. Мартемьянов В.Ф., Зборовский А.Б., Стажаров М.Ю. и др. Активность энзимов пуринового метаболизма при ревматоидном артрите, остеоартрозе и подагре // Вестник BMA. Волгоград, 2000. - Т. 56, вып. 6. - С. 104-107.

76. Марри Р., Гриннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1993. - 245 с.

77. Махмудов О.С., Мухамедов Д.Б. Активность аденозиндезаминазы в сыворотке крови при вирусном гепатите у детей // Педиатрия. 1974. - № 5. - С. 50-51.

78. Мецлер Д.Э. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 3. - М.: Мир, 1980. - 487 с.

79. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Особенности обмена адениннуклеотидов при различных формах инфаркта миокарда // Кардиология. 1981. - Т. 21, № 6. - С. 93-97.

80. Микунис Р.И., Богач Н.Т. Взаимосвязь между клиническими особенностями хронической ишемической болезни сердца и обменом адениннуклеотидов // Клинич. медицина. 1982. - Т. 60, № 3. - С. 39-44.

81. Митченко И.К., Онойко И.М. Диагностическое значение активности гуаниндеза-миназы сыворотки крови при болезни Боткина // Врачеб. дело. 1970. - № 12. - С. 130-133.

82. Некрасова С.П., Хортиева С.С., Черных Т.П. и др. Системная склеродермия и пу-риновый метаболизм // Актуальные проблемы современной ревматологии : Сб-к науч. работ / под ред. академика А.Б. Зборовского. — Волгоград, 2001. — С. 130131.

83. Немечек Н.Б., Лурье Б.Л., Величковский Б.Т. Изменение активности аденозинде-заминазы и антиокислительных ферментов у больных с заболеваниями легких "пылевой " этиологии // Бюл. эксперим. биологии и медицины. 1991. - № 7. - С. 53-55.

84. Нидирадзе З.О., Уманский В.Ю., Шмалько Ю.П., Гачечиладзе А.Г. Влияние лей-и мет-энкефалинов на активность аденозиндезаминазы и 5'-нуклеотидазы лимфоцитов в условиях стрессорной стимуляции метастазирования // Физиол. журн. -1991.-Т. 37,№2.-С. 54-60.

85. Николенко Ю.И., Синяченко О.В., Дядык А.И. и др. Циклические нуклеотиды при подагре // Врачеб. дело. 1988. - № 6. - С. 40-42.

86. Нордемар Р. Боль в спине : Пер. со шведского. М.: Медицина, 1988. - 140 с.

87. Онуфриев М.В., Потапова Г.И., Силаева С.А., Николаев А.Я. Карнозин как стимулятор цитостатической и фагоцитарной функции перитонеальных макрофагов // Биохимия. 1992. - Т. 57, № 9. - С. 1352-1359.

88. Пересыпкин В.В., Зборовский А.Б., Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю. Активность энзимов пуринового метаболизма в крови больных с люмбалгиями вертеброгенного генеза // Мат. I съезда терапевтов Юга России. Ростов-на-Дону, 2000. -С. 191-192.

89. Пересыпкин В.В., Мартемьянов В.Ф., Стажаров М.Ю., Мозговая Е.Э. Траумель С в лечении больных с вазоконстрикторной формой люмбоишалгии // Клинич. исследования лекарственных средств : Тез. науч. работ I междунар. конф. Москва, 2001.-С. 212.

90. Пестина Т.И., Соковнина Я.М. Аденозиндезаминаза форменных элементов крови: распространение, свойства в норме и при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. 1993. - Т. 39, № 4. - С. 16-23.

91. Поддубная З.А. Ферменты в толстых нитях поперечно-полосатых мышц позвоночных // Биохимия. 1992. - Т. 57, № 12. - С. 1785-1814.

92. Подрушняк Е.П., Ракита Л.Г. О роли аутоантител к коллагеназе остеохондроза // Ортопедия, травматология и протезирование. 1987. - № 5. - С. 51-52.

93. Попелянский Я.Ю. Шейный остеохондроз. М., 1966. -284 с.

94. Попелянский Я.Ю. Болезни периферической нервной системы: Руководство для врачей. М.: Медицина, 1989. - 462 с.

95. Проценко Г.А. Хондропротекторы в комплексном лечении деформирующего ос-теоартроза // Науч. практ. ревматология. 2001. - № 3. - С. 92 (350).

96. Пульберс П.В. Диагностика и лечение дегенеративных заболеваний позвоночника. 1984. - 134 с.

97. Пуни И.Н., Денисенко Л.Н. Определение активности аденозиндезаминазы сыворотки крови при болезни Боткина // Лаб. дело. 1973. - № 8. - С. 488-490.

98. Путилина Н.Е., Агасаров Л.Г. Дискус-композитум в комплексном лечении вер-теброгенных поясничных болевых синдромов // Биол. медицина. 2000. - № 1. - С. 32-34.

99. Рачинский Л.Ф. Сравнительная оценка эффективности антигипоксических препаратов в экспериментальной терапии острой кровопотери : Автореф. дис. . канд. мед. наук. Ленинград, 1974. - 27 с.

100. Романенко A.B. Захват аденозина нервными окончаниями и его регуляция // Ней-рохимия. 1985. - Т. 4, № 3. - С. 327-336.

101. Романюк С.И., Константинова Л.В. Опыт применения хондропротекторного препарата "Алфлутоп" у больных деформирующим артрозом // Marepiaira Другого Нацюнального Конгресу ревматолопв Украши Киев, 1997. - С. 105.

102. Руссу Мара. Новые возможности использования алфлутопа в комплексном лечении больных остеоартрозом // Тез. III Всерос. съезда ревматологов России. Рязань, 22-25 мая 2001г. - Научно-практическая ревматология - 2001. - № 3. - С. 370.

103. Сакс В.А., Розенштраух Л.В. Современные проблемы энергетики клеток сердечной мышцы // Тер. архив. 1977. - № 1. - С. 120-132.

104. Светлова М.С., Игнатьев В.К., Везикова H.H., Варга О.Ю. эффективность препарата "алфлутоп" у больных остеоартрозом // Тез. III Всерос. съезда ревматологов России. Рязань, 22-25 мая 2001г. - Научно-практическая ревматология - 2001. -№ 3. - С. 391.

105. Свирновский А.И. Аденозиндезаминаза в лейкоцитах человека // Вопр. мед. химии. 1970.-Т. 16, № 1.-С. 36-38.

106. Соков Е.Л. Внутримышечные и внутрикостные блокады в комплексном лечении неврологических проявлений поясничного остеохондроза // Журн. невропатол. и психиатрии им. Корсакова. 1988. - Т. 88, вып. 4. - С. 57- 61.

107. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Аденозиндезаминаза и пурин-нуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вестн. АМН СССР. 1984. - № 8. - С. 75-80.

108. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Тенцова И.А. и др. Пуриннуклеозидфосфорилаза тромбоцитов крови при различных заболеваниях крови // Вопр. мед. химии. -1985.-Т. 31, №2.-С. 76-79.

109. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Чижова А.И. и др. Аденозиндезаминаза тромбоцитов крови при различных гематологических заболеваниях // Вопр. мед. химии. -1985. Т. 31, № 3. - С. 26-30.

110. Соковнина Я.М., Пестина Т.И., Туркина А.Г. Сравнительная характеристика каталитических свойств аденозиндезаминазы тромбоцитов в норме и при хроническом миелолейкозе // Вопр. мед. химии. 1987. -Т. 33, № 6. - С. 71-74.

111. Стажаров М.Ю. Клинико-потогенетическое значение исследования активности энзимов пуринового метаболизма и антиоксидантной системы крови у больных ревматоидным артритом, остеоартрозом и подагрой: Дис. . кандидата мед. наук. Волгоград, 1998. - 220 с.

112. Стажаров М.Ю, Левкина М.В., Бедина С.А. и др. Изменение активности энзимов пуринового метаболизма и их изоформ при подагре // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. научн. конф. Волгоград, 14-15 сентября 1999.-С. 93.

113. Стажаров М.Ю., Бедина С.А., Зборовская И.А. Взаимосвязи ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Актуальные проблемы современной ревматологии : Сб-к науч. работ / под ред. академика А.Б. Зборовского. Волгоград, 2001.-С. 147-148.

114. Стайер П. Биохимия: В 3-х томах. Пер. с англ. Т. 2. - М.: Мир, 1984. - 307 с.

115. Стаматин С.И., Пульбере П.В. Остеохондрозы позвоночника у работников сельского хозяйства // Актуальные проблемы лечения осложненных повреждений позвоночника. М., 1979. - С. 78-81.

116. Строев Е.А. Биологическая химия. М.: Высшая школа, 1986. - 479 с.

117. Тапбергенов С.О., Тапбергенова С.М. Диагностическое значение определения активности аденилатдезаминазы сыворотки крови // Лаб. дело. 1984. - № 2. - С. 104-107.

118. Титаренко О.Т., Солдатова Н.В., Умаров A.M., Петрова Т.Л. Дифференциально-диагностические возможности определения аденозиндезаминазы в плевральном выпоте // Клинич. медицина. 1995. - Т. 73, № 1. - С. 41-42.

119. Тогузов Р.Т., Тихонов Ю.В., Талицкий В.В. и др. Регуляция метаболизма пурино-вых и пиримидиновых производных — основа диагностики патологических состояний в эксперименте и клинике // Вестник АМН СССР. 1986. - № 8. - С. 4052.

120. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. Метаболизм пуриновых соединений при псориазе // Клинич. лаб. диагностика. 1988. - № 3. — С. 3-6.

121. Тихонов Ю.В., Маркушева Л.И., Тогузов Р.Т. ВЭЖХ анализ пуриновых соединений в эпидермисе и крови больных псориазом // Клинич. лаб. диагностика. -1997.-№6.-С.47.

122. Турчина А.Г., Москвичев Б.В., Елисеев В.В., Башкович А.П. Применение в медицине гуаниновых соединений и способы их получения // Антибиотики и химиотерапия. 1989. - Т. 39, № 12. - С. 938-943.

123. Федоров H.A., Фураева Л.Л., Фомиченко Л.Б. и др. Активность гуаниндезаминазы сыворотки крови в норме и при гепатотропных воздействиях // Лаб. дело. 1969. -№9.-С. 539-541.

124. Федоров H.A. Биологическое значение циклических нуклеотидов. М.: Медицина, 1979.-184 с.

125. Филановская Л.И., Вартанян Н.Л., Того A.B. и др. Ферменты катаболических превращений пуриновых нуклеотидов лимфоцитов в норме и при хроническом лим-фолейкозе // Вопр. мед. химии. 1985. - Т. 31, № 3. - С. 48-52.

126. Филановская Л.И., Блинов М.Н. Ферменты обмена пуриновых нуклеотидов как биохимические маркеры дифференцировки нормальных и лейкозных клеток (обзор литературы) // Вопр. мед. химии. 1986. - Т. 32, №.6. - С. 10-16.

127. Филановская Л.И., Блинов М.Н., Того A.B. и др. О деградации пуринов в лейкоцитах при острых нелимфобластных лейкозах // Вопр. мед. химии. 1988. - № 6. -С. 71-76.

128. Филановская Л.И., Того A.B., Щербакова Е.Г. и др. Энзиматические маркеры при хроническом миелолейкозе и их значение для индентификации бластного криза // Вопр. онкологии. 1990. - Т. 36, № 9. - С. 1053-1058.

129. Филановская Л.И., Никитин Д.О., Того A.B. и др. Активность ферментов разрушающих пуриновые нуклеотиды и субпопуляции лимфоидных клеток у детей с синдромом Даймонда-Блекфена // Гематолог, трансфузия. 1993. - Т. 38, № 1. -С.19-22.

130. Хабиров Ф.А., Жаворонкова Г.И., Хабиров P.A. Активность лактатдегидрогеназы и креатинкиназы при компрессионно-невральных и миодистрофических синдромах поясничного остеохондроза// Лаб. дело. 1989. - № 11. - С. 16-19.

131. Хайне X. Неврогенное воспаление как основа хронических болей связь с анти-мотоксической терапией // Биологическая медицина. - 1999. - № 2. - С. 4-8.

132. Харченко М.Ф., Рыбакова Л.П., Филановская Л.И. и др. Некоторые биохимические особенности лейкоцитов при бластном кризе хронического миелолейкоза // Вопр. мед. химии. 1998. - Т. 44, вып. 3. - С. 274-280.

133. Хмара Н.Ф., Ивашина E.H. Некоторые показатели обмена гистамина у больных с заболеваниями пояснично-крестцового отдела периферической нервной системы // Периферическая нервная система : Сб-к науч. работ. Минск, 1978. — вып. 1. — С. 121-126.

134. Хушваков Ж.К., Фахради В.Р., Юсупова Н.У. Вакуум-массаж в комплексном лечении межпозвонкового остеохондроза // Мед. журн. Узбекистана. 1987. - № 6. -С. 13.

135. Цивьян Я.П. О поясничном межпозвонковом остеохондрозе // Дегенеративные заболевания суставов и позвоночника : Сб-к науч. работ. Ленинград. НИИ травматологии и ортопедии им. Р. Вредена. Ленинград, 1984. - С. 56-64.

136. Чазов Е.И. Молекулярные основы сердечной недостаточности // Кардиология. -1975. -№ 10.-С. 12-17.

137. Черных Т.П., Мартемьянов В.Ф., Мякишев М.В. и др. Ревматоидный артрит и подагрический артрит: различия пуринового метаболизма // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. Волгоград, 1999. — С. 110.

138. Черных Т.П., Мякишев М.В., Стажаров М.Ю. Клинико-патогенетическое значение ферментов пуринового метаболизма при остеоартрозе // Актуальные проблемы современной ревматологии : Тез. докл. науч. конф. — Волгоград, 1999. — С. 111.

139. Черных Т.П., Бедина С.А., Стажаров М.Ю. и др. Активность сывороточной гуа-ниндезаминазы у больных ревматоидным артритом // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. Волгоград, 2000. - С. 117.

140. Черных Т.П., Стажаров М.Ю., Бедина С.А. и др. Активность гуаниндезаминазы и гуанозинфосфорилазы у больных подагрой в зависимости от характера течения заболевания // Мат. юбилейной конф., посвященной 15-летию НИИ КиЭР РАМН. Волгоград, 2000. - С. 118.

141. Черных Т.П., Бедина С.А., Мозговая Е.Э. и др. Активность ферментов пуринового метаболизма у больных остеоартрозом // Тез. III Всерос. съезда ревматологов. -Рязань, 22-25 мая 2001г. Научно-практическая ревматология - 2001. - № 3. - С. 130.

142. Шаронян С.Г., Антонян A.A., Марданян С.С. Выделение, очистка и сравнительное изучение свойств аденозиндезаминазы из пяти отделов мозга крупного рогатого скота // Биохимия. 1994. - Т. 59, № 2. - С. 239-245.

143. Шмалько Ю.П., Уманский В.Ю. Метаболизм аденозина в лимфоцитах и нейрохимические стрессорные реакции у мышей с метастазирующей карциномой Льюис при хирургическом удалении опухоли // Вопр. мед. химии. 1986. - № 6. - С. 2529.

144. Щедренок В.В., Талонов В.В., Себелев К.Н. Опыт рефлексотерапии дискогенных болевых синдромов // Журн. невропатологии и психиатрии им. Корсакова. 1987. - Т. 87, вып. 4. - С. 530 -533.

145. Юдельсон Я.Б. Малкина Д.Н., Васькин В.З. Перидуральная анальгезия в комплексном лечении неврологических синдромов поясничного остеохондроза // Журн. невропатологии и психиатрии им. Корсакова. 1990. - Т. 90, вып. 4. - С. 28-32.

146. Юмашев Г.С., Фурман М.Е. Остеохондрозы позвоночника. 1984. М.: Медицина. -384 с.

147. Adam P., Orfanos Е., Naylor W., Guthrie R. Micromethod for estimating adenosine deaminase activity in drid blood spots on filter paper // Clin. Chem. 1978. - Vol. 24. -№4.-P. 591-594.

148. Adam P., Sevcik J., Fairbanks L.D., Bartac P. Determination of purine nucleoside phos-phorilase activity in human erythrocytes by capillary electrophoresis // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. 1997. - Vol. 698, № 1-2. - P. 308-311.

149. Agarwal R.P. Adenosine deaminase. Measurement of activity and use of inhibitors // Meth. Pharmacol. 1985. - Vol. 6. - P. 109-125.

150. Agarwal R.P. Inhibitors of adenosine deaminase // Pharmacol, and Ther. 1982. - Vol. 17.-№3.-P. 399-429.

151. Aikawa Т., Aikawa Y., Brady T. The pH-dependence of the inhibitory effects of several divalent cations on the bovine intestine adenosine deaminase activity // Int. J. Biochem. -1980.-Vol. 12.-№3.-P. 493-495.

152. Alfazema L.N., Hows M.E., Howels S., Perrett D. Optimised micellar electrokinetic cappillary chromatography of UV-absorbing compounds in urine // Abv. Exp. Med. Biol.- 1998.-Vol. 431.-P. 171-176.

153. Appelboom Т., Mandelbaum J., Vertoagen F. Purine enzyme levels in rheumatoid arthritis // J. Rheumatol. 1985. - Vol. 12. - № 6. - P. 1075-1078.

154. Aran J., Colomer D., Matutes E. et al. Presence of adenosine deaminase on the surface of mononuclear blood cells: immunochemical localization using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1991. - Vol. 39. - № 8. - P. 1001-1008.

155. Aroszewicz L., Kowalczyk K. Adenosine deaminase from human thyroid purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1995. - Vol. 215. - № 3.-P. 1096-1103.

156. Bacerraa A., Zazcano A. The role of gene duplication in the evalution of purine nucleotide salvage pathways // Orig. Life Evol. Biosph. 1998. - Vol. 28. - № 4-6. - P. 539553.

157. Baker B.R., Wood W.W. Irreversible enzymeinhibitors. CXL VIII. Active-side-directed irreversible inhibitors of guanine deaminase derived from 9-phenylguanine bearing a terminal sulfonil fluoride // J. Med. Chem. 1969. - Vol. 12. - № 2. - P. 216-220.

158. Bandyopadhyay B.C., Poddar M.K. Caffeine-induced increase of adenosine deaminase activity in mammalian lymphoid organs // Meth. and Find. Exp. and Clin. Pharmacol. -1994.-Vol. 16.-№10.-P. 731-733.

159. Bantia S., Montgomery I.A., Johnson H.G., Walsh G.M. In vivo and in vitro pharmacology active of the purine nucleoside phosphorilase inhibitor BCX-34: the role of GTP and d-GTP // Immunopharmacology. 1996. - Vol. 35. -№ 1. - P. 53-63.

160. Baranczuk E., Czarnowski D., Namiot Z. Effect of fasting on some enzymatic activities in the muscle layer of intestine in the rat // Rocz. Akad. Med. Bialymst. 1995. - Vol. 40. - № 2. - P. 260-266.

161. Bastian G., Bessodes M., Panzica R. et al. Adenosine deaminase inhibitors. Conversion of a single chiral synthon into erythro- and threo-9-(2-Hydroxy-3-nonyl)-adenines // J. Med. Chem. 1981. - Vol. 24. - № 12. - P. 1383-1385.

162. Bausch U.M., Sabina R.L. Divergent N-terminal regions in AMP-deaminase and iso-form-specific catalytic properties of the enzyme // Arch. Biochem. Biophys. 1995. -Vol. 321.-№2.-P. 372-380.

163. Bessodes M., Bastian G., Abushanab E. et al. Effect of chirality in erythro-9-(2-hydroxy-3-nonyl)-adenine (EHNA) on adenosine deaminase inhibition // Biochem. Pharmacol. 1982. - Vol. 31. - № 5. - P. 879-882.

164. Biagi G., Giorgi I., Livi O., Scartoni V. Syntesis and ADA inhibitory activity of new 2-arvl-8-azaadenosines. VIII // Farmaco. 1992. - Vol. 47. - № 5 .- P. 537-550.

165. Boron P., Kucharsky C., Prokopowicz D., Kossakowsky R. Aktywnosc dezaminowei i adenozynowey w surowicy krwi w przebiegu nagminnego zapalenia wactroby // Prz. lec. 1973. - Vol. 30. - № 2. - P. 277-279.

166. Caiolfa V. R., Gill D., Parola A.H. The protonated form of l-N6-etheno-erythro-9-12-hydroxy-3-nonyl.adenine is identified at the active site of adenosine deaminase // FEBS Lett. 1990. - Vol. 260. - № 1. - P. 19-22.

167. Camici M., Tozzi M.G., Allegrini S. et al. Purine savage enzyme activities in normal and neoplastic human tissues // Cancer Biochem. Biophys. 1990. - Vol. 11. - № 3. -P. 201-209.

168. Canbolat O., Durak I., Cetin R. et al. Activities of adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase enzymes in cancerous and non-cancerous human breast tissues // Breast. Cancer. Res. Treat. 1996. -Vol. 37. - № 2. — P. 189193.

169. Canepari S., Caruncchio V., Girelli A.M., Messina A. New method for guanase activity measurement by high-performance liquid chromatography // J. Chromatogr. — 1993. -Vol. 616.-№ l.-P. 25-30.

170. Canepari S., Castellano P., Cernia E. et al. Determination of guanase activity in normal and pathological sera by high-performance liquid chromatography // Biomed. Chromatogr. 1995. - Vol. 9. - № 3. - P. 130-134.

171. Caraway W.T. Colometric determination of serum guanase activity // Clin. Chem. -1966.-Vol. 12.-P. 187-193.

172. Carrera A., Porras A., Vidal F. et al. Evaluation of serum adenosine deaminase as a prognostic marker in the treatment of human immunodeficiency virus infection with zicovudine // Rev. Clin. Esp. 1995. - Vol. 195. - № 2. - P. 74-77.

173. Carson J.D., Fischer A.G. Characterization of the active site of homogeneus thyroid purine nucleoside phosphorylase // Biochem. Biophis. Acta. 1979. - Vol. 571. - № 1. -P. 21-34.

174. Carter C.W. The nucleoside deaminases for cytidine and adenosine: structure, transition state stabilization, mechanism and evolution // Biochimie. 1995. - Vol. 77. - № 1-2. -P. 92-98.

175. Carunchio V., Castelliano P., Girelli A.M., Messina A. Simultaneous assay for aspartate aminotransferase and guanase in human serum by highperformance liquid chromatography // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. 1997. - Vol. 689. - № 2. -P. 305-311.

176. Castellano B., Gonzalez B., Finsen B.R., Zimmer J. Histochemical demonstration of purine nucleoside phosphorylase in microglial and astroglial cells adult rat brain // J. histochem. and Cytochem. 1990. - Vol. 38. - № 11. - P. 1535-1539.

177. Castro-Gaga M., Novo I., del Rio R. et al. Effects of chronic alopurinol therapy on purine metabolism in Duchenne muscular dystrophy // Biochem. Biophys. Res. Commun.- 1987. -Vol. 147. -№ i.p. 152-157.

178. Ceballos G., Tuttle J.B., Rubio R. Differential distribution of purine metabolizing enzymes between glia and neurons // J. Neurochem. 1994. - Vol.62. - № 3. - P. 11441153.

179. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Purification and partial characterization of brain adenosine deaminase: inhibition by purine compounds and by drugs // J. Neurosci. Res.- 1988. Vol. 19. - № 2. - P. 258-267.

180. Centelles J.J., Franco R., Bozal J. Distribution of adenosine deaminase in some rat tissues. Inhibition by ethanol and dimethyl sulfoxide // Comp. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 86. - № 1. - P. 95-98.

181. Chantin C., Bonin B., Boulien R., Bory C. Liquid-chromatography study of purine metabolism abnormalities in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Chem.- 1996. Vol. 42. - № 2. - P. 326-328.

182. Chagoya-de-Sanchez V., Hernandez-Munoz R., Suarez J. et al. Temporal variations of adenosine metabolism in human blood // Chronobiol. Int. 1996. - Vol. 13. - № 3. - P. 163-167.

183. Chang Z.Y., Nygaard P., Chinualt A.C., Kellems R.E. Choracterization of recombinant helper retroviruses from Moleney-Based vectors in erotropic and amphotropic packaging cell lines // Biochem. J. 1991. - Vol. 30. - № 8. - P. 2273-2280.

184. Choi H.S. Purification and partial characterization of purine nucleoside phosphorylase from Serrtia marcescens // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1998. - Vol. 62. - № 4. - P. 667-671.

185. Chowdhury M., Fillenz M. Presynaptic adenosine A2 and N-methyl-D-aspartate receptors regulate dopamine synthesis in rat striatal synaptosomes // J. Neurochem. -1991.-Vol. 56.-№5.-P. 1783-1788.

186. Ciccarelli R., Dilorio P., Giuliani P. et al. Rat cultured astrocytes releas guanin-based purines in basal conditions and after hypoxia-hypoglicemia // Glia. 1998. - Vol. 25. -№ 1.-P. 93-98.

187. Ciruela F., Saura C., Canela E. et al. Adenosine deaminase effects ligand-induced signalling by interacting with cell surface adenosine receptors // FEBS Lett. 1996. -Vol. 380.-№3.-P. 219-223.

188. Coldstein L., Perlman D.F., Laughlin P., King P. Muscle glutamine production in diabetic ketoacidotic rats // Biochem. J. 1983. - Vol. 214. - № 3. - P. 757-767.

189. Collado-Ramos P., Richi P., Revenga M. Et al. Low back pain and disability among working population: efficacy of a specific return to work program // Annals of the Rheumatic Diseases. 2002. - Vol. 61. - Suppl. 1. - P. 57. - 0P0079.

190. Conry R.M., Bantia S., Turner H.S. et al. Effects of a novel purine nucleoside phosphorilase inhibitor, BCX-34, on activation and proliferation of normal human lymphoid cells // Immunopharmacology. 1998. - Vol. 40. - № 1. - P. 1-9.

191. Corbo R.M., Scacchi R., Mantuano E. Effect of some thiol reagents on erythrocyte adenosine deaminase (ADA) activity // Enzyme. 1988. - Vol. 39. - P. 50-53.

192. Crary G.S., Yasmines W.G., Snover D.C., Vine W. Serum guanase: a biochemical indicator of rejection in liver transplantant recipients // Transplant. Proc. 1989. - Vol. 21-№ 1-2.-P. 2315-2316.

193. Da Cunha J.G. Adenosine deaminase. A plyridisciplinary enzyme // Acta. Med. Port. — 1991. Vol. 4. - № 6. - P. 315-323.

194. Daddona P.E. Human adenosine deaminase. Properties and turnover in cultured T and B lymphoblasts // J. Biol. Chem. 1981. - Vol. 256. - № 23. - P. 12496-12501.

195. Daddona P.E., Wiesmann W.P., Lambros C. et al. Human malaria parasite adenosine deaminase. Characterization in hast enzymedeficient erythrocyte culture // J. Biol. Chem. 1984. - Vol. 259. - № 3. - P. 1472-1475.

196. Daroca R., San. Roman J., Ruiz R., Gastanares M.J. Neurobrucellosis. Report of a case with elevated ADA in the CSF (letter) // Enferm. Infecc. Microbiol. Clin. 1991. - Vol. 9.-№ 10.-P. 657-658.

197. Dasmahapatra K.S., Facs M.D., Hill H.Z. et al. Evalution of adenosine deaminase activity in patients with head and neck cancer // J. Surg. Res. 1986. - Vol. 40. - № 4. -P. 368-373.

198. Deibel M.R., Coleman M.S., Hutton J.J. Effect of adenosine deaminase inhibitors on the apparent rate of phosphorylation of deoxyadenosine // Biochem. Med. 1981. - Vol. 25.-№3.-P. 288-297.

199. Delaney S.M., Geiger J.D. Enhancement of NMDA-induced increases in levels of endogenous adenosine by adenosine deaminase and adenosine transport inhibition in rat striatum // Brain. Res. 1995. - Vol. 702. - № 1-2. - P. 72-76.

200. Dong R.P., Kameoka J., Hegen M. et al. Characterization of adenosine deaminase binding to human CD 26 on T cells and its biologic role in immune response // J. Immunol. -1996. Vol. 156. - № 4. - P. 1349-1355.

201. Durak I., Cetin R., Canborat O. et al. Adenosine deaminase, 5'-nucleotidase, guanase and cytidine deaminase activities in gastric tissues from patients with gastric cancer // Cancer. Lett. 1994. - Vol. 84. - № 2. - P. 199-202.

202. Durak J., Beduk Y., Kavutcu M. et al. Activity of the enzymes participating in purine metabolism of cancerous and noncancerous human kidney tissue // Cancer Invest. -1997.-Vol. 15.-№3.-P. 212-216.

203. Edwin M., Knights J.R., James L. et al. Serum guanase determination: a liver function test // J. Lab. & Clin. Med. 1965. - Vol. 65. - № 2. - P. 355-360.

204. Eigler A., Greten T.F., Sinha B. et al. Endogenous adenosine curtails lipopolysaccharide-stimulated tumor necrosis factor synthesis // Scand. J. Immunol. -1997.-Vol. 45.-№2.-P. 132-139.

205. Ellis G., Goldberg M. A reduced nicotinamide adenine dinucleotide-linked kinetic assay for adenosine deaminase activity // J. Lab. Clin. Med. 1970. - Vol. 76. - № 3. - P. 507-517.

206. Ellis G., Spooner R.J., Goldberg D.M. Automated kinetic assays for routine determination of adenosine and guanase activities of human serum // Clin. Chem. Acta. 1973. - Vol. 47. - № 1. - P. 75-87.

207. Engstrom I., Waldenstrom A., Ronquist G. Activation of AMP deaminase in human erythrocytes by calcium ions // Scand. J. Clin. Lab. Invest. 1996. - Vol. 56. - № 4. -P. 345-350.

208. Ericson A., Niklasson F., Verdier C. Metabolism of guanosine in human erythrocytes // Vox sang. 1985. - Vol. 48. - № 2. - P. 72-83.

209. Fabianowska-Majewska K., Greger J. Adenosine deaminase: physical and chemical properties of partially purified mitochondrial and cytosol enzyme from rat liver // Acta. Biochem. Pol. 1992. - Vol. 39. - № 2. - P. 193-204.

210. Farcas W.R., Stanawitz T. Effects of plumbous ion on guanine metabolism // J. Inorg. Biochem.-1979.-Vol. ll.-№ 1.-P. 31-38.

211. Fernandez A., Costas M.I., Sillero M.A., Sillero A. Diadenosine tetraphosphate activates AMP deaminase from rat muscle // Biochem. and Biophys. Res. Commun. -1984.-Vol. 121.l.-P. 155-161.

212. Fleischman A., Hershfield M.S., Toutain S. Et al. Adenosine deaminase deficiency and purine nucleoside phosphorilase deficiency in common variable immunodeficiency // Clin. Diagn. Lab. Immunol. 1998. - Vol. 5. -№ 3. - P. 399-400.

213. Flocke K. Isolation and characterization of 5'-nucleotidase of a human pancreatic tumor cell line // Biochim. Biophys. Acta. Protein Struct. Mol. Enzymol. 1991. - Vol. 1076. — № 2. - P. 273-281.

214. Fonoll C., Canela E.I., Bozal J. Characterization of the forms of bovine liver adenosine deaminase // Int. J. Biochem. 1982. - Vol. 14. - № 7. - P. 679-683.

215. Fouw N.I., Ma D.D., Michalevicz R. Et al. Differential cytotoxicity of deoxyguanosine and 8-aminoguanosine for human leukemic cell lines and normal bone marrow progenitor cells // Hematol. Oncol. 1984. - Vol. 2. - № 2. - P. 189-197.

216. Fortuin F.D., Morisaki T., Holmes E.W. Subunit composition of AMPD varies in response to changes in AMPD1 and AMPD3 gene expression in skeletal muscle // Proc. Assoc. Am. Physicians. 1996. - Vol. 108. - № 4. - P. 329-333.

217. Franco R., Oliver I.C., Centelles 1.1., Bozal I. Inhibition of adenosine deaminase from rat liver by some drugs // Biol. Chem. Hoppe. Seyler. 1986. - Vol. 367. - P. 351.

218. Franco R., Aran I.M., Colomer D. et al. Association of adenosine deaminase with erythrocyte and platelet plasma membrane: an immunological study using light and electron microscopy // J. Histochem. Cytochem. 1990. - Vol. 38. - № 5. - P. 653-658.

219. Franco R., Canela E.I., Bozal J. Purine catabolism in rat brain // Rev. Esp. Fisiol. -1981. Vol. 37. - № 3. - P. 355-362.

220. Fredholm B.B. Análisis of purines // Life Sci. 1987. - Vol. 41. - № 17. - P. 837-840.

221. Fuste R., Bozal I. Mecanismo reaccional de la purin nucleosido fosforilasa de higado de ave. II. Inhibición por los productos de la reacción // Rev. Esp. Fisiol. 1975. - Vol. 31. --№4.-P. 265-269.

222. Gabellieri E., Bernini S., Pinas L. et al. Purification, stability and kinetic properties of highly purified adenosine deaminase from Bacillus cereus NCIB 8122 // Biophys. Acta: Gen. Subj. 1986. - Vol. 884. - № 3. - P. 490-496.

223. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Purification and properties of adenosine deaminase of B. cereus // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 2. - P. 163-166.

224. Gabellieri E., Bernini S., Pirias L. et al. Stabilization bymonovalent cations of B. cereus adenosine deaminase // Ital. J. Biochem. 1986. - Vol. 35. - № 2. - P. 166-168.

225. Gamble H.R., Pappas P.W. Adenosine deaminase (E.C. 3.5.4.4.) from Hymenolepis diminuta // J. Parasitol. 1981. - Vol. 67. - № 5. - P. 759-760.

226. Geba G., Bohidar N., Staus W. et al. Evaluation of treatment outcomes with etoricoxib in patients with chronic low back pain using the SF-12 short form health survey // Annals of the Rheumatic Diseases. 2002. - Vol. 61. - Suppl. 1. - P. 446 (AB0398).

227. Geiger J.D., Nagy J.I. Lack of adenosine deaminase deficiency in the mutant mouse wasted // FEBS Lett. 1986. - Vol. 208. - № 2. - P. 431-434.

228. Gilbertsen R.B., Scott M.E., Dong M.K. et al. Preliminary report on 8-amino-9-(2-thienylmethyl)guanine, a novel and potent purine nucleoside phosphorylase inhibitor // Agents and Actions. 1987. - Vol. 21. - № 3-4. - P. 272-274.

229. Gildbertsen R. B., Posmatur R., Nath R., Wang K.K. Apoptotic death induced in MOLT-4 T-lymphoblasts by purine nucleoside phosphorylase inhibition // Inflam. Res. -1997.-Vol. 46. № 2. - P. 151-152.

230. Gilloteaux J., Ader M. AMP deaminase histoenzymology in hamster skeletal muscle // Acta. Histochem. 1983. - Vol. 73. - № 1. - P. 47-51.

231. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Adenosine kinase inhibitors augment release of adenosine from spinal cord slices // Eur. J. Pharmacol. 1996. - Vol. 307. -№2.-P. 157-162.

232. Golembiowska K., White T.D., Sawynok J. Modulation of adenosine releas from rat spinal cord by adenosine deaminase and adenosine kinase inhibitors // Brain. Res. -1995.-Vol. 699. -№2.-P. 315-320.

233. Greengard O., Head J.F., Goldberg S.L. Uridine kinase, adenilate kinase and guanase in human lung tumors // Cancer Res. 1980. - Vol. 40. - № 7. - P. 2295-2299.

234. Greger J., Fabianowska-Majewska K. Different effect of DGTP on 2'-deoxyadenosine metabolism in mitochondrial and cytosol // Z. Naturforsch. C. 1992. - Vol. 47. - № 11-12.-P. 893-897.

235. Gross M. Molecular biology of AMP deaminase deficiency // Pharm. World. Sci. -1994.-Vol. 16. -№2.-P. 55-61.

236. Gurpta N.K., Glatz M.D. Isolation and characterization of human liver guanine deaminase // Arch. Biochem. Biophis. 1985. - Vol. 236. - № 1. - P. 266-267.

237. Gur A., Karakoc M., Cevik R. et al. Efficacy of low power laser therapy and exercise on patin and functions in chronic low back pain // Annals of the Rheumatic Diseases. -2002. Vol. 61. - Suppl. 1. - P. 145 (THU0291).

238. Hara N., Inuzuka S., Kawarada J., Shigematsu N. Pleural SC 58-9 in differential diagnosis of tuberculous, malignant and other effusions // Chest. 1992. - Vol. 102. -№4.-P. 1060-1064.

239. Hayashi J., Zaitsu K., Ohkura Y. Assay of purine nucleoside phosphorylase in erythrocytes by fliw-injection analisis with fluorescence detection // Chem. and Pharm. Bull. 1987. - Vol. 35. - № 11. - P. 4574-4578.

240. Hayashi K., Ito S. Study of the procedure to prove guanase histochemically and distribution of the enzyme in human tissues // Nippon Shokakibyo Gakkai Zasshi. -1987. Vol. 84.-№ 4. - P. 878-888.

241. Heinz F., Reckel S., Pilz R., Kalden J. A neu spectrophotometry assay for enzymes of purine metabolism. IV. Determination of adenosine deaminase // Enzyme. 1980. -Vol. 25. - № 1. - P. 50-55.

242. Hosek B., Bonafiek J., Kautska J. The effect of hypoxia on the activity of purine nucleoside phosphorylase in rat // Biomed. Biochem. Acta. 1986. — Vol. 45. - № 3. -P.281-284.

243. Ho§ek B., Bonadek J., Sikulova J. Purine metabolizing enzyme activities in radiosensitive tissues of mice after sublethal whole body irradiation // Gen. Physiol, and Biophys. - 1989. - Vol. 8. - № 1. - P. 63-71.

244. Iaroszewicz L., Stelmach H. Intracellular distribution of AMP deaminase in the pig thyroid gland // Enzyme. 1984. - Vol. 31. - № 3. - P. 137-142.

245. Iaroszewicz L., Wyszynska M. Adenosine deaminase from pig thyroid gland. Purification and some properties // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1982. -Vol. 109. - № l.-P. 138-145.

246. Iaqueti F., Martinez-Hernandez D., Hernandez-Garcia R. et al. Adenosine deaminase increased in serum in toxoplasmosis // Clin. Chem. 1991. - Vol. 37. - № 11. - P. 2021.

247. Ieanfavre D.D., Woska J.R., Pargellis C.A. et al. Effect of deoxycoformycin and ValboroPro on the associated catalytic activities of lymphocyte CD 26 and ecto-adenosine deaminase // Biochem. Pharmacol. 1996. - Vol. 52. - № 11. - P. 17571765.

248. Ienkins R.L., Daniel H.G., Atkins L. Changes in AMP deaminase activities in the hearts of diabetic rats // Biochem. and Biophys. Acta. 1991. - Vol. 1077. - № 3. - P. 379384.

249. Iensen K.F. Purine nucleoside phosphorylase from Salmonella typhimurium and Escherichia coli. Initial velocity kinetics ligand binding and reaction mechanism // Eur. J. Biochem. 1976. - Vol. 61. - №2. - P. 377-386.

250. Ionson M.D., Anderson B.D. Localization of purine metabolizing enzyme in bovine brain microvessel endothelial cells: an enzymatic blood brain barrier for dideoxynucleosides? // Phann. Res. -1996. Vol. 13. - № 12. - P. 1881-1886.

251. Ioshino M., Murakami K. The regulatory role of spermine and fatty acid in the interaction on AMP deaminase with phosphofructokinase // Biochem. et biophys. Acta. 1982. - Vol. 719. - № 3. - P. 474-479.

252. Ioshida N., Sadamoto T., Hatori T. et al. Influence of hepatitis C virus on the alcoholic liver diseases // Arukoru. Kenkyuto. Jakufutsu. Ison. 1992. - Vol. 26. - № 6. - P. -569-578.

253. Ito S., Takaoka T., Kishi S. et al. Clinical and experimental studies of the determination of serum guanase activity in acute myocardial infarction // Jpn. Circ. J. 1981. - Vol. 45.-№5.-P. 525-531.

254. Ito S., Takaoka T., Mori H., Teruo A. A sensitive new method for measurement of guanase with 8-azaguanine in bicine bis-hydroxy ethyl glycine buffer as substrate // Clin. Chem. Acta. 1981.-Vol. 115.-№2.-P. 135-144.

255. Ito S., Takaoka T., Nakaya Y. et al. Clinical value of the determination of serum guanase activity. Studies on patients and experimental data from mongrel dogs and cultured rat hepatocytes // Gastroenterology. 1982. - Vol. 83. - № 5. - P. 1102-1105.

256. Ito S., Xu Y., Keyser A.I., Peters R.L. Histochemical demonstration of guanase in human liver with guanine in bicini as substrate // Histochem. J. 1984. - Vol. 16. - № 5.-P. 489-499.

257. Ito S., Syundo I., Tsuji Y. et al. Histochemical and biochemical studies of guanase in the kidney // Jap. J. Clin. 1987. - Vol. 16. - № 3. - P. 225-228.

258. Ito S., Syundo I., Tsuji Y. Cytochemical demonstration of guanase in human liver using yellow tetrazolium // Acta Histochem. 1988. - Vol. 83. - № 1. - P. 99-105.

259. Ito S., Iwasaki A., Mizobuchi M., Matsuda Y. Purification of human liver guanase and characterization of antibody against it by immunoblotting // Clin. Biochem. 1990. -Vol. 23.-№2.-P. 113-120.

260. Ito S., Maeda T., Jwasaki A., Fujukava H. Histochemical and biochemical studies of guanase in the human and rad kidney // Acta histochem. et cytochem. 1991. - Vol. 24. - № 6. - P. 591-596

261. Iwada H., Wada Y., Walsh M. et al. In vitro study of BCX-34: a new human T-lymphocyte-speciflc purine phosphorylase inhibitor // Transplant. Proc. 1988. - Vol. 30.-№4.-P. 983-986.

262. Iun H.K., Kim T.S., Yeeh Y. Purification and characterization of an extracellular adenosine deaminase from Nocardioides sp. J-326 TK // Biotechnol. and Appl. Biochem. -1994. Vol. 20. - № 2. - P. 265-277.

263. Kaletha K., Skladanowski A. Regulatory properties of 14 day embryo and adult hen heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. - № 1. - P. 75-81.

264. Kaletha K. Hen heart AMP-deaminase the combined effect of ATP, ADP and orthophosphate on the enzyme activity // Int. J. Biochem. - 1984. - Vol. 16. - № 1. - P. 83-85.

265. Kaletha K., Bogdanowicz S., Raffin I. Regulatory properties of pigeon heart muscle of AMP-deaminase // Biochem. 1987. - Vol. 69. - № 2. - P. 117-123.

266. Kaletha K., Spychala J., Nowak G. Developmental forms of human skeletal muscle AMP-deaminase // Experientia. 1987. - Vol. 43. - № 4. - P. 440-443.

267. Kaletha K., Thebault M., Raffin I. Camparative studies on heart and skeletal muscle AMP-deaminase from rainbow trout // Compar. Biochem. and Physiol. 1991. - Vol. 99. -№4.-P. 751-754.

268. Kalcar H.M. Differential spectrophotometry of Purine compounds by means of specific enzymes. III. Studies of the enzymes of purine metabolism // J. Biol. Chem. 1947. -Vol. 167.-№ 2.-P. 461-475.

269. Kane B.J., Kuhn J.G., Rouch M.K. Pentostatin: an adenosine deaminase inhibitor for the treatment of hairy cell leukemia // Ann. Pharmacother. 1992. - Vol. 26. - № 7-8. -P. 939-947.

270. Kanzava F., Hoshi A., Nishimoto T., Kuretani K. Inhibition of guanine deaminase with derivatives of 5-amino-4-imidazolecarboxamide // Chem. and Pharm. Bull. 1970. -Vol. 18.-№2.-P. 392-394.

271. Kato S. Enzyme-histochemical identification of lymphatic vessels by light and backscattered image scanning electron microscopy // Stain. Technol. 1990. - Vol. 65. -№3. - P. 131-137.

272. Kawamura Y. Purification and regulatory properties of AMP-deaminase from chicken erythrocytes // J. Biochem. 1972. - Vol. 72. - № 1. - P. 21-28.

273. Kazue F., Masataka J. Activities of adenylate-degrading enzymes in muscles from vertebrates and invertebrates // Comp. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 86. - № 1. -P. 109-112.

274. Kidder G.W., Nolan L.L. The in vivo and in vitro action of 4-amino-5-imidozolecarboxamide in trypanosomatid flagellates // Mol. Biochem. Parasitol. -1981. Vol. 3. - № 5. - P. 265-269.

275. Kito M., Tawa R., Takeshima C., Hirose C. Determination of purine nucleosides and their bases by high performance liquid chromatography using co-immobilized enzyme reactors // J. Chromatogr. - 1990. - Vol. 528. - № 1. - P. 91-99.

276. Knudsen T.B., Winters R.S., Otey S.K. et al. Effects of (R)-deoxycoformycin (pentostatin) on intrauterine nucleoside catabolism and embryo viability in the pregnant mouse // Teratology. 1992. - Vol. 45. - № 1. - P. 91-103.

277. Knudsen T.B., Winters R.S., Blackburn M.R. Switch of adenosine deaminase from maternal to fetal origin during mouse // Proc. Soc. Exp. Biol, and Med. 1990. — Vol. 194. -№4.-P. 380.

278. Klockavs M., Kleemola M., Leinonen M., Koskela M. Serum adenosine deaminase in viral and bacterial pneumonia // Chest. 1991. - Vol. 99. - № 3. - P. 137-140.

279. Kobayashi F., Ikeda T., Marumi F., Sato C. Adenosine deaminase isoenzymes in liver diseas // Am. J. Gastroenterol. 1993. - Vol. 88. - № 2. - P. 266-271.

280. Kocic G., Vlahovic P., Dordevic V. et al. Effects of growth factors on the enzymes of purine metabolism in culture of regenerating rat liver cells // Arch. Physiol. Biochem. -1995.-Vol. 103.-№ 6.-P. 715-719.

281. Koizumi H., Tomizawa K., Tanaka H. et al. Clinical significance of serum adenosine deaminase activity in patients with mycosis fungoides // J. Dermatol. 1993. - Vol. 20. -№ 7.-P. 394-399.

282. Kopff M., Zakrzewska I., Klem J. et al. Activity of adenosine deaminase in red blood cells of patiens suffering from multiple sclerosis treated with adrenocorticotropic hormone // Pol. J. Pharmacol. 1995. - Vol. 47. - № 6. - P. 525-530.

283. Korber W., Meisterernst E., Hermann G. Quantitative measurement of adenosine deaminase from human erythrocytes // Clin. Chim. Acta. 1975. - Vol. 63. - P. 323333.

284. Kumar S., Josan V., Sanger K. et al. Stadies of guanine deaminase and its inhibitors in rat tissue // Biochem. J. 1967. - Vol. 102. - P. 691-704.

285. Kumar K.S., Krishnan P.S. An allosteric and non-allosteric guanine deaminase isosyme in rat liver supernatant // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1970. - Vol. 39. -№6.-P. 1087-1093.

286. Kumar K.S., Sitaramayya A., Krishnan P.S. Differential induction of cytoplasmic guanine deaminase isoenzymes under guanine stress in rat liver and brain // Biochem. And Biophys. Res. Communs. 1970. - Vol. 40. - № 5. - P. 1002-1007.

287. Kumar K.S., Rathi M. Purification of guanine deaminase // Neurochem. Res. 1980. -Vol. 5.-№5.-P. 547-550.

288. Kurata N. Adenosine deaminase // Nippon. Rinsho. 1995. - Vol. 53. - № 5. - P. 11781183.

289. Kuzmits R., Seyfried H., Wolf A., Muller M.M. Evaluation of serum guanase in hepatic diseases//Enzyme. 1980. -Vol.25. -№3.- P. 148-152.

290. Lee P.C., Nickels I.S., Fisher I.P. Coordinate regulation of purine nucleoside phosphorylase and xanthine dehydrogenase levels in chick liver // Arch. Biochem. and Biophys. 1973. - Vol. 158. - № 2. - P. 677-680.

291. Lewis A.S., Glantz M.D. Monometric purine nucleoside phosphorylase from rabbit liver. Purification and characterization // J. Biol. Chem. 1976. - Vol. 251. - № 2. - P. 407-413.

292. Ling F., Jnoue Y., Kimura A. Purification and characterization of adenosine deaminase from Klebsiella sp. LF 1202 // J. Ferment. And Bioeng. 1991. - Vol. 71. - № 2. - P. 89-92.

293. Litsky M.L., Holh C.M., Lucas J.H., Jurkowitz M.S. Inosine and guanosine preserve neuronal and glial cell viability in mouse spinal cord cultures during chemical hypoxia // Brain. Res. 1999. - Vol. 821. - № 2. - P. 426-432.

294. Luo S., Jinsheng., Shen J., Zou G. Shengwuhuaxue yu shengwuwuli jinzhan // Progr. Biochem. and Biophys. 1996. - Vol. 23. - № 6. - P. 531-537.

295. Lupidi G., Falasca M., Marmocchi F. et al. Adenosine deaminase from bovine brain: purification and partial characterization // Biochem. Int. 1992. - Vol. 26. - P. 10531063.

296. Lushchak V.l., Storey K.B. Effect of exercise on the properties of AMP-deaminase from trout white muscle // Int. J. Biochem. 1994. - Vol. 26. - № 10-11. - P. 13051312.

297. Mably E.R., Carter-Edwards T., Biddle F.G., Snyder F.F. Purine nucleoside Phosphorylase heterogeneity and specific activity // Comp. Biochem. and Phisiol. -1988. Vol. B89. - № 2. - P. 427-431.

298. Maeda K., Ito K., Jamaguchi N. Purine nucleoside Phosphorylase (PNP) and adenosene deaminase (ADA) activities examined cytochemically in unfixed lymphocytes of patients with lymphoproliferative disorders // Blood. 1981. - Vol. 58. - № 5. - P. 897903.

299. Mahnke-Zizelman D.K., Sabina R.L. Cloning of human AMP deaminase isoform cdnas. Evidence from a third AMPD gene exhibiting alternatively apliced 5-'exons // J. Biol. Chem. 1992. - Vol. 267. - № 29. - P. 20866-20877.

300. Majkic-Singh N., Popovic D., Spasic S. Evaluation of the spectrophotometric assay of guanase with 2, 2'-azenodi(3-ethylbenzthiazaline-6-sulphonate) (ABTS) as chromogen // J. Clin. Chem. Clin. Biochem. 1986. - Vol. 24. - № 6. - P. 387-392.

301. Mansell M.A., Allsop I., Watts R.W. Effect of renal failure on erythrocyte purine nucleotide, nucleoside and base concentrations and some related enzyme activities // Clin. Sei. 1981. - Vol. 61. - № 6. - P. 757-764.

302. Mao C., Cook W.J., Zhou M et al. The crystal structure of Escherichia coli purine nucleoside Phosphorylase: a comparison with the human enzyme reveals a conserved topology // Structure. 1997. - Vol. 5. - № 10. - P. 1373-1383.

303. Mao C., Cooc W.J., Zhou M. et al. Calf spleen purine nucleoside phosphorylase complexed with substrates and substrate analogues // Biochemistry. 1998. - Vol. 37. -№20. -P. 7135-7146.

304. Marcert M.L., Finkel B.D., Mc Laughlin T.M. et al. Mutation in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Hum. Mutat. 1997. - Vol. 9. - № 2. - P. 118-121.

305. Martemjanov V.F., Stazharov M.Y., Bedina S.A., Chernykh T.P. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // Annals of Rheumatic Diseases: Abstracts of XIV European League Against Rheumatism Congress. Scotland, 1999. - P. 76.

306. Martin M., Aran M., Colomer O. et al. Surface adenosine deaminase a novel B-cell marker in chronic lymphocytic leukemia // Hum. Immunol. — 1995. Vol. 42. - № 3. — P. 265-273.

307. Martinek R.G. Micromethod for estimation of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1963. - Vol. 9. - № 5. - P. 620-625.

308. Martinez C., Zumalacarregu J.M., Diez V., Burgos J. Bovine skeletal muscle adenosine deaminase. Purification and some properties // Int. J. Biochem. 1984. - Vol. 16. - № 2.-P. 1279-1282.

309. Marin R., Connick E. Tension myalgia versus myoadenylate deaminase deficiency: a case report // Arch. Phys. Med. Rehabil. 1997. - Vol. 78. - № 1. - P. 95-97.

310. Masataka Y., Kieko M. Effect of spermine on the inhibition by fatty acid of AMP deaminase reaction as a control sistem of the adenylate energy charge in yeast // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1981. - Vol. 102. - № 3. - P. 905-910.

311. Masataka Y., Kieko M. AMP-deaminase reaction as a control system of the adenylate energy sharge in yeast. Role of adenylate degradation in the aerobic to anaerobic shift of metabolism // Pharmacobiol. Dyn. 1987. - Vol. 10. - № 2. - P. 26.

312. Melissinos K., Delidon A., Grammenou S., Markopoulos P. Study of the activity of lymphocyte adenosine deaminase in chronic renal failure // Clin. Chim. Acta. 1983. -Vol. 135. - № 1. — P. 9-12.

313. Merkler D., Schramm V. Catalytic and regulatory site composition of yeast AMP deaminase by comparative binding and rate studies. Resolution of the cooperative mechanism // J. Biol. Chem. 1990. - Vol. 265. - № 8. - P. 4420-4426.

314. Mesarosova A., Hrivnakova A., Klobusicka M., Babusikova O. Chronic myeloid leukemia: correlation between purine metabolism enzyme activities and membrane immunophenotype // Neoplasma. 1995. - Vol. 42. - № 1. - P. 9-14.

315. Miles R.W., Tyler P.C., Furneaux R.H. et al. One-third-the-sites transition-state inhibitors for purine nucleoside phosphorylase // Biochemistry. 1998. - Vol. 37. - № 24.-P. 8615-8621.

316. Miyamoto S., Ogawa H., Shiraki H., Nakagawa H. Guanine deaminase from rat brain. Purification, characteristics and contribution to ammoniagenesis in the brain // J. Biochem.-1982.-Vol. 91.-№ l.-P. 167-176.

317. Mohamedali K.A., Guicherit O.M., Kellems R.E., Rudolph F.B. The highest levels of purine catabolic enzymes in mice are present in the proximal small intestine // J. Biolog. Chem. 1993. - Vol. 268. -№ 31. - P. 23728-23733.

318. Molinos L., Fernandez R., Dominguez M.J. et al. Adenosine deaminase activity in the aetiological diagnosis of community-acquired pneumonia // Scand. J. Infec. Dis. 1997.- Vol. 29. № 3. - P. 287-290.

319. Mora M., Mazanero J.C., Bozal J. Pigeon liver purine nucleoside phosphorylase characterzation kinetic behaviour and sulfhydryl groups // Comp. Biochem. and Phisiol.- 1987. Vol. B88. - № 4. - P. 1143-1149.

320. Morisaki T., Gross M., Morisaki H. et al. Molecular basis of AMP-deaminase deficiency in skeletal muscle // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1992. - Vol. 14. - P. 6457-6461.

321. Moriwaki Y., Yamamoto T., Higaashino K. Enzymes involved in purine metabolism a review of histochemical localization and functional implication // Histol. Histopathol. -1999.-Vol. 14,-№4.-P. 1321-1340.

322. Muller G., Krug K., Richter V. et al. Adenosindesamtrasea ktivitaten bei Leukamiepatienten // Folia haemotol. 1981. - Vol. 108. - № 6. - P. 763-768.

323. Murakami K., Mitsui A., Tsushima K. Purine nucleoside phosphorylase of chicken liver // Biochem. Biophis.Acta. 1971. - Vol. 235. -№ l.-P. 99-105.

324. Muralidhara., Matsumura F., Blankenship A. 2,3,7,8-tetra chloradibenzo-p-dioxin (TCDD)- induced reduction of adenosine deaminase activity in vivo and in vitro // J. Biochem. Toxicol. 1994. - Vol. 9. - № 5. - P. 249-259.

325. Nagy J.I., Geiger J.D., Staines W.A. Adenosine deaminase and purinergic neuroregulalion // Neurochem. Int. 1990. - Vol. 16. - № 3. - P. 211-221.

326. Nair V., Buenger G.S., Sells T.B. Inhibition of mammalian adenosine deaminase by novel functionalized 2',3'-dideoxyadenosines // Biochim. Biophys. Acta. 1991. - Vol. 1078.-№1.-P. 121-123.

327. Nemes D., Dragoi M., Totorean A. et al. Low back pain therapeutic aspects // Annals of the Rheumatic Diseases. - 2002. - Vol. 61. - Suppl. 1. - P. 148 (AB0406).

328. Niedzwicki J.G., Liou C., Abernethy D.R. et al. Adenosine deaminase isoenzymes of the opossum didelphis virginiana: initial chromatographic and kinetic studies // Comp. Biochem. Physiol. Biochem. Mol. Biol. 1995. - Vol. 111. - № 2. - P. 291-298.

329. Nisizawa K., Okada J., Kubo K., Anzai H. An adenylate deaminase from Porphyra yezoensis Ueda // J. Phycol. 1980. - Vol. 28. - № 4. - P. 205-210.

330. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical evaluation of serum guanase activity in liver diseases // Clin. Biochem. 1984. - Vol. 17. - № 5. - P. 327-330.

331. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Simpl, rapid determination of serum guanase activity with Hitachi 736 automated discrete analyzer // Clin. Chem. 1985. - Vol. 31. -№1. -P. 103-105.

332. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanabe F. Characterizations of human liver guanase // Jap. J. Clin. 1985. - Vol. 14. - № 6. - P. 375-380.

333. Nishikawa Y., Fukumoto K., Watanale F. Liver disease diagnoses based on serum adenosine deaminase activity // Jap. Clin. Chem. 1986. - Vol. 15. - № 5. - P. 259-263.

334. Nishikawa Y., Ono N., Fukumoto K., Watanabe F. Clinical application of serum guanase analysis by electrophoresis // Rinsho Byori. 1988. - Vol. 36. - № 11. — P. 1313-1316.

335. Norman B., Hellsten-Westtng J., Sodin B., Ansson E. AMP deaminase in skeletal muscle of healthy males quantitatively determined by new assay // Acta. Physiol. Scand. -1994.-Vol. 150. -№4.-P. 397-403.

336. North M.E., Newton C.A., Webster A.D. Phosphorylation of deoxyguanosine by B and T lymphocytes in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Clin. Exp. Immunol. -1980. Vol. 42. - № 3. - P. 523-529.

337. Norstrand I.F., Debons A.F., Libbin R.M., Slade M.R. Effect of inhibition of purine enzymes benzodiazepine binding in the human brain // Enzyme. 1983. - Vol. 29. - № l.-P. 61-65.

338. Nowac G., Keletha K. Molecular forms of human heart muscle AMP-deaminase // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1991. - Vol. 46. - № 2. - P. 263-266.

339. Nowak G., Keletha K. Isolation and regulatory mechanisms of smooth muscle AMP-deaminase // Acta. Biochem. Pol. 1991. - Vol. 38. - № 1. - P. 187-189.

340. Nowac G., Keletha K. Purification and properties of AMP-deaminase from human kidney // Biochem. Med. and Metab. Biol. 1992. - Vol. 47. - № 3. - P. 232-241.

341. Ogasawara N., Haruko Y.Y. Interaction of AMP-deaminase with RNA // Biochem. et Biophys. Acta. 1981. - Vol. 661. - № 1. - P. 164-169.

342. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. et al. AMP-deaminase isozymes in human tissues // Biochem. et Biophys. Acta. 1982. - Vol. 714. - № 2. - P. 298-306.

343. Ogasawara N., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in rabbit red and white muscles and heart // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. - Vol. 76. - № 3. - P. 471-473.

344. Ogasawara N., Goto H., Yamada Y. AMP-deaminase isozymes in human blood cells // Purine Metab. Man : Proc. 4 th Int. Symp., London. 1984. - P. 59-62.

345. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Kinetic characteristics and binding process of substrate analogs to the adenosine deaminase in the marine mussel Mytilus edulis // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. - № 1. - P. 91-100.

346. Ogawa T., Aikawa J., Aikawa T. Affinity diffinity of adenosine deaminase for the purine ribosideepoxyactivated sepharose 6B column // Comp. Biochem. and Physiol. -1987. Vol. 88. - № 2. - P. 491-495.

347. Ohata M., Masuda I., Nonaka K., Sugiura R. Combination assay of IAP and ADA in hematologic malignancies // Rinsho. Byori. 1990. - Vol. 38. - № 6. - P. 703-710.

348. Oosthvizen H.M., Ungerer P., Bissbort S.H. Kinetic determination of serum adenosine deaminase // Clin. Chem. 1993. - Vol. 39. - № 10. - P. 2182-2185.

349. Otconell M.A., Keller W. Purification and properties of double-stranded RNA-specific adenosine deaminase from calf thymus // Proc. Alt. Acad. Sci. USA. 1994. - Vol. 91. -№22.-P. 10596-10600.

350. Pagani R., Tabucchi A., Carlucci F., Marinello E. Gli enzimi del catabolismo dei nucleotidi purinici nelle leucemie nelle immunodeficienze congenite e acvuisite // G. Ital. Chim. Clin. 1991. - Vol. 16. - № 4. - P. 217-229.

351. Pechan I., Starkova B., Pechanova E. et al. Simple and fast method of adenosine deaminase isolation from the bovine heart // Biologia. 1983. - Vol. 38. - № 8. - P. 735-742.

352. Petterson T., Klockars M., Weber T.H., Essen R. Adenosine deaminase activity in joint effusion // Scand. J. Rheumatol. 1988. - Vol. 17. - № 5. - P. 365-369.

353. Possi C.A., Solaini G., Hakim G. Reversible immobilization of guanine deaminase by covalent chromatography // J. Mol. Catal. 1977. - Vol. 2. - № 3. - P. 163-170.

354. Priebe T., Platsoucas C.D., Seki H., Fox F.E., Nelson J.A. Purine nucleoside midulation of functions of human lymphocytes // Cell. Immunol. 1990. - Vol. 129. — № 2. - P. 321-328.

355. Pruslin F.H., Reem G.H. Immunofluorescence: a sensitive and rapid method for the detection of purine nucleoside phosphorylase in single cells // J. Immunol. Meth.1980. Vol. 34. - № 2. - P. 127-132.

356. Raffin J.P. AMP-deaminase from the gill of Salmo gairdnerii Richardson: effects of anions, cations and buffers // Comp. Biochem. and Physiol. 1984. - Vol. 79. - № 3. -P. 499-504.

357. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. I. Effects on the regulatory properties of the enzyme // Comp. Biochem. and Physiol. -1986.-Vol. 85.-№ l.-P. 157-162.

358. Raffin J.P. Activation of trout gill AMP-deaminase by an endogenous proteinase. II. Modification of the properties of the enzyme during starvation, pollution and salinity changes // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 85. - № 1. - P. 163-171.

359. Raffin J.P., Thebault M.T. Purification and partial characterization of an AMP-deaminase from the marine invertebrate Palaemon Serratus // Comp. Biochem. and Physiol. 1987. - Vol. 88. - № 4. - P. 1071-1076.

360. Raffin J.P., Thebault M.T. AMP-deaminase from equine muscle: purification and determination of regulatory properties // Int. J. Biochem. 1991. - Vol. 23. - № 10. - P. 1069-1078.

361. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Synthesis and guanase inhibition studies of novel ring-expanded purine analogue containing a 5:7-fussed, planar, aromatic heterocyclic ring system // Bioorg. Med. Chem. Lett. 1998. - Vol. 8. - № 24. - P. 3649-3652.

362. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Analogues of azepinomycin as inhibitors of guanase // Nucleosides Nucleotides.- 1998.-Vol. 17.-№7.-P. 1141-1151.

363. Rajappan V.P., Hosmane R.S. Investigation into biochemical mode of inhibition of guanase by azepinomycin: synthesis and biochemical screening of several analogues of azepinomycin // Nucleosides Nucleotides. 1999. - Vol. 18. - № 4-5. - P. 835-836.

364. Renauf J.A., Wood A., Fraser I.H. et al. Depressed activities of purine enzymes in lymphocytes of patients infected with human immunodeficirncy virus // Clin. Chem. -1989.-Vol. 35,-№7.-P. 1478-1481.

365. Robertson B.C., Hoffee P.A. Purification and properties of purine nucleoside phosphorylase from Salmonella typhimurium // J. Biol. Chem. 1973. - Vol. 248. - № 6.-P. 2040-2043.

366. Rodbell M., Lutz B., Stephen L. et al. The clucagen-sensetive Adenyl Cyclase System in plasma membranes of rat Liver // J. Biol. Chem. 1971. - Vol. 246. - P. 1877-1888.

367. Rokosu A.A. The characterization of an adenosine deaminase from chicken serum // Comp. Biochem. and Physiol. 1983. - Vol. 74. - № 3. - P. 441-444.

368. Romo C.A., Lorente T.F., Salazar V.V. Primary immunodeficiencies and purine metabolesm // Rev. Clin. Esp. 1985. - Vol. 177. - № 6. - P. 247-253.

369. Russell N.H., Hoffbrand A.V., Bellingham A.J. Potential use of purine nucleosides and enzyme inhibitors for selective depletion of Thy-lymphoblasts from human bone marrow // Leuk. Res. 1986. - Vol. 10. - № 3. - P. 325-329.

370. Sabina R.L., Fishbein W.N., Pereshkpour G. et al. Molecular analysis of the myoadenylate deaminase deficiencies // Neurology. 1992. - Vol. 42. - № 1. - P. 170179.

371. Sakiyama T. Purine nucleoside phosphorylase (PNP) // Nippon. Rinsho. 1996. - Vol. 54.-№ 12.-P. 3220-3225.

372. Salaspuro M. Use of enzymes for the diagnosis of alcogol-related organ damang // Enzyme. 1987. - Vol. 37. - № 1-2. - P. 87-107.

373. Sanfilippo O., Camici M., Tozzi M.G. et al. Relationship between the levels of purine salvage pathway enzymes and clinical/biological aggressiveness of human colon carcinoma // Cancer Biochem. Biophys. 1994. - Vol.1 4. - № 1. - P. 57-66.

374. Sarin P.S., Thornton A., Sun D. Terminal transferase and adenosine deaminase activities in human neoplasia: their role in modulating cancer treatment // New Exp. Modalities Contr. Neoplasia : Proc. NATO Adv. Study Inst, London. 1986. - P. 203212.

375. Sato T., Wakabayashi Y. PNP-deficiency // Ryoikibetsu. Shokogun. Shirizu. 1998. -Vol. 121.-№2.-P. 228-231.

376. Saura C., Ciruela F., Casado V. et al. Adenosine deaminase interacts with Al adenosine receptors in pig brain cortical membranes // J. Neurochem. 1996. - Vol. 66. - № 4. -P. 1675-1682.

377. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K. et al. New imidazolyethiocarbamides as guanine deaminase inhibitors // Pharmazie. 1980. - Vol. 35. - № 1. - P. 16-18.

378. Saxena A.K., Ahmad S., Shanker K., Kishor K. New guanine deaminase inhibitors // Pharmacol. Res. Commun. 1984. - Vol. 16. - № 3. - P. 243-252.

379. Schneider Z. A micromethod for estimation of adenosine deaminase and adenosine nucleosidase with modified cellulose nitrate membranes // Anal. Biochem. 1980. -Vol. 108. -№ l.-P. 104-111.

380. Schrader W., West C., Strominger N. Localization of adenosine deaminase and adenosine deaminase complexihg protein in rabbit brain // J. Histochem. and Cytochem.- 1987. Vol. 35. - № 4. - P. 443-451.

381. Senesis S., Batoni G., Bianchi F. et al. Questioning the role of adenosine deaminase in the development of B lymphocytes in chicken bursa // Dev. Comp. Immunol. 1990. -Vol. 14.-№ l.-P. 95-104.

382. Sideraki V., Mohamedali K.A., Wilson D.K. et al. Probing the functional role of two conserved active site aspartates in mouse adenosine deaminase // Biochemistry. 1996.- Vol. 35. № 24. - P. 7862-7872.

383. Simmonds H.A., Goday A., Morris G.S., Brolsma M.F. Metabolism of deoxynucleosides by Lymphocytes in long-term culture deficient in different purine enzymes // Biochem. Pharmacol. 1984. - Vol. 33. - № 5. - P. 763-770.

384. Sitaramayya A., Krishnan P.S. Allosterism in rat brain supernatant guanine deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Communs. 1970. - Vol. 40. - № 3. - P. 565-569.

385. Sgarrella F., Mura U., Catalani R. et al. Preliminary characterization of adenosine deaminase from Bacillus cereus // Boll. Soc. Ital. Biol. Sper. 1982. - Vol. 58. - № 18. -P. 1145-1151.

386. Sheid B. Trazodone, a nontricyclic antidepressant, in an inhibitor of adenosine deaminase // Res. Commun. Chem. Pathol, and Pharmacol. 1985. - Vol. 47. - № 1. -P. 149-152.

387. Shen J.X., Luo S.W., Li J.S., Zhou G.L. Investigations on purification and properties of adenosine deaminase from human stomach // Clin. Biochem. J. 1996. - Vol. 12. - № 4. - P. 464-469.

388. Shewach D.S., Krawczyk S.H., Acevedo O.L. Inhibition of adenosine deaminase by azapurine ribonucleosides // Biochem. Pharmacol. 1992. - Vol. 44. - № 9. - P. 16971700.

389. Shiosaka T., Ohminami H., Kobayashi J., Okuda H. An improved method for determination of serum adenosine deaminase activity and its clinical applications // J. Med. Sci. -1982. Vol. 31. - № 4. - P. 203-210.

390. Shumate J.B., Kaiser K.K., Carroll J.E., Brooke M.H. Adenylate deaminase deficiency in a hypotonic infant // J.Pediatr. 1980. - Vol. 96. - № 5. - P. 885-887.

391. Skladanowski A., Kaletha K., Zydowa M. Hydro- and thermodynamic properties of bovine heart AMP-deaminase // Int. J. Biochem. 1981. - Vol. 13. - № 7. - P. 865-869.

392. Skladanowski A., Zydowa M. Two forms of AMP-deaminase in bovine heart // Acta. Biochem. Pol. 1988. - Vol. 35. - № 1. - P. 29-37.

393. Smolenski R.T., Jacoub M.H., Seymour A.M. Hyperthyroidism increases adenisine transport and metabolism in the rat heart // Mol. Cell. Biochem. 1995. - Vol. 143. - № 2.-P. 143-149.

394. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Point mutation at the purine nucleoside phosphorylase locus impair thymocyte differention in the mouse // Proc. Netl. Acad. Sci. USA. 1997. - Vol. 94. - № 6. - P. 2522.

395. Snyder F.F., Jenuth J.P., Madly E.P. et al. Purine nucleoside phosphorylase deficient mince exhibit an age dependent attrition of thymocytes and impaired thymocyte differentiation // Adv. Exp. Med. Biol. 1998. - Vol. 431. - P. 515-518.

396. Spandrio L. Metodo di determinazione della guanasi nel siero e valutazione clinica cjme test di funzionalita epatica // Quad. Selavo diagn. clin. e lab. 1970. - Vol. 6. - № 1. -P. 57-61.

397. Spychala J. Comparative study on vertebrate liver AMP-deaminase // Comp. Biochem. and Physiol. 1984. - Vol. 78. - № 7. - P. 881-884.

398. Spychala J., Marszalek J. The forms of AMP-deaminase from the lizard (Lacerta agilis) liver // Comp. Biochem. and Physiol. 1986. - Vol. 83. - № 1. - P. 169-171.

399. Spychala J. The interaction of polyphosphoinositols with AMP-deaminase // Biochem. and Biophys. Res. Commun. 1987. - Vol. 148. -№ l.-P. 106-111.

400. Spychala J., Marszalec J. Regulatory properties of AMP-deaminase from rat tissues // Int. J. Biochem.-1991.-Vol. 23.-№ 10.-P. 1155-1159.

401. Stankiewicz A. Comparative studies on AMP-deaminase VII. Purification and some properties of the enzyme from crayfish. Orconectes limosus tail muscle // Comp. Biochem. and Physiol. 1982. - Vol. 72. - № 1. - P. 127-132.

402. Stelmach H., Jaraszewicz L. Pig thyroid AMP-deaminase purification and some properties // Biochem. and Biophys Res. Commun. 1981. - Vol. 101. - № l.-P. 144152.

403. Stoeckler J.D., Ryden J.B., Parks R.E. Inhibitors of purine nucleoside phosphorylase. Effects of 9-deazapurine ribonucleosides and synthesis of 5'-deoxy-5'-iodo-9-deazainosine // Cancer Res. 1986. - Vol. 46. - Pt. 1. - № 4. - P. 1774-1778.

404. Stolk J.N., Boerbooms A.M., De-Abreu R.A. et al. Purine enzyme activities in recent onset rheumatoid arthritis: are there differences between patients and healthy controls? // Ann. Rheum. Dis. 1996. - Vol. 55. - № 10. - P. 733-738.

405. Taheriuz Z., Hobibuliah C.M., Saleem J. Decressed adenosine deaminase activity in peripheral lymphocytes of patients suffering from amebic liver abscess // Arch. Med. Res. 1993. - Vol. 24. - № 2. - P. 203-204.

406. Takehara M., Ling F., Isawa S. et al. Molecular cloning and nucleotide sequence of purine nucleoside phosphorylase and uridine phosphorylase genes from Klebsiella sp. // Biosci. Biotechnol. Biochem. 1995. - Vol. 59. -№ 10. - P. 1987-1990.

407. Tam D.A., Leshner R.T. Stroke in purine nucleoside phosphorylase deficiency // Pediatr. Neurol. 1995. - Vol. 12. -№ 2. - P. 146-148.

408. Tavenier M., Skladanowski A.C., de Abreu R.A., de Jong J.W. Kinetics of adenilate metabolism in human and rat myocardium // Biochem. Biophis.Acta. 1995. - Vol. 1244.-№2-3.-P. 351-356.

409. Thakker K., Anero D.R., Varwood C. et al. Isolation and characterization of AMP-deaminase from mammalian (rabbit) myocardium // Biochem. J. 1993. - Vol. 290. -№2.-P. 335-341.

410. Thakker K., Anero D.R., Sharif H.M. et al. Cardiac adenylate deaminase: molecular kinetic and regylatory properties under phospate free conditions // Biochem. J. - 1994. - Vol. 300. - № 2. - P. 359-369.

411. Thompson J.L., Sabina R.L., Ogasawara N., Riley D.A. AMP-deaminase histochemical activity and immunofluorescent isozyme localization in rat skeletal muscle // J. Histochem. Cytochem. 1992. - Vol. 40. - № 7. - P. 931-946.

412. Timmus P.M., Simmonds H.A., Bold A.M. Marked hypouricemia in purine nucleoside phosphorylase deficiency serendipitous finding on screen E letter // Clin. Chem. -1996.-Vol. 42. - № 6. - Pt. l.-P. 985.

413. Thomas G. Inside view of lymphocyte differentiation // Biochimie. 1982. - Vol. 64. -№ l.-P. 9-15.

414. Tokisawa S., Honda J., Tokisawa Y. et al. A case of pneumonia due to mycoplasma pneumoniae accompanying high adenosine deaminase activity in pleural effusion // Kansenshogaku Zasshi. 1992. - Vol. 66. - № 7. - P. 995-997.

415. Tomasiak M. AMP-deaminase from porcine blood platelets, regulation by adenine nucleotides, phosphate and by Na+ and K+ ions // Rocz. Kad. Med. Bialymst. 1992. -Vol. 37. - P. 46-57.

416. Tsukada T., Ioshino M. Adenosine deaminase from Azotobacter vinelandii. Purification and properties // Arch. Microbiol. 1980. - Vol. 128. - № 2. - P. 228-232.

417. Tuttle J.V., Krenitsky T.A. Effects of acyclovir and its metabolites on purine nucleoside Phosphorylase // J. Biol. Chem. 1984. - Vol. 259. - № 7. - P. 4065-4069.

418. Vaca G., Sanchez-Corona J., Olivares N. et al. A simple rapid fluorescent assay for adenosine deaminase activity // Am. Genet. 1979. - Vol. 22. - № 3. - P. 182-184.

419. Van Den Bergh F., Sabina R.L. Characterization of human AMP-deaminase 2 (AMPD 2) gene expression reveals alternative transcripts encoding variable N-terminal extensions of isoform 2 // Biochem J. 1995. - Vol. 312. - № 2. - P. 401-410.

420. Van Der W., Martin B., Bailey Z. Amicromethod for determining adenosine deaminase and purine nucleoside phosphorylase activity in cells from human peripheral blood // Clin. Chem. Acta. 1978. - Vol. 82. - № 1-2. - P. 179-184.

421. Vettenranta K., Raivio K.O. Key enzymes of purine degradation and reutilization on human fetal liver and brain // Biol. Neonate. 1990. - Vol. 58. - № 6. - P. 311-317.

422. Vlcek F., Mikulikova D. The effect of methotrexate on activity of T-lymphocyte marker enzymes in patients with psoriasis vulgaris // Bratisl. Lek. Listy. 1995. - Vol. 96. - № 3.-P. 137-140.

423. Wada Y., Yagihashi A., Terasawa K. et al. BCX-34: a novel selective immunosupressant: purine nucleoside phosphorylase inhibitor // Artif. Organs. 1996. - Vol. 20. - № 8. - P. 849-852.

424. Webster H.K., Wiesmann W.P., Pavia C. Adenosine deaminase in malaria infection: effect of 2'-deoxycoformycin in vivo // Purine Metab. Man : 4 th Int. Symp. Hum. Purine and Pyrimidine Metab. London, 1984. - P. 225-229.

425. Weihe E. Molecular anatomy of the neuro-immune correction // Inter. J. Neurosci. -1991.-Vol. 59.-P. 283-295.

426. Williams S.R., Gekeler V., Mc Ivor R.S., Martin D.W. A human purine nucleoside phosphorylase deficiency caused by a single base change // J. Biol. Chem. — 1987. -Vol. 262. № 5. - P. 2332-2338.

427. Wyngaarden I.B. Control of purine biosinthesis // Fortshr. Urol, und Nephrol. 1981.-Vol. 16.-P. 5-7.

428. Xia J., Khatchikian G., Zweier J.L. Adenosine deaminase inhibition prevents free radical- mediated injury in the postischemic heart // J. Biol. Chem. 1996. - Vol. 271. -№ 17.-P. 10096-10102.

429. Yamada M., Okahara M., Onishi M. Studies on the determination of serum nucleoside phoaphorylase activities with enzymatic method // Jap. Med. Technil. 1989. - Vol. 38. -№1.-P. 66-70.

430. Yamamoto T., Moriwaki Y., Takahashi C. et al. Determination of plasma purine nucleoside phosphorylase activity by high-performance liquid chromatography // Anal. Biochem. -1995. Vol. 227. -№ l.-P. 135-139.

431. Yan J., Lu Z., Walsh G.M. et al. High-performance liquid chromatographic determination of 9-(3-pyridylmethyl)-9-deazaguanin (BCX-34) in biological fluids // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. 1997. - Vol. 690. - № 1-2. - P. 295-303.

432. Yasmineh W.G. Simple ultraviolet spectrophotometric method for the determination of serum guanase activity // Clin. Biochem. 1988. - Vol.21. - №4. - P. 239-243.

433. Yoshino M., Murakami K. Metabolic interrelation between glycolysis and AMP-deaminase reaction in yeast. Regulatory role of polyamine and fatty acid in the control of glycolysis // J. Pharmacobiol. Dyn. - 1985. - Vol. 8. - № 2. - P. 46.

434. Yuan G., Bin J.C., Mc Kay D.J., Snyder F.F. Cloning and characterization of human guanine deaminase. Purification and partial aminoacid sequence of mouse protein // J. Biol. Chem. 1999. - Vol. 274. - № 12. - P. 8175-8180.

435. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Rheumatoid arthritis and purine metabolism // 3-th Central European Congress of rheumatology: Abstracts. -Bratislava, Slovakia, May 10-13,2000. P. 77.

436. Zborovsky A.B., Martemjanov V.F., Stazharov M.Y. et al. Activities of purine metabolism enzymes and antioxidant system in rheumatoid arthritis patients // Annals Europen Congress of Rheumatology : Abstracts. Prague, 2001. - P. 299.

437. Zborovsky A.B., Stazharov M.Y., Martemjanov V.F. et al. Purine metabolism and antioxidant system in osteoarthritis // Annals Europen Congress of Rheumatology : Abstracts. Prague, 2001. - P. 225.

438. Zindovic L., Kanjuh V., Trpinac P. et al. Distribution of the enzyme guanase in various regions of the central nervous system in man // Biochem. and Exp. Biol. 1971-1972. -Vol. 10.-№ 1.-P. 61-65.

439. Zoref-Shani E., Shirin C., Sidi Y. et al. Metabolism of guanin and guanine nucleotides in primary rat cardiomyocyte // Biochem. Mol. Med. 1995. - Vol. 55. - № 2. - P. 149-155.

440. Zydowo M. Modification of the catalytic and regulatory properties of beef heart AMP-deaminase by DTNB treatment // Int. J. Biochem. 1985. - Vol. 17. - № 1. - P. 139142.

Оглавление диссертации Щелкунов, Андрей Геннадьевич :: 2005 :: Москва

Введение диссертации по теме "Ревматология", Щелкунов, Андрей Геннадьевич, автореферат

Список использованной литературы по медицине, диссертация 2005 года, Щелкунов, Андрей Геннадьевич

Похожие научные работы

Каталог диссертаций