Автореферат и диссертация по медицине (14.00.06) на тему:Белки - регуляторы актомиозина и их роль в сокращении гладких мышц
- Ученая степень
- доктора биологических наук
- ВАК РФ
- 14.00.06
Оглавление диссертации Ширинский, Владимир Павлович :: 1999 :: Москва
Список сокращений, встречающихся в тексте диссертации.
ВВЕДЕНИЕ.
I. УЛЬТРАСТРУКТУРНЫЕ И МОЛЕКУЛЯРНЫЕ
ОСНОВЫ СОКРАЩЕНИЯ ГЛАДКИХ МЫШЦ (ОБЗОР ЛИТЕРАТУРЫ).
ГЛАВА 1. ГЛАДКИЕ МЫШЦЫ - ОДИН ИЗ ВИДОВ
МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.
ГЛАВА 2. УЛЬТРАСТРУКТУРА ГЛАДКОМЫШЕЧНОЙ
КЛЕТКИ
ГЛАВА 3. МОЛЕКУЛЯРНАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ
СОКРАТИТЕЛЬНОГО АППАРАТА
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК.
3.1. Структура и функциональные свойства актина
3.2. Структура и функциональные свойства миозина . 26 3.2.1. Полимеризация миозина.
3.2.1.1. Полимеризация скелетного миозина.
3.2.1.2. Структурные состояния гладкомышечного миозина in vitro.
3.2.1.3. Фосфорилирование гладкомышечного миозина как условие филаментообразования.
3.2.1.4. Функциональное значение фосфорилирования немышечного и скелетного миозина.
3.3. Актомиозиновые взаимодействия в цикле сокращения.
3.4. Сократительный и цитоскелетный домены гладких мышц.
ГЛАВА 4. КЛЕТОЧНЫЕ И МОЛЕКУЛЯРНЫЕ МЕХАНИЗМЫ
РЕГУЛЯЦИИ СОКРАЩЕНИЯ ГЛАДКИХ МЫШЦ
4.1. Пути проведения сигналов к гладкомышечным клеткам.
4.1.1. Нейрональная стимуляция.
4.1.2. Гуморальная стимуляция.
4.1.3. Механическая стимуляция.
4.2. Внутриклеточные пути активации сократительного аппарата гладких мышц.
4.2.1. Активация тонкого филамента.
4.2.2. Активация миозина киназой легких цепей миозина.
4.2.2.1. Доменное строение КЛЦМ.
4.2.2.2. Активация КЛЦМ Са2+-кальмодулином.
4.2.2.3. Функциональные следствия фосфорилирования миозина КЛЦМ.
4.2.2.4. Активация АТФазы миозина фосфорилированием. Основные гипотезы.
4.2.2.5. Участие других протеинкиназ в регуляции сокращения гладких мышц.
4.3. "Бескальциевое" сокращение.
4.3.1. Са2+-независимая КЛЦМ.
4.3.2. Активация протеинкиназы С.
4.3.3. ГТФ и арахидоновая кислота повышают Са2+ чувствительность гладкой мышцы.
4.3.4. Альтернативные киназы легких цепей миозина
4.3.5. Са2+ сенситизация сокращения опосредуется гормональными рецепторами.
4.4. Молекулярные механизмы расслабления гладких мышц.
4.4.1. Механизмы понижения [Са2+]цит в саркоплазме
4.4.2. Расслабление за счет гиперполяризации мембраны.
4.4.3. Фосфорилирование КЛЦМ различными протеинкиназами.
4.4.3.1. Фосфорилирование КЛЦМ КаМ ПК II.
4.4.3.2. Фосфорилирование КЛЦМ ПК-С.
4.4.3.3. Фосфорилирование КЛЦМ ПК-А и ПК-Г.
4.4.4. Роль фосфодиэстеразы циклических нукпеотидов.
4.4.5. Фосфатазы гладких мышц.
4.4.6. Роль других белков в расслаблении гладких мышц.
4.5. Молекулярные механизмы тонического напряжения гладких мышц.
4.5.1. Биохимические отличия тонического напряжения и сокращения.
4.5.2. Гипотетические механизмы тонического напряжения.
ГЛАВА 5. СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ АППАРАТ И
СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ ФЕНОТИП ГЛАДКИХ МЫШЦ
5.1. Концепция фенотипической модуляции.
5.2. Молекулярно-генетические основы миогенеза и дифференцировка гладких мышц.
РЕЗЮМЕ.
ЦЕЛЬ И ЗАДАЧИ ИССЛЕДОВАНИЯ.
II. ЭКСПЕРИМЕНТАЛЬНАЯ ЧАСТЬ.
ГЛАВА 6. МАТЕРИАЛЫ И МЕТОДЫ
6.1. Материалы.
6.1.1. Реактивы и материалы для биохимических и молекулярно-биологических исследований.
6.1.2. Реактивы и материалы для клеточно-биологических исследований.
6.2. Методы.
6.2.1. Биохимические и физико-химические методы.
6.2.1.1. Определение концентрации белков.
6.2.1.2. Электрофорез и денситометрия.
6.2.1.3. Выделение белков.
6.2.1.4. Аналитическое ультрацентрифугирование.
6.2.1.5. Электронная микроскопия белков.
6.2.1.6. Собственная флуоресценция белка.
6.2.1.7. Дифференциальное ультрацентрифугирование
6.2.1.8. Протеолиз ГММ в присутствии КРР.
6.2.1.9. Измерение АТФазы миозина.
6.2.1.10. Определение активности КЛЦМ и фосфорилирование миозина.
6.2.1.11. Исследование актомиозинового движения in vitro in vitro motility assay).
6.2.1.11.1. Модель Nitella.
6.2.1.11.2. Модель скольжения актиновых филаментов.
6.2.1.12. Приготовление образцов клеток и тканей для электрофореза.
6.2.2. Иммунохимические методы.
6.2.2.1. Получение и характеристика антител.
6.2.2.1.1. Антитела к кальдесмону.
6.2.2.1.2. Антитела к кальпонину.
6.2.2.1.3. Антитела к KRP.
6.2.2.1.4. Аффинная очистка антител №
6.2.2.2. Иммуноблоттинг.
6.2.2.3. Авторадиография и измерение радиоактивности белковых полос.
6.2.2.4. Иммунопреципитация.
6.2.2.5. ELISA.
6.2.2.6. Иммунофлуоресценция.
6.2.3. Молекулярно-биологические методы.
6.2.3.1. Конструирование мутантов KRP, бактериальная экспрессия и выделение белков.
6.2.3.2. Выделение РНК и мРНК, блоттинг и гибридизация (Northern blotting).
6.2.3.3. Полимеразная цепная реакция (ПЦР).
6.2.3.4. Конструирование мини-гена KRP с FLAG-последовательностью.
6.2.3.5. Транзиторная трансфекция культивируемых клеток pFLAGCMV2-KRP.
6.2.4. Кпеточно-биологические и физиологические методы.
6.2.4.1. Выделение гладкомышечных клеток из различных источников.
6.2.4.2. Метаболическое мечение клеток.
6.2.4.3. Измерение концентрации свободного Са2+ ([Са2+]цит) в ГМК.
6.2.4.4. Измерение сократительной активности ГМК. Приготовление силиконовых пленок из полидиметилсилоксана. Камеры Роуза.
6.2.4.5. Механическая стимуляция клеток.
6.2.4.5.1. Приготовление мембран из силиконового эластомера.
6.2.4.5.2. Разработка экспериментальной установки для периодического растяжения клеток на силиконовых мембранах.
6.2.4.5.3. Культивирование клеток в планшетах Flexcell и их механостимуляция в аппарате Flexercell Strain
Unit.
6.2.4.5.4. Органная культура аорты в режиме механической стимуляции.
6.2.4.6. Измерение сокращения сегментов аорты кролика 104 6.2.5. Статистический анализ.
РЕЗУЛЬТАТЫ И ОБСУЖДЕНИЕ.
ГЛАВА 7. ВЗАИМОДЕЙСТВИЕ КАПЬДЕСМОНА С
КАЛЬМОДУЛИНОМ.
7.1. Введение.
7.2. Результаты.
7.2.1. Взаимодействие кальдесмона с кальмодулином из мозга быка.
7.2.2. Взаимодействие кальдесмона с мутантами кальмодулина.
7.3. Обсуждение.
ГЛАВА 8. КАЛЬДЕСМОН И КАЛЬПОНИН КАК
РЕГУЛЯТОРЫ АТФазы МИОЗИНА И АКТОМИОЗИНОВОЙ ПОДВИЖНОСТИ IN VITRO
8.1. Введение.
8.2. Результаты.
8.2.1. Связывание кальдесмона и кальпонина с актином и влияние на АТФазу миозина.
8.2.2. Ингибирование кальдесмоном актомиозиновой подвижности in vitro.
8.2.2.1. Модель Nitella.
8.2.2.2. Модель скользящих актиновых нитей in vitro.
8.2.3. Ингибирование кальпонином актомиозиновой подвижности in vitro.
8.3. Обсуждение.
8.3.1. Кальдесмон и кальпонин по-разному регулируют актомиозин.
8.3.2. Участие тропомиозина в модуляции эффектов кальдесмона и кальпонина.
8.3.3. Сравнение эффектов кальдесмона в различных моделях актомиозиновой подвижности in vitro.
8.3.4. Кальмодулин как Са2+-зависимый регулятор кальдесмона и кальпонина.
8.3.5. Кальдесмон, кальпонин и лейомиотонин гладких мышц.
ГЛАВА 9. СТРУКТУРНОЕ СХОДСТВО КАЛЬДЕСМОНА И
ТРОПОНИНА.
9.1. Введение.
9.2. Результаты.
9.2.1. Антитела к кальдесмону содержат фракцию тропонин Т-специфических антител.
9.2.2. Тропонин Т-специфические антитела кальдесмона конкурируют с тропомиозином за связывание с кальдесмоном и тропонином.
9.3. Обсуждение.
ГЛАВА 10. ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ СВОЙСТВА И
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ БЕЛКА KRP - АЛЬТЕРНАТИВНОГО ПРОДУКТА ГЕНЕТИЧЕСКОГО ЛОКУСА КИНАЗЫ ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА.
10.1. Введение.
10.2. Результаты.
10.2.1. Взаимодействие KRP с миозином.
10.2.2. Влияние KRP на полимеризацию и агрегацию миозина.
10.2.3. Локализация участков взаимодействия KRP и миозина.
10.2.3.1. KRP-связывающие участки миозина.
10.2.3.2. Миозин-связывающие участки KRP.
10.3. Обсуждение.
10.4. Внутриклеточная локализация KRP.
ГЛАВА 11. ФУНКЦИОНАЛЬНЫЕ ВЗАИМООТНОШЕНИЯ KRP
ИКЛЦМ.
11.1. Введение.
11.2. Результаты.
11.2.1. Участие KRP-домена во взаимодействии КЛЦМ с миозином.
11.2.2. Влияние KRP на активность КЛЦМ.
11.3. Обсуждение.
ГЛАВА 12. ИДЕНТИФИКАЦИЯ, СВОЙСТВА И
ВНУТРИКЛЕТОЧНАЯ ЛОКАЛИЗАЦИЯ
ВЫСОКОМОЛЕКУЛЯРНОЙ ИЗОФОРМЫ
КИНАЗЫ ЛЕГКИХ ЦЕПЕЙ МИОЗИНА.
12.1. Введение.
12.2. Результаты.
12.2.1. Идентификация КЛЦМ-210.
12.2.2. Функциональные свойства КЛЦМ-210.
12.2.3. Внутриклеточная локализация КЛЦМ-210.
12.3. Обсуждение.
ГЛАВА 13. ПОЛИМЕРИЗАЦИЯ МИОЗИНА ПОД
КОНТРОЛЕМ KRP И КАЛЬДЕСМОНА.
13.1. Введение.
13.2. Результаты.
13.2.1. Сравнение эффектов KRP и кальдесмона на Мд2+-зависимую полимеризацию гладкомышечного миозина в присутствии АТФ.
13.2.2. 17 кДа миозин-связывающий фрагмент кальдесмона воспроизводит эффект целого белка на седиментацию миозина.
13.2.3. Совместное действие KRP и кальдесмона на филаментообразование миозина.
13.2.4. Изучение совместного связывания KRP и кальдесмона с миозином.
13.3. Обсуждение.
13.3.1. Факторы, существенные для сборки миозиновых филаментов.
13.3.2. Кальдесмон не индуцирует филаментообразования миозина.
13.3.3. Возможные механизмы деполимеризующего действия кальдесмона.
13.3.4. Управляемая сборка миозиновых филаментов при участии КРР и кальдесмона.
ГЛАВА 14. ЭКСПРЕССИЯ БЕЛКОВЫХ КОМПОНЕНТОВ
СОКРАТИТЕЛЬНОГО АППАРАТА В ГЛАДКОМЫШЕЧНЫХ КЛЕТКАХ.
14.1. Введение.
14.2. Результаты.
14.2.1. Экспрессия кальпонина в гладкомышечных клетках.
14.2.2. Кальпонин как маркер сократительного фенотипа ГМК.
14.2.3. Экспрессия продуктов генетического локуса
КЛЦМ в гладких мышцах.
14.2.3.1. Экспрессия КРР и изоформ КЛЦМ в тканях цыпленка.
14.2.3.2. Экспрессия КРР и изоформ КЛЦМ в культивируемых гладкомышечных клетках аорты цыпленка.
14.2.4. Информационная ценность КРР и КЛЦМ как маркеров фенотипического состояния гладкомышечных клеток.
14.2.5. Экспрессия миозина и кальдесмона в гладкомышечных клетках.
14.2.6. Функциональная активность Са2+-мобилизующих рецепторов в гладкомышечных клетках.
14.2.7. Сократимость культивируемых гладкомышечных клеток.
14.3. Обсуждение.
14.3.1. Глобальные изменения экспрессии белков в культуре приводят к потере сократительного фенотипа гладкомышечных клеток.
14.3.2. Преимущества и недостатки модели сократимых клеток в культуре.
ГЛАВА 15. ФАКТОРЫ, ПОДДЕРЖИВАЮЩИЕ
СОКРАТИТЕЛЬНЫЙ ФЕНОТИП
ГЛАДКОМЫШЕЧНЫХ КЛЕТОК СОСУДОВ.
15.1. Введение.
15.2. Результаты.
15.2.1. Зависимость экспрессии кальдесмона и винкулина в ГМК от плотности клеточных контактов.
15.2.2. Зависимость экспрессии маркеров фенотипа ГМК от плотности клеточных контактов и стимуляции митогенами.
15.2.2.1. Динамика культуры ГМК.
15.2.2.2. Экспрессия изоформ кальдесмона.
15.2.2.3. Экспрессия кальпонина.
15.2.2.4. Экспрессия гладкомышечного миозина.
15.2.2.5. Экспрессия изоформ винкулина.
15.2.2.6. Сократимость гладкомышечных клеток.
15.2.3. Механическая стимуляция гладкомышечных клеток как фактор поддержания сократительного фенотипа.
15.2.3.1. Эффекты периодического растяжения на прикрепление клеток к субстрату.
15.2.3.2. Периодическое растяжение и пролиферация гладкомышечных клеток.
15.2.3.3. Периодическое растяжение гладкомышечных клеток и экспрессия белков-маркеров сократительного фенотипа.
15.2.3.4. Механостимулированная экспрессия белков-маркеров и пролиферативный статус ГМК.
15.2.3.5. Роль экстрацеллюлярного матрикса и Са2+ каналов в проведении механических сигналов к гладкомышечным клеткам.
15.2.3.6. Экспрессия белков-маркеров фенотипа в органной культуре гладкомышечной ткани при механической стимуляции.
15.3. Обсуждение.
15.3.1. Экспрессия винкулина не коррелируете фенотипическим состоянием гладкомышечных клеток.
15.3.2. Факторы, способствующие дифференцировке гладкомышечных клеток.
15.3.2.1. Межклеточные контакты.
15.3.2.2. Отсутствие митогенной стимуляции компонентами сыворотки.
15.3.2.3. Механическая стимуляция.
15.3.2.4. Синергизм механостимуляции и эффектов внеклеточного матрикса.
15.3.2.5. Является ли механическая деформация чисто продифференцирующим сигналом?.
15.3.3. Многофакторная регуляция сократительного фенотипа гладкомышечных клеток.
ГЛАВА 16. РАЗВИТИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЙ О
МОЛЕКУЛЯРНЫХ ОСНОВАХ СОКРАЩЕНИЯ ГЛАДКИХ МЫШЦ В СВЕТЕ ПОЛУЧЕННЫХ ДАННЫХ.
16.1. Молекулярное устройство и регуляция сократительного аппарата.
16.2. Молекулярные основы тонического напряжения
16.3. Интерактивная природа сократительного фенотипа гладкомышечной клетки.
ПЕРСПЕКТИВЫ ДАЛЬНЕЙШИХ
ИССЛЕДОВАНИЙ (вместо заключения).
ВЫВОДЫ.
БЛАГОДАРНОСТИ.
Заключение диссертационного исследования на тему "Белки - регуляторы актомиозина и их роль в сокращении гладких мышц"
выводы
1. Исследовано взаимодействие кальдесмона и кальмодулина. Показано участие триптофановых остатков кальдесмона в этом процессе. Мутирование связывающих участков и центральной спирали кальмодулина ослабляет его связывание с кальдесмоном. Кальмодулин придает кальдесмону чувствительность к Са2+.
2. Кальдесмон и кальпонин связываются с актиновыми филаментами и аддитивно ингибируют актин-активируемую Мд2+-АТФазу миозина. В то же время, механизмы ингибирования ими миозин-зависимого скольжения актиновых филаментов in vitro различаются. Кальпонин резко останавливает движение филаментов, а кальдесмон плавно его замедляет. Са2+-кальмодулин снимает ингибирующие эффекты кальдесмона и кальпонина. Действуя совместно, эти белки могут регулировать параметры сокращения гладкой мышцы в широких пределах.
3. Обнаружено иммунологическое и структурное сходство кальдесмона и тропонина Т скелетных мышц в области тропомиозин-связывающего участка двух белков. Это указывает на общность путей регуляции тонких филаментов в разных типах мышц.
4. Установлены функциональные свойства белка KRP (телокина) - альтернативного продукта генетического локуса киназы легких цепей миозина (КЛЦМ). KRP является мажорным миозин-связывающим белком гладких мышц. Он взаимодействует с гладкомышечным миозином в области регуляторного домена, индуцирует развернутую (6S) конформацию миозиновых молекул и сборку филаментов в присутствии АТФ. Мутации С-концевой части KRP резко снижают его активность. Вероятно, KRP выполняет роль организатора миозиновых филаментов и стабилизатора сократительной системы гладких мышц.
5. Дополнен молекулярный механизм действия КЛЦМ - ключевого регулятора сокращения гладких мышц. Показано, что этот фермент связывается с миозином посредством KRP-домена вблизи регуляторной легкой цепи (ЛЦ20). В результате фосфорилирования ЛЦ20 сродство KRP-домена к миозину падает, что приводит к диссоциации КЛЦМ. KRP конкурирует с КЛЦМ за миозин и снижает скорость его фосфорилирования. Следовательно, KRP может выступать как модулятор КЛЦМ, обусловливающий, в частности, медленное сокращение гладких мышц.
6. Идентифицирован третий продукт генетического локуса киназы легких цепей миозина - высокомолекулярная (210 кДа) изоформа КЛЦМ. КЛЦМ-210 и ранее известная КЛЦМ-108 обладают сходной каталитической активностью и способностью связываться с актином и миозином in vitro. КЛЦМ-210 колокализуется с микрофиламентами в артериальных гладкомышечных клетках (ГМК), но отсутствует в висцеральной мускулатуре.
7. Исследовано действие кальдесмона на филаментообразование гладкомышечного миозина в присутствии АТФ. Кальдесмон ингибирует сборку филаментов, связываясь с мономерным миозином и переводя его в неполимеризующееся состояние. Подобно KRP кальдесмон ингибирует агрегацию миозиновых филаментов. Можно предполагать, что кальдесмон совместно с KRP и КЛЦМ регулирует структурно-функциональные свойства системы толстых филаментов в гладкой мышце.
8. Экспрессия сократительных и регуляторных белков в гладкомышечных клетках и способность ГМК к сокращению определяется многими факторами, среди которых -межклеточные взаимодействия, природа экстрацеллюлярного матрикса и отсутствие митогенов. Впервые показано, что механическая деформация является продифференцирующим стимулом для гладкомышечных клеток, избирательно повышая в них экспрессию кальдесмона, КЛЦМ и филамина. Нарушение естественного окружения ГМК приводит к потере ими сократительного фенотипа. Таким образом, контроль дифференцированного состояния гладкомышечных клеток можно рассматривать как способ регуляции их сократимости.
БЛАГОДАРНОСТИ
Выражаю искреннюю признательность поименованным ниже бывшим и настоящим сотрудникам лабораторий молекулярной эндокринологии и клеточной подвижности, где была выполнена эта работа, а также другим сотрудникам института экспериментальной кардиологии и зарубежным коллегам, участвовавшим в исследованиях, которые легли в основу диссертации.
Р. Адельштейн И.К. Евстифеев Т. Резинк
A.C. Антонов Г. Кемпбелл Ю.А. Романов
К Г. Бирюков Дж. Кемпбелл В.Е. Рудник
Н.В. Богачева М. Коллинж Дж. Селлерс
Т.Л. Бушуева В.Э. Котелянский Д. Сильвер
В.Б. Быстревская М.А. Крымский A.B. Соболевский
Л. Ван Элдик Д.С. Кудряшов О.В. Степанова
Д.М. Ваттерсон A.B. Лапшин Э.М. Тарарак
Ю.П. Ведерников Т. Лукас В.А. Ткачук
A.B. Воротников Р. Макук М.Г. Фрид
М.А. Глухова М.В. Медведева М.В. Чибалина
Н.Б. Гусев А.Д. Морозкин Дж. Шавоки
Р. Дабровска А.К. Нанаев H.A. Шаталов
Т.В. Дуднакова Е.Я. Позин Б.В. Шехонин
Благодарю членов своей семьи и родителей за терпение, понимание и помощь, оказанную при подготовке этой работы.
Исследования по теме диссертационной работы были поддержаны грантами РФФИ № 93-04-21867, 95-04-12260; грантом по направлению «Атеросклероз»; грантом Международного Научного Фонда ММиООО и грантом Медицинского Института Говарда Хьюза 75195-546901.
Список использованной литературы по медицине, диссертация 1999 года, Ширинский, Владимир Павлович
1. Авдонин П.В., Ткачук В.А. Рецепторы и внутриклеточный кальций. Наука, Москва, 1994, 288 с.
2. Бурштейн Э.А. Собственная люминесценция белка. (Природа и применение). Итоги науки и техники. Серия Биофизика. ВИНИТИ, Москва, 7:138-161.
3. Иванов И.И., Коровкин Б.Ф., Пинаев Г.П. Биохимия мышц. Медицина, Москва, 1977, 344 с.
4. Румянцев П.П. Кардиомиоциты в процессах репродукции, дифференцировки и регенерации. Наука, Ленинград. 1982, 288 с.
5. Фолков Б., Нил Э. Кровообращение. Пер. с англ. Медицина, Москва, 1976, 463 с.
6. Ходоров Б.И. Мышечное сокращение, гл. 3. В "Физиология человека" под. ред. Г.И. Косицкого, Медицина, Москва, 1985, 45-65.
7. Межклеточные взаимодействия. Пер. с англ. Под ред. У.К. Де Мелло. Медицина, Москва, 1980, 225 с.
8. Adam, L.P., Gapinski, C.J. and Hathaway, D.R. (1992) Phosphorylation sequences in h-caldesmon from phorbol ester-stimulated canine aortas. FEBS Lett. 302, 223-226.
9. Adam, L.P. and Hathaway, D.R. (1993) Identification of mitogen-activated protein kinase phosphorylation sequences in mammalian h-Caldesmon. FEBS. Lett. 322, 56-60.
10. Adelstein, R.S. and Klee, C.B. (1981) Purification and characterization of smooth muscle myosin light chain kinase. J. Biol. Chem. 256, 7501-7509.
11. Adelstein, R.S. and Klee, C.B. (1982) Purification of smooth muscle myosin light-chain kinase. Meth. Enzymol. 85 Pt B, 298-308.
12. Aksoy, M.O. and Murphy, R.A. (1983) Regulation of the dynamic properties of smooth muscle: Ca++-stimulated cross-bridge phosphorylation. In: Biochemistry of smooth muscle (Stephens, N.L. ed.) pp. 141-166. CRC Press, Boca Raton, FL.
13. Albelda, S.M. and Buck, C.A. (1990) Integrins and other cell adhesion molecules. FASEB J. 4, 2868-2880.
14. Allen, S.L., Beech, D.J., Foster, R.W., Morgan, G.P. and Small, R.C. (1985) Electrophysiological and other aspects of the relaxant action of isoprenaline in guinea-pig isolated trachealis. Br. J. Pharmacol. 86, 843-854.
15. Ausubel, F.M., Brent, R., Kingston, R.E., Moore, D.D., Seidman, J.G., Smith, A.J. and Struhl, K. (1987) Current protocols in molecular biology, New York: John Wiley & Sons, Inc.
16. Babij, P. and Periasamy, M. (1989) Myosin heavy chain isoform diversity in smooth muscle is produced by differential RNA processing. J. Mol. Biol. 210, 673-679.
17. Bagby, R.M. (1983) Organization of contractile/cytoskeletal elements. In: Biochemistry of smooth muscle (Stephens, N.L. ed.) pp. 4-84. CRC Press, Boca Raton, FL.
18. Bagshaw, C.R. (1993) Muscle contraction, 2nd edn. Chapman & Hall, London, Glasgow, New York, etc.
19. Barany, M., Polyak, E. and Barany, K. (1992) Protein phosphorylation during the contraction-relaxation-contraction cycle of arterial smooth muscle. Arch. Biochem. Biophys. 294, 571-578.
20. Bayer, K.-U., Lohler, J. and Harbers, K. (1996) An alternative, nonkinase product of the brain-specifically expressed Ca2+/calmodulin-dependent kinase II a isoform gene in skeletal muscle. Mol. Cell Biol. 16, 29-36.
21. Bayliss, W.M. (1902) On the local reactions of the arterial wall to changes in internal pressure. J. Physiol. (Lond). 28, 220-231.
22. Berridge, M.J. (1983) Rapid accumulation of inositol trisphosphate reveals that agonists hydrolyse polyphosphoinositides instead of phosphatidylinositol. Biochem. J. 212, 849858.
23. Birukov, K.G., Shirinsky, V.P., Vorotnikov, A.V. and Gusev, N.B. (1990) Competitive binding of the troponin T-specific pool of caldesmon antibodies and tropomyosin to skeletal troponin T and smooth muscle caldesmon. FEBS Lett. 262, 263-265.
24. Blum, H.E., Lehky, P., Kohler, L., Stein, E.A. and Fischer, E.H. (1977) Comparative properties of vertebrate parvalbumins. J. Biol. Chem. 252, 2834-2838.
25. Boulton, T.G., Yancopoulos, G.D., Gregory, J.S., Slaughter, C., Moomaw, C., Hsu, J. and Cobb, M.H. (1990) An insulin-stimulated protein kinase similar to yeast kinases involved in cell cycle control. Science 249, 64-67.
26. Bretscher, A. (1984) Smooth muscle caldesmon. Rapid purification and F-actin cross-linked properties. J. Biol. Chem. 259, 12873-12880.
27. Bretscher, A. and Lynch, W. (1985) Identification and localization of immunoreactive forms of caldesmon in smooth and nonmuscle cells: a comparison with the distributions of tropomyosin and alpha-actinin. J. Cell Biol. 100, 1656-1663.
28. Briggs, M.M., Klevit, R.E. and Schachat, F.H. (1984) Heterogeneity of contractile proteins. Purification and characterization of two species of troponin T from rabbit fast skeletal muscle. J. Biol. Chem. 259, 10369-10375.
29. Briggs, M.M., Lin, J.J. and Schachat, F.H. (1987) The extent of amino-terminal heterogeneity in rabbit fast skeletal muscle troponin T. J. Muscle. Res. Cell Motil. 8, 1-12.
30. Bryan, J., Imai, M., Lee, R., Moore, P., Cook, R.G. and Lin, W.-G. (1989) Cloning and expression of a smooth muscle caldesmon. J. Biol. Chem. 264, 13873-13879.
31. Bushueva, T.L., Busel, E.P. and Burstein, E.A. (1978) Relationship of thermal quenching of protein fluorescence to intramolecular structural mobility. Biochim. Biophys. Acta. 534, 141-152.
32. Campbell, G.R., Chamley, J.H. and Burnstock, G. (1974) Development of smooth muscle cells in tissue culture. J. Anat. 117, 295-312.
33. Carafoli, E. (1991) Calcium pump of the plasma membrane. Physiol. Rev. 71, 129-153.
34. Carlsson, L., Nystrom, L.E., Sundkvist, I., Markey, F. and Lindberg, U. (1977) Actin polymerizability is influenced by profilin, a low molecular weight protein in non-muscle cells. J. Mol. Biol. 115, 465-483.
35. Chamley, J.H., Campbell, G.R. and Burnstock, G. (1974) Dedifferentiation, ^differentiation and bundle formation of smooth muscle cells in tissue culture: the influence of cell number and nerve fibres. J. Embryol. Exp. Morphol. 32, 297-323.
36. Chamley, J.H., Campbell, G.R., McConnell, J.D. and Groschel-Stewart, U. (1977) Comparison of vascular smooth muscle cells from adult human, monkey and rabbit in primary culture and in subculture. Cell Tissue. Res. 177, 503-522.
37. Chamley-Campbell, J., Campbell, G.R. and Ross, R. (1979) The smooth muscle cell in culture. Physiol. Rev. 59, 1-61.
38. Chomczynski, P. and Sacchi, N. (1987) Single-step method of RNA isolation by acid guanidinium thiocyanate- phenol-chloroform extraction. Anal. Biochem. 162, 156-159.
39. Cohen, C., Szent-Gyorgyi, A.G. and Kendrick-Jones, J. (1971) Paramyosin and the filaments of molluscan "catch" muscles. I. Paramyosin structure and assembly. J. Mol. Biol. 56, 223-237.
40. Conti, M.A. and Adelstein, R.S. (1981) The relationship between calmodulin binding and phosphorylation of smooth muscle myosin kinase by the catalytic subunit of 3':5' cAMP-dependent protein kinase. J. Biol. Chem. 256, 3178-3181.
41. Craig, R., Smith, R. and Kendrick-Jones, J. (1983) Light-chain phosphorylation controls the conformation of vertebrate non-muscle and smooth muscle myosin molecules. Nature 302, 436-439.
42. Cross, R.A., Cross, K.E. and Sobieszek, A. (1986) ATP-linked monomer-polymer equilibrium of smooth muscle myosin: the free folded monomer traps ADP.Pi. EMBO J. 5, 2637-2641.
43. Cross, R.A., Geeves, M.A. and Kendrick-Jones, J. (1991) A nucleation-elongation mechanism for the self-assembly of side polar sheets of smooth muscle myosin. EMBO J. 10, 747-756.
44. Cross, R.A., Hodge, T.P. and Kendrick-Jones, J. (1991) Self-assembly pathway of nonsarcomeric myosin II. J. Cell Sci. 14, 17-21.
45. D'Angelo, G. and Meininger, G.A. (1994) Transduction mechanisms involved in the regulation of myogenic activity. Hypertension. 23, 1096-1105.
46. Dabrowska, R., Aromatorio, D., Sherry, J.M. and Hartshorne, D.J. (1977) Composition of the myosin light chain kinase from chicken gizzard. Biochem. Biophys. Res. Commun. 78, 1263-1272.
47. Dartsch, P.C. and Hammerle, H. (1986) Orientation response of arterial smooth muscle cells to mechanical stimulation. Eur. J. Cell Biol. 41, 339-346.
48. Dartsch, P.C., Hammerle, H. and Betz, E. (1986) Orientation of cultured arterial smooth muscle cells growing on cyclically stretched substrates. Acta. Anat. (Basel). 125, 108-113.
49. Davies, P.J., Wallach, D., Willingham, M., Pastan, I. and Lewis, M.S. (1980) Self-association of chicken gizzard filamin and heavy merofilamin. Biochemistry. 19, 13661372.
50. Davies, P.J., Wallach, D., Willingham, M.C., Pastan, I., Yamaguchi, M. and Robson, R.M. (1978) Filamin-actin interaction. Dissociation of binding from gelation by Ca2+-activated proteolysis. J. Biol. Chem. 253, 4036-4042.
51. Davis, J.S. (1981) Pressure-jump studies on the length-regulation kinetics of the self-assembly of myosin from vertebrate skeletal muscle into thick filament. Biochem. J. 197, 309-314.
52. Davis, J.S. (1985) Kinetics and thermodynamics of the assembly of the parallel- and antiparallel-packed sections of synthetic thick filaments of skeletal myosin: a pressure-jump study. Biochemistry 24, 5263-5269.
53. Davis, J.S., Buck, J. and Greene, E.P. (1982) The myosin dimer: an intermediate in the self-assembly of the thick filament of vertebrate skeletal muscle. FEBS Lett. 140, 293297.
54. Davis, M.J., Meininger, G.A. and Zawieja, D.C. (1992) Stretch-induced increases in intracellular calcium of isolated vascular smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 263, H1292-9.
55. Di Salvo, J., Pfitzer, G. and Semenchuk, L.A. (1994) Protein tyrosine phosphorylation, cellular Ca2+, and Ca2+ sensitivity for contraction of smooth muscle. Can. J. Physiol. Pharmacol. 72, 1434-1439.
56. Dobrin, P.B. (1978) Mechanical properties of arterises. Physiol. Rev. 58, 397-460.
57. Downes, C.P. and Macphee, C.H. (1990) myo-inositol metabolites as cellular signals. Eur. J. Biochem. 193, 1-18.
58. Fabiato, A. (1983) Calcium-induced release of calcium from the cardiac sarcoplasmic reticulum. Am. J. Physiol. 245, C1-14.
59. Finer, J.T., Simmons, R.M. and Spudich, J.A. (1994) Single myosin molecule mechanics: Piconewton forces and nanometre steps. Nature 368, 113-119.
60. Fiske, C.H. and SubbaRow, Y. (1925) J. Biol. Chem. 66, 375-400.
61. Fraser, I.D. and Marston, S.B. (1995) In vitro motility analysis of smooth muscle caldesmon control of actin- tropomyosin filament movement. J. Biol. Chem. 270, 1968819693.
62. Frid, M.G., Shekhonin, B.V., Koteliansky, V.E. and Glukhova, M.A. (1992) Phenotypic changes of human smooth muscle cells during development: Late expression of heavy caldesmon and calponin. Dev. Biol. 153, 185-193.
63. Fujii, T., Machino, K., Andoh, H., Satoh, T. and Kondo, Y. (1990) Calcium-dependent control of caldesmon-actin interaction by S100 protein. J. Biochem. 107, 133-137.
64. Furst, D.O., Cross, R.A., De Mey, J. and Small, J.V. (1986) Caldesmon is an elongated, flexible molecule localized in the actomyosin domains of smooth muscle. EMBO J. 5, 251257.
65. Furst, D.O., Cross, R.A., De Mey, J. and Small, J.V. (1986) Caldesmon is an elongated, flexible molecule localized in the actomyosin domains of smooth muscle. EMBO. J. 5, 251-257.
66. Furukawa, K., Tawada, Y. and Shigekawa, M. (1988) Regulation of the plasma membrane Ca2+ pump by cyclic nucleotides in cultured vascular smooth muscle cells. J. Biol. Chem. 263, 8058-8065.
67. Gabbiani, G., Kocher, O., Bloom, W.S., Vandekerckhove, J. and Weber, K. (1984) Actin expression in smooth muscle cells of rat aortic intimal thickening, human atheromatous plaque, and cultured rat aortic media. J. Clin. Invest. 73, 148-152.
68. Gallagher, P.J. and Herring, B.P. (1991) The carboxyl terminus of the smooth muscle myosin light chain kinase is expressed as an independent protein, telokin. J. Biol. Chem. 266, 23945-23952.
69. Gallagher, P.J., Herring, B.P., Griffin, S.Z. and Stull, J.T. (1992) Molecular characterization of a mammalian smooth muscles myosin light chain kinase. J. Biol. Chem. 267, 9450
70. Gallagher, P.J. and Stull, J.T. (1997) Localization of an actin binding domain in smooth muscle myosin light chain kinase. Mol. Cell Biochem. 173, 51-57.
71. Gerthoffer, W.T. and Murphy, R.A. (1983) Ca2+, myosin phosphorylation, and relaxation of arterial smooth muscle. Am. J. Physiol. 245, C271-C277.
72. Gerthoffer, W.T. and Murphy, R.A. (1983) Myosin phosphorylation and regulation of cross-bridge cycle in tracheal smooth muscle. Am. J. Physiol. 244, C182-C187.
73. Gill, S.C. and von Hippel, P.H. (1989) Calculation of protein extinction coefficients from amino acid sequence data published erratum appears in Anal. Biochem. 1990 Sep; 189(2):283., Anal. Biochem. 182, 319-326.
74. Gillis, J.M., Cao, M.L. and Godfraind-De Becker, A. (1988) Density of myosin filaments in the rat anococcygeus muscle, at rest and in contraction. II. J. Muscle. Res. Cell Motil. 9, 18-29.
75. Gimona, M., Herzog, M., Vandekerckhove, J. and Small, J.V. (1990) Smooth Muscle Specific Expression of Calponin. FEBS Lett. 274, 159-162.
76. Glukhova, M.A., Frid, M.G. and Koteliansky, V.E. (1990) Developmental changes in expression of contractile and cytoskeletal proteins in human aortic smooth muscle. J. Biol. Chem. 265, 13042-13046.
77. Gong, M.C., Cohen, P., Kitazawa, T., Ikebe, M., Masuo, M., Somlyo, A.P. and Somlyo, A.V. (1992) Myosin light chain phosphatase activities and the effects of phosphatase inhibitors in tonic and phasic smooth muscle. J. Biol. Chem. 267, 14662-14668.
78. Gong, M.C., Fuglsang, A., Alessi, D.R., Kobayashi, S., Cohen, P., Somlyo, A.V. and Somlyo, A.P. (1992) Arachidonic acid inhibits myosin light chain phosphatase and sensitizes smooth muscle to calcium. J. Biol. Chem. 267, 21492-21498.
79. Gopalakrishna, R. and Anderson, W.B. (1982) Ca2+-induced hydrophobic site on calmodulin: application for purification of calmodulin by phenyl-Sepharose affinity chromatography. Biochem. Biophys. Res. Commun. 104, 830-836.
80. Graceffa, P. (1987) Evidence for interaction between smooth muscle tropomyosin and caldesmon. FEBS Lett. 218, 139-142.
81. Haeberle, J.R., Hathaway, D.R. and Smith, C.L. (1992) Caldesmon content of mammalian smooth muscles. J. Muscle Res. Cell Motil. 13, 81-89.
82. Hai, C.-M. and Murphy, R.A. (1989) Ca2+, crossbridge phosphorylation, and contraction. Annu. Rev. Physiol. 51, 295-298.
83. Hammerle, H., Fingerle, J., Rupp, J., Grunwald, J., Betz, E. and Haudenschild, C.C. (1988) Expression of smooth muscle myosin in relation to growth kinetics of cultured aortic smooth muscle cells. Exp. Cell Res. 178, 390-400.
84. Harris, A.K., Stopak, D. and Wild, P. (1981) Fibroblast traction as a mechanism for collagen morphogenesis. Nature. 290, 249-251.
85. Harris, D.A. and Schwartz, J.H. (1981) Characterization of brevin, a serum protein that shortens actin filaments. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 6798-6802.
86. Hartshorne, D.J. (1987) Biochemistry of the contractile process in smooth muscle. In: Johnson, L.R. (Ed.) Physiology of the gastrointestinal tract, pp. 423-428. New York: Raven Press.
87. Hasegawa, T., Takahashi, S., Hayashi, H. and Hatano, S. (1980) Fragmin: a calcium ion sensitive regulatory factor on the formation of actin filaments. Biochemistry. 19, 26772683.
88. Hayashi, K., Fujio, Y., Kato, I. and Sobue, K. (1991) Structural and Functional Relationships Between h-caldesmons and l-caldesmons. J. Biol. Chem. 266, 355-361.
89. Hayashi, K., Kanda, K., Kimizuka, F., Kato, I. and Sobue, K. (1989) Primary structure and functional expression of h-caldesmon complementary DNA. Biochem. Biophys. Res. Commun. 164, 503-511.
90. Hemric, M.E. and Chalovich, J.M. (1990) Characterization of caldesmon binding to myosin. J. Biol. Chem. 265, 19672-19678.
91. Herring, B.P. and Smith, A.F. (1996) Telokin expression is mediated by a smooth muscle cell-specific promoter. Am. J. Physiol. 270, C1656-65.
92. Hirata, M., Mikawa, T., Nonomura, Y. and Ebashi, S. (1977) Ca2+ regulation in vascular smooth muscle. J. Biochem. (Tokyo). 82, 1793-1796.
93. Hnath, E.J., Wang, C.L., Huber, P.A., Marston, S.B. and Phillips, G.N., Jr. (1996) Affinity and structure of complexes of tropomyosin and caldesmon domains. Biophys. J. 71, 1920-1933.
94. Hodgkinson, J.L., Marston, S.B., Craig, R., Vibert, P. and Lehman, W. (1997) Three-dimensional image reconstruction of reconstituted smooth muscle thin filaments: effects of caldesmon. Biophys. J. 72, 2398-2404.
95. Holden, H.M., Ito, M., Hartshorne, D.J. and Rayment, I. (1992) X-ray structure determination of telokin, the C-terminal domain of myosin light chain kinase, at 2,8 A resolution. J. Mol. Biol. 227, 840-851.
96. Holmes, K.C., Popp, D., Gebhard, W. and Kabsch, W. (1990) Atomic model of the actin filament. Nature 347, 44-49.
97. Holtzer, H., Schultheiss, T., DiLullo, C., Choi, J., Costa, M., Lu, M. and Holtzer, S. (1990) Autonomous expression of the differentiation programs of cells in the cardiac and skeletal myogenic lineages. Ann. N. Y. Acad. Sci. 599:158-69, 158-169.
98. Homsher, E., Wang, F. and Sellers, J.R. (1992) Factors affecting movement of F-actin filaments propelled by skeletal muscle heavy meromyosin. Am. J. Physiol. 262, C714-C723.
99. Horiuchi, K.Y. and Chacko, S. (1988) Interaction between caldesmon and tropomyosin in the presence and absence of smooth muscle actin. Biochemistry 27, 8388-8393.
100. Horowitz, A., Clement-Chomienne, O., Walsh, M.P. and Morgan, K.G. (1996) Epsilonisoenzyme of protein kinase C induces a Ca2+-independent contraction in vascular smooth muscle. Am. J. Physiol. 271, C589-C594.
101. Horowitz, A., Clement-Chomienne, O., Walsh, M.P., Tao, T., Katsuyama, H. and Morgan, K.G. (1996) Effects of calponin on force generation by single smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 270, H1858-63.
102. Huxley, H.E. and Hanson, J. (1954) Changes in the cross-striations of muscle during contraction and stretch and their structural interpretation. Nature 173, 973-976.
103. Jackson, P., Amphlett, G.W. and Perry, S.V. (1975) The primary structure of troponin T and the interaction with tropomyosin. Biochem. J. 151, 85-97.
104. Jiang, M.J. and Morgan, K.G. (1987) Intracellular calcium levels in phorbol ester-induced contractions of vascular muscle. Am. J. Physiol. 253, H1365-71.
105. Jiang, M.J. and Morgan, K.G. (1989) Agonist-specific myosin phosphorylation and intracellular calcium during isometric contractions of arterial smooth muscle. Pflugers. Arch. 413, 637-643.
106. Kanoh, S., Ito, M., Niwa, E., Kawano, Y. and Hartshorne, D.J. (1993) Actin-binding peptide from smooth muscle myosin light chain kinase. Biochemistry 32, 8902-8907.
107. Karaki, H., Ozaki, H., Hori, M., Mitsui-Saito, M., Amano, K., Harada, K., Miyamoto, S., Nakazawa, H., Won, K.J. and Sato, K. (1997) Calcium movements, distribution, and functions in smooth muscle. Pharmacol. Rev. 49, 157-230.
108. Kargacin, G.J., Ikebe, M. and Fay, F.S. (1990) Peptide modulators of myosin light chain kinase affect smooth muscle cell contraction. Am. J. Physiol. 259, C315-C324.
109. Katayama, E. and Ikebe, M. (1995) Mode of caldesmon binding to smooth muscle thin filament: possible projection of the amino-terminal of caldesmon from native thin filament. Biophys. J. 68, 2419-2428.
110. Katayama, E., Scott-Woo, G. and Ikebe, M. (1995) Effect of caldesmon on the assembly of smooth muscle myosin. J. Biol. Chem. 270, 3919-3925.
111. Katoh, T., Kodama, T., Fukushima, A., Yazawa, M. and Morita, F. (1995) Evidence for involvement of a 12-residue peptide segment of the heavy chain in the neck region of smooth muscle myosin in formation of the 10S conformation. J. Biochem. 118, 428-434.
112. Katsuki, S., Arnold, W.P. and Murad, F. (1977) Effects of sodium nitroprusside, nitroglycerin, and sodium azide on levels of cyclic nucleotides and mechanical activity of various tissues. J. Cyclic Nucleotide. Res. 3, 239-247.
113. Kawamoto, S. and Adelstein, R.S. (1988) The heavy chain of smooth muscle myosin is phosphorylated in aorta cells. J. Biol. Chem. 263, 1099-1102.
114. Kelley, C.A. and Adelstein, R.S. (1990) The 204-kDa smooth muscle myosin heavy chain is phosphorylated in intact cells by casein kinase II on a serine near the carboxyl terminus. J. Biol. Chem. 265, 17876-17882.
115. Kelley, C.A., Sellers, J.R., Goldsmith, P.K. and Adelstein, R.S. (1992) Smooth muscle myosin is composed of homodimeric heavy chains. J. Biol. Chem. 267, 2127-2130.
116. Kelley, C.A., Takahashi, M., Yu, J.H. and Adelstein, R.S. (1993) An insert of seven amino acids confers functional differences between smooth muscle myosins from the intestines and vasculature. J. Biol. Chem. 268, 12848-12854.
117. Kerrick, W.G. and Bourguignon, L.Y. (1984) Regulation of receptor capping in mouse lymphoma T cells by Ca2+-activated myosin light chain kinase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 81, 165-169.
118. Kobe, B., Heierhorst, J., Feil, S.C., Parker, M.W., Benian, G.M., Weiss, K.R. and Kemp, B.E. (1996) Giant protein kinases: domain interactions and structural basis of autoregulation. EMBO. J. 15, 6810-6821.
119. Komatsu, S. and Hosoya, H. (1996) Phosphorylation by MAPKAP kinase 2 activates Mg(2+)-ATPase activity of myosin II. Biochem. Biophys. Res. Commun. 223, 741-745.
120. Kotlikoff, M.I. and Kamm, K.E. (1996) Molecular mechanisms of beta-adrenergic relaxation of airway smooth muscle. Annu. Rev. Physiol. 115-141.
121. Kumar, M.A. (1978) The basis of beta adrenergic bronchodilation. J. Pharmacol. Exp. Ther. 206, 528-534.
122. Kume, H., Takai, A., Tokuno, H. and Tomita, T. (1989) Regulation of Ca2+-dependent K+-channel activity in tracheal myocytes by phosphorylation. Nature. 341, 152-154.
123. Ma, X., Wang, Y. and Stephens, N.L. (1998) Serum deprivation induces a unique hypercontractile phenotype of cultured smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 274, C1206-14.
124. Mabuchi, K., Li, Y., Tao, T. and Wang, C.L. (1996) Immunocytochemical localization of caldesmon and calponin in chicken gizzard smooth muscle. J. Muscle. Res. Cell Motil. 17, 243-260.
125. Mabuchi, K. and Wang, C.-L.A. (1991) Electron microscopic studies of chicken gizzard caldesmon and its complex with calmodulin. J. Muscle Res. Cell Motil. 12, 145-151.
126. Malencik, D.A., Ausio, J., Byles, C.E., Modrell, B. and Anderson, S.R. (1989) Turkey gizzard caldesmon: Molecular weight determination and calmodulin binding studies. Biochemistry 28, 8227-8233.
127. Mani, R.S., McCubbin, W.D. and Kay, C.M. (1992) Calcium-dependent regulation of caldesmon by an 11-kDa smooth muscle calcium-binding protein, caltropin. Biochemistry 31, 11896-11901.
128. Margossian, S.S. and Lowey, S. (1982) Preparation of myosin and its subfragments from rabbit skeletal muscle. Meth. Enzymol. 85 Pt B, 55-71.
129. Marston, S., Pinter, K. and Bennett, P. (1992) Caldesmon binds to smooth muscle myosin and myosin rod and crosslinks thick filaments to actin filaments. J. Muscle. Res. Cell Motil. 13, 206-218.
130. Marston, S.B. (1983) Myosin and actomyosin ATPase: kinetics. In: Biochemistry of smooth muscle (Stephens, N.L. ed.) pp. 167-191. CRC Press, Boca Raton, FL.
131. Marston, S.B., Fraser, I.D.C., Huber, P.A.J., Pritchard, K., Gusev, N.B. and Torok, K. (1994) Location of two contact sites between human smooth muscle caldesmon and Ca2+-calmodulin. J. Biol. Chem. 269, 8134-8139.
132. Marston, S.B. and Huber, P.A.J. (1996) Caldesmon. In: Biochemistry of smooth muscle contraction (Barany, M. ed.), pp. 77-90. Academic Press, San Diego, CA.
133. Marston, S.B. and Redwood, C.S. (1991) The molecular anatomy of caldesmon. Biochem. J. 279, 1-16.
134. Marston, S.B. and Smith, C.W.J. (1985) The thin filaments of smooth muscles. J. Muscle Res. Cell Motil. 6, 669-708.
135. Masato, T., Numata, T., Katoh, T., Morita, F. and Yazawa, M. (1997) Crosslinking of telokin to chicken gizzard smooth muscle myosin. J. Biochem. 121, 225-230.
136. McLachlan, A.D. and Karn, J. (1983) Periodic features in the amino acid sequence of nematode myosin rod. J. Mol. Biol. 164, 605-626.
137. Meador, W.E., Means, A.R. and Quiocho, F.A. (1992) Target enzyme recognition by calmodulin: 2.4 A structure of a calmodulin-peptide complex. Science. 257, 1251-1255.
138. Meador, W.E., Means, A.R. and Quiocho, F.A. (1993) Modulation of calmodulin plasticity in molecular recognition on the basis of x-ray structures. Science. 262, 1718-1721.
139. Mezgueldi, M., Derancourt, J., Calas, B., Kassab, R. and Fattoum, A. (1994) Precise identification of the regulatory F-actin- and calmodulin-binding sequences of the 10-kDa carboxyl-terminal domain of caldesmon. J. Biol. Chem. 269, 12824-13832.
140. Milligan, R.A., Whittaker, M. and Safer, D. (1990) Molecular structure of F-actin and location of surface binding sites. Nature. 348, 217-221.
141. Mrakovcic Zenic, A. and Reisler, E. (1983) Light-chain phosphorylation and cross-bridge conformation in myosin from vertebrate skeletal muscle. Biochemistry 22, 525-530.
142. Murphy, R.A. (1988) The muscle cells of hollow organs. News in Physiological Sciences 3, 124-128.
143. Murphy, R.A. (1989) Special topic: contraction in smooth muscle cells. Annu. Rev. Physiol. 51, 275-283.
144. Ngai, P.K., Scott-Woo, G.C., Lim, M.S., Sutherland, C. and Walsh, M.P. (1987) Activation of smooth muscle myosin Mg2+-ATPase by native thin filaments and actin/tropomyosin. J. Biol. Chem. 262, 5352-5359.
145. Ngai, P.K. and Walsh, M.P. (1984) Inhibition of smooth muscle actin-activated myosin Mg2+-ATPase activity by caldesmon. J. Biol. Chem. 259, 13656-13659.
146. Ngai, P.K. and Walsh, M.P. (1985) Properties of caldesmon isolated from chicken gizzard. Biochem. J. 230, 695-707.
147. Ngai, P.K. and Walsh, M.P. (1987) The effects of phosphorylation of smooth-muscle caldesmon. Biochem. J. 244, 417-425.
148. Nishida, E. and Gotoh, Y. (1993) The MAP kinase cascade is essential for diverse signal transduction pathways. Trends. Biochem. Sci. 18, 128-131.
149. Nishida, W., Abe, M., Takahashi, K. and Hiwada, K. (1990) Do thin filaments of smooth muscle contain calponin?: A new method for the preparation. FEBS Lett. 268, 165-168.
150. Okagaki, T., Weber, F.E., Fischman, D.A., Vaughan, K.T., Mikawa, T. and Reinach, F.C. (1993) The major myosin-binding domain of skeletal muscle MyBP-C (C protein) resides in the COOH-terminal, immunoglobulin C2 motif. J. Cell Biol. 123, 619-626.
151. Olney, J.J., Sellers, J.R. and Cremo, C.R. (1996) Structure and function of the 10S conformation of smooth muscle myosin. J. Biol. Chem. 271, 20375-20384.
152. Olson, N.J., Pearson, R.B., Needleman, D.S., Hurwitz, M.Y., Kemp, B.E. and Means, A.R. (1990) Regulatory and structural motifs of chicken gizzard myosin light chain kinase. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87, 2284-2288.
153. Onishi, H. and Wakabayashi, T. (1982) Electron microscopic studies of myosin molecules from chicken gizzard muscle I: the formation of the intramolecular loop in the myosin tail. J. Biochem. 92, 871-879.
154. Onishi, H. and Watanabe, S. (1984) Correlation between the papain digestibility and the conformation of 10s-myosin from chicken gizzard. J. Biochem. 95, 899-902.
155. Onji, T., Takagi, M. and Shibata, N. (1985) Filamin inhibits actomyosin ATPase activity in platelet. Biochem. Biophys. Res. Commun. 132, 307-312.
156. Osol, G. (1995) Mechanotransduction by vascular smooth muscle. J. Vase. Res. 32, 275292.
157. Osol, G., Laher, I. and Cipolla, M. (1991) Protein kinase C modulates basal myogenic tone in resistance arteries from the cerebral circulation. Circ. Res. 68, 359-367.
158. Owens, G.K. (1995) Regulation of differentiation of vascular smooth muscle cells. Physiol. Rev. 75, 487-517.
159. Park, S. and Rasmussen, H. (1986) Carbachol-induced protein phosphorylation changes in bovine tracheal smooth muscle. J. Biol. Chem. 261, 15734-15739.
160. Parker, C.A., Takahashi, K., Tao, T. and Morgan, K.G. (1994) Agonist-induced redistribution of calponin in contractile vascular smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 267, C1262-70.
161. Pato, M.D., Tulloch, A.G., Walsh, M.P. and Kerc, E. (1994) Smooth muscle phosphatases: structure, regulation, and function. Can. J. Physiol. Pharmacol. 72, 14271433.
162. Pearson, R.B., Wettenhall, R.E., Means, A.R., Hartshorne, D.J. and Kemp, B.E. (1988) Autoregulation of enzymes by pseudosubstrate prototopes: myosin light chain kinase. Science 241, 970-973.
163. Permyakov, E.A. and Burstein, E.A. (1984) Some aspects of studies of thermal transitions in proteins by means of their intrinsic fluorescence. Biophys. Chem. 19, 265-271.
164. Permyakov, E.A., Shnyrov, V.L., Kalinichenko, L.P. and Orlov, N.Y. (1985) Effects of cation binding on the thermal transitions in calmodulin. Biochim. Biophys. Acta. 830, 288295.
165. Persechini, A. and Hartshorne, D.J. (1981) Phosphorylation of smooth muscle myosin: evidence for cooperativity between the myosin heads. Science 213, 1383-1385.
166. Podlubnaya, Z.A., Levitsky, D.I., Shuvalova, L.A. and Poglazov, B.F. (1987) Ordered assemblies of myosin minifilaments. J. Mol. Biol. 196, 729-732.
167. Pollard, T.D. and Korn, E.D. (1973) Acanthamoeba myosin. II. Interaction with actin and with a new cofactor protein required for actin activation of Mg2+ adenosine triphosphatase activity. J. Biol. Chem. 248, 4691-4697.
168. Popov, E.G., Gavrilov, Y.I., Pozin, E.Y. and Gabbasov, Z.A. (1988) Multiwavelength method for measuring concentration of free cytosolic calcium using the fluorescent probe indo-1. Arch. Biochem. Biophys. 261, 91-96.
169. Potier, M.C., Chelot, E., Pekarsky, Y., Gardiner, K., Rossier, J. and Turnell, W.G. (1995) The human myosin light chain kinase (MLCK) from hippocampus: cloning, sequencing, expression, and localization to 3qcen-q21. Genomics. 29, 562-570.
170. Pritchard, K. and Marston, S.B. (1991) Ca2+-dependent regulation of vascular smooth-muscle caldesmon by S.100 and related smooth-muscle proteins. Biochem. J. 277, 819824.
171. Qian, Y., Naline, E., Karlsson, J.A., Raeburn, D. and Advenier, C. (1993) Effects of rolipram and siguazodan on the human isolated bronchus and their interaction with isoprenaline and sodium nitroprusside. Br. J. Pharmacol. 109, 774-778.
172. Rasmussen, H., Forder, J., Kojima, I. and Scriabine, A. (1984) TPA-induced contraction of isolated rabbit vascular smooth muscle. Biochem. Biophys. Res. Commun. 122, 776784.
173. Rasmussen, H., Takuwa, Y. and Park, S. (1987) Protein kinase C in the regulation of smooth muscle contraction. FASEB J. 1, 177-185.
174. Rayment, I., Rypniewski, W.R., Schmidt-Base, K., Smith, R., Tomchick, D.R., Benning, M.M., Winkelmann, D.A., Wesenberg, G. and Holden, H.M. (1993) Three-dimensional structure of myosin subfragment-1: A molecular motor. Science 261, 50-58.
175. Reusch, P., Wagdy, H., Reusch, R., Wilson, E. and Ives, H.E. (1996) Mechanical strain increases smooth muscle and decreases nonmuscle myosin expression in rat vascular smooth muscle cells. Circ. Res. 79, 1046-1053.
176. Rhodes, S.J. and Konieczny, S.F. (1989) Identification of MRF4: a new member of the muscle regulatory factor gene family. Genes. Dev. 3, 2050-2061.
177. Richardson, A. and Parsons, J.T. (1996) A mechanism for regulation of the adhesion-associated protein tyrosine kinase pp125FAK. Nature 380, 538-540.
178. Robertson, B.E., Schubert, R., Hescheler, J. and Nelson, M.T. (1993) cGMP-dependent protein kinase activates Ca-activated K channels in cerebral artery smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 265, C299-303.
179. Ross, R. (1971) The smooth muscle cell. II. Growth of smooth muscle in culture and formation of elastic fibers. J. Cell Biol. 50, 172-186.
180. Rovner, A.S., Murphy, R.A. and Owens, G.K. (1986) Expression of smooth muscle and nonmuscle myosin heavy chains in cultured vascular smooth muscle cells. J. Biol. Chem. 261, 14740-14745.
181. Ruegg, J.C. (1988) Calcium in muscle activation, 2nd edn. Springer-Verlag, Berlin, Heidelberg, New York, etc.
182. Ryan, U.S., Avdonin, P.V., Posin, E.Y., Popov, E.G., Danilov, S.M. and Tkachuk, V.A. (1988) Influence of vasoactive agents on cytoplasmic free calcium in vascular endothelial cells. J. Appl. Physiol. 65, 2221-2227.
183. Sambrook, J., Fritsch, E.E. and Maniatis, T. (1989) Molecular cloning, 2nd edn. Cold Spring Harbor Laboratory Press, Cold Spring Harbor, N.Y.
184. Sanders, C., Stewart, D.I. and Smillie, L.B. (1987) Troponin-T and glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase share a common antigenic determinant. J. Muscle. Res. Cell Motil. 8, 118-124.
185. Savineau, J.P. and Marthan, R. (1997) Modulation of the calcium sensitivity of the smooth muscle contractile apparatus: molecular mechanisms, pharmacological and pathophysiological implications. Fundam. Clin. Pharmacol. 11, 289-299.
186. Schaller, M.D., Borgman, B.S., Cobb, R.R. and Vines, A.B. (1992) pp125FAK, a structurally distinctive protein-tyrosine kinase associate with focal adhesions. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 89, 5192-5196.
187. Scheid, C.R. and Fay, F.S. (1984) Beta-adrenergic stimulation of 42K influx in isolated smooth muscle cells. Am. J. Physiol. 246, C415-21.
188. Schramm, C.M. and Grunstein, M.M. (1992) Assessment of signal transduction mechanisms regulating airway smooth muscle contractility. Am. J. Physiol. 262, L119-39.
189. Schulman, H. (1988) The multifunctional Ca2+/calmodulin-dependent protein kinase. Adv. Second Messenger Phosphoprotein. Res. 22:39-112, 39-112.
190. Sellers, J.R. (1985) Mechanism of the phosphorylation-dependent regulation of smooth muscle heavy meromyosin. J. Biol. Chem. 260, 15815-15819.
191. Sellers, J.R., Chock, P.B. and Adelstein, R.S. (1983) The apparently negatively cooperative phosphorylation of smooth muscle myosin at low ionic strength is related to its filamentous state. J. Biol. Chem. 258, 14181-14188.
192. Sellers, J.R., Eisenberg, E. and Adelstein, R.S. (1982) The binding of smooth muscle heavy meromyosin to actin in the presence of ATP. Effect of phosphorylation. J. Biol. Chem. 257, 13880-13883.
193. Sellers, J.R. and Goodson, H.V. (1995) Motor proteins 2: myosin. Protein. Profile. 2, 1323-1423.
194. Sellers, J.R. and Harvey, E.V. (1984) Localization of a light-chain binding site on smooth muscle myosin revealed by light-chain overlay of sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide electrophoretic gels. J. Biol. Chem. 259, 14203-14207.
195. Sellers, J.R. and Pato, M.D. (1984) The binding of smooth muscle myosin light chain kinase and phosphatases to actin and myosin. J. Biol. Chem. 259, 7740-7746.
196. Sellers, J.R., Pato, M.D. and Adelstein, R.S. (1981) Reversible phosphorylation of smooth muscle myosin, heavy meromyosin, and platelet myosin. J. Biol. Chem. 256, 1313713142.
197. Sheetz, M.P., Block, S.M. and Spudich, J.A. (1986) Myosin movement in vitro: a quantitative assay using oriented actin cables from Nitella. Meth. Enzymol. 134, 531-544.
198. Shirinsky, V.P., Antonov, A.S., Birukov, K.G., Sobolevsky, A.V., Romanov, Y.A., Kabaeva, N.V., Antonova, G.N. and Smirnov, V.N. (1989) Mechano-chemical control of human endothelium orientation and size. J. Cell Biol. 109, 331-339.
199. Shirinsky, V.P., Birukov, K.G., Hettasch, J.M. and Sellers, J.R. (1992) Inhibition of the relative movement of actin and myosin by caldesmon and calponin. J. Biol. Chem. 267, 15886-15892.
200. Siliciano, J.D. and Craig, S.W. (1982) Meta-vinculin-a vinculin-related protein with solubility properties of a membrane protein. Nature. 300, 533-535.
201. Silver, D.L., Vorotnikov, A.V., Watterson, D.M., Shirinsky, V.P. and Sellers, J.R. (1997) Sites of Interaction between kinase related protein and smooth muscle myosin. J. Biol. Chem. 272, 25353-25359.
202. Skripnikova, E.V. and Gusev, N.B. (1989) Interaction of smooth muscle caldesmon with S-100 protein. FEBS Lett. 257, 380-382.
203. Small, J.V. (1977) Studies on isolated smooth muscle cells: The contractile apparatus. J. Cell Sci. 24:327-49, 327-349.
204. Small, J.V. and Sobieszek, A. (1983) Contractile and structural proteins of smooth muscle.In: Biochemistry of smooth muscle (Stephens, N.L. ed.) pp. 85-140. CRC Press, Boca Raton, FL.
205. Smith, C.W.J, and Marston, S.B. (1985) Disassembly and reconstitution of the Ca2+-sensitive thin filament of vascular smooth muscle. FEBS Lett. 184, 115-119.
206. Smith, C.W.J., Pritchard, K. and Marston, S.B. (1987) The mechanisms of Ca(2+) regulation of vascular smooth muscle thin filaments by caldesmon and calmodulin. J. Biol. Chem. 262, 116-122.
207. Sobieszek, A. (1977) Ca-linked phosphorylation of a light chain of vertebrate smooth-muscle myosin. Eur. J. Biochem. 73, 477-483.
208. Sobue, K., Morimoto, K., Inue, M., Kanda, K. and Kakiuchi, S. (1982) Control of actin-myosin interaction of gizzard smooth muscle by calmodulin and caldesmon-linked flip-flop mechanism. Biomed. Res. 3, 188-196.
209. Sobue, K., Muramoto, Y., Fujita, M. and Kakiuchi, S. (1981) Purification of a calmodulin-binding protein from chicken gizzard that interacts with F-actin. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 78, 5652-5655.
210. Sobue, K. and Sellers, J.R. (1991) Caldesmon, a novel regulatory protein in smooth muscle and nonmuscle actomyosin systems. J. Biol. Chem. 266, 12115-12118.
211. Somlyo, A.P. (1993) Myosin isoforms in smooth muscle: how may they affect function and structure? J. Muscle. Res. Cell Motil. 14, 557-563.
212. Somlyo, A.V., Butler, T.M., Bond, M. and Somlyo, A.P. (1981) Myosin filaments have non-phosphorylated light chains in relaxed smooth muscle. Nature 294, 567-569.
213. Spector, T. (1978) Refinement of the coomassie blue method of protein quantitation. A simple and linear spectrophotometric assay for less than or equal to 0.5 to 50 microgram of protein. Anal. Biochem. 86, 142-146.
214. Spudich, J.A. and Watt, S. (1971) The regulation of rabbit skeletal muscle contraction. I. Biochemical studies of the interaction of the tropomyosin-troponin complex with actin and the proteolytic fragments of myosin. J. Biol. Chem. 246, 4866-4871.
215. Squire, J. (1981) The structural basis of muscular contraction. Plenum Press, New York, N.Y.
216. Streb, H., Irvine, R.F., Berridge, M.J. and Schulz, I. (1983) Release of Ca2+ from a nonmitochondrial intracellular store in pancreatic acinar cells by inositol-1,4,5-trisphosphate. Nature. 306, 67-69.
217. Stull, J.T., Krueger, J.K., Kamm, K.E., Gao, Z.-H., Zhi, G. and Padre, R.C. (1996) Myosin light chain kinase. In: Biochemistry of smooth muscle contraction (Barany, M. ed.) pp. 119-130. Academic Press, San Diego, CA.
218. Stull, J.T., Tansey, M.G., Tang, D.-C., Word, R.A. and Kamm, K.E. (1993) Phosphorylation of myosin light chain kinase: a cellular mechanism for Ca2+ desensitization. Mol. Cell. Biochem. 127/128, 229-237.
219. Sutherland, C., Winder, S.J. and Walsh, M.P. (1990) Smooth muscle calponin: inhibition of skeletal actomyosin ATPase and effect of caldesmon. J. Cell Biol. 111, 429(Abstract)
220. Suzuki, H., Onishi, H., Takahashi, K. and Watanabe, S. (1978) Structure and function of chicken gizzard myosin. J. Biochem. 84, 1529-1542.
221. Sweeney, H.L. and Stull, J.T. (1990) Alteration of cross-bridge kinetics by myosin light chain phosphorylation in rabbit skeletal muscle: implications for regulation of actin-myosin interaction. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 87, 414-418.
222. Szent-Gyorgyi, A.G., Cohen, C. and Kendrick-Jones, J. (1971) Paramyosin and the filaments of molluscan "catch" muscles. II. Native filaments: isolation and characterization. J. Mol. Biol. 56, 239-258.
223. Takahashi, K., Abe, M., Hiwada, K. and Kokubu, T. (1988) A novel troponin T-like protein (calponin) in vascular smooth muscle: interaction with tropomyosin paracrystals. J. Hypertens. Suppl. 6, S40-3.
224. Takahashi, K., Hiwada, K. and Kokubu, T. (1987) Occurrence of anti-gizzard P34K antibody cross-reactive components in bovine smooth muscles and non-smooth muscle tissues. Life. Sci. 41, 291-296.
225. Takahashi, K., Hiwada, K. and Kokubu, T. (1988) Vascular smooth muscle calponin. A novel troponin T-like protein. Hypertension 11, 620-626.
226. Takahashi, K. and Nadal-Ginard, B. (1991) Molecular cloning and sequence analysis of smooth muscle calponin. J. Biol. Chem. 266, 13284-13288.
227. Tanaka, T., Ohta, H., Kanda, K., Hidaka, H. and Sobue, K. (1990) Phosphorylation of high-Mr caldesmon by protein kinase C modulates the regulatory function of this protein on the interaction between actin and myosin. Eur. J. Biochem. 188, 495-500.
228. Teale, F.W.J, and Weber, G. (1957) Ultraviolet fluorescence of aromatic amino acids. Biochem. J. 65, 476-482.
229. Thyberg, J., Hedin, U., Sjolund, M., Palmberg, L. and Bottger, B.A. (1990) Regulation of differentiated properties and proliferation of arterial smooth muscle cells. Arteriosclerosis. 10, 966-990.
230. Torphy, T.J. and Cieslinski, L.B. (1990) Characterization and selective inhibition of cyclic nucleotide phosphodiesterase isozymes in canine tracheal smooth muscle. Mol. Pharmacol. 37, 206-214.
231. Towbin, H., Staehlin, T. and Gordon, J. (1970) Electrophoretic transfer of proteins from polyacrylamide gels to nitrocellulose sheets: procedure and some applications. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 76, 4350-4354.
232. Toyoshima, Y.Y., Kron, S.J., McNally, E.M., Niebling, K.R., Toyoshima, C. and Spudich, J.A. (1987) Myosin subfragment-1 is sufficient to move actin filaments in vitro. Nature 328, 536-539.
233. Trybus, K.M. (1991) Assembly of cytoplasmic and smooth muscle myosins. Curr. Opin. Cell Biol. 3, 105-111.
234. Trybus, K.M., Huiatt, T.W. and Lowey, S. (1982) A bent monomeric conformation of myosin from smooth muscle. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 79, 6151-6155.
235. Trybus, K.M. and Lowey, S. (1987) Subunit exchange between smooth muscle myosin filaments. J. Cell Biol. 105, 3021-3030.
236. Tsien, R.Y. (1981) A non-disruptive technique for loading calcium buffers and indicators into cells. Nature. 290, 527-528.
237. Umemoto, S., Bengur, A.R. and Sellers, J.R. (1989) Effect of multiple phosphorylations of smooth muscle and cytoplasmic myosins on movement in an in vitro motility assay. J. Biol. Chem. 264, 1431-1436.
238. Umemoto, S. and Sellers, J.R. (1990) Characterization of in vitro motility assays using smooth muscle and cytoplasmic myosins. J. Biol. Chem. 265, 14864-14869.
239. Vanaman, T.C. (1983) Chemical approaches to the calmodulin system. Methods in Enzymology 102, Pt(G), 296-310.
240. Velaz, L., Hemric, M.E., Benson, C.E. and Chalovich, J.M. (1989) The binding of caldesmon to actin and its effect on the ATPase activity of soluble myosin subfragments in the presence and absence of tropomyosin. J. Biol. Chem. 264, 9602-9610.
241. Vorotnikov, A.V., Krymsky, M.A., Chibalina, M.V. and Shirinsky, V.P. (1998) Multiple site phosphorylation of myosin light chain kinase isoforms and kinase-related protein (telokin) in vitro and in vivo. Biophys. J. 74, A151 (Abstract)
242. Vorotnikov, A.V., Marston, S.B. and Huber, P.A. (1997) Location and functional characterization of myosin contact sites in smooth muscle caldesmon. Biochem. J. 328, 211-218.
243. Wallach, D., Davies, P.J. and Pastan, I. (1978) Cyclic AMP-dependent phosphorylation of filamin in mammalian smooth muscle. J. Biol. Chem. 253, 4739-4745.
244. Walsh, M.P. (1994) Calmodulin and the regulation of smooth muscle contraction. Mol. Cell. Biochem. 135, 21-41.
245. Walsh, M.P., Andrea, J.E., Allen, B.G., Clement-Chomienne, O., Collins, E.M. and Morgan, K.G. (1994) Smooth muscle protein kinase C. Can. J. Physiol. Pharmacol. 72, 1392-1399.
246. Wang, K., Ash, J.F. and Singer, S.J. (1975) Filamin, a new high-molecular-weight protein found in smooth muscle and non-muscle cells. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 72, 4483-4486.
247. Wang, К. and Singer, S.J. (1977) Interaction of filamin with f-actin in solution. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 74, 2021-2025.
248. Watterson, D.M., Collinge, M.A., Lukas, T.J., Van-Eldik, L.J., Birukov, K.G., Stepanova, O.V. and Shirinsky, V.P. (1995) Multiple gene products are produced from a novel protein kinase transcription region. FEBS Lett. 373, 217-220.
249. Whittaker, M., Wilson-Kubalek, E.M., Smith, J.E., Faust, L., Milligan, R.A. and Sweeney, H.L. (1995) A 35-A movement of smooth muscle myosin on ADP release see comments. Nature 378, 748-751.
250. Wilson, E., Mai, Q., Sudhir, K., Weiss, R.H. and Ives, H.E. (1993) Mechanical strain induces growth of vascular smooth muscle cells via autocrine action of PDGF. J. Cell Biol. 123, 741-747.
251. Winder, S.J. and Walsh, M.P. (1990) Smooth muscle calponin. Inhibition of actomyosin MgATPase and regulation by phosphorylation. J. Biol. Chem. 265, 10148-10155.
252. Winder, S.J. and Walsh, M.P. (1993) Calponin: thin filament-linked regulation of smooth muscle contraction. Cell Signal. 5, 677-686.
253. Woods, N.M., Cuthbertson, K.S. and Cobbold, P.H. (1986) Repetitive transient rises in cytoplasmic free calcium in hormone- stimulated hepatocytes. Nature. 319, 600-602.
254. Xie, X., Harrison, D.H., Schlichting, I., Sweet, R.M., Kalabokis, V.N., Szent-Gyorgyi, A.G. and Cohen, C. (1994) Structure of the regulatory domain of scallop myosin at 2.8 A resolution. Nature 368, 306-312.
255. Xu, J.-Q., Gillis, J.-M. and Craig, R. (1997) Polymerization of myosin on activation of rat anococcygeus smooth muscle. J. Muscle Res. Cell Motil. 18, 381-393.
256. Yamamoto, K., Pardee, J.D., Reidler, J., Stryer, L. and Spudich, J.A. (1982) Mechanism of interaction of Dictyostelium severin with actin filaments. J. Cell Biol. 95, 711-719.
257. Yin, H.L. and Stossel, T.P. (1979) Control of cytoplasmic actin gel-sol transformation by gelsolin, a calcium dependent regulatory protein. Nature 281, 583-586.
258. Zeece, M.G., Robson, R.M. and Bechtel, P.J. (1979) Interaction of alpha-actinin, filamin and tropomyosin with F-actin. Biochim. Biophys. Acta. 581, 365-370.
259. Zhan, Q., Wong, S.S. and Wang, C.L.A. (1991) A Calmodulin-Binding Peptide of Caldesmon. J. Biol. Chem. 266, 21810-21814.
260. Zhuang, S., Mabuchi, K., Wang, C.-L.A. and Wang, C.A. (1996) Heat treatment could affect the biochemical properties of caldesmon. J. Biol. Chem. 271, 30242-30248.